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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ppl | ||||||
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タイトル | CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF TRANSITION-STATE MIMICS BOUND TO PENICILLOPEPSIN: PHOSPHORUS-CONTAINING PEPTIDE ANALOGUES | ||||||
要素 | PENICILLOPEPSINペニシロペプシン | ||||||
キーワード | HYDROLASE/hydrolase inhibitor / ACID PROTEINASE (プロテアーゼ) / HYDROLASE-hydrolase inhibitor complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Penicillium janthinellum (菌類) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Fraser, M.E. / James, M.N.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992 タイトル: Crystallographic analysis of transition-state mimics bound to penicillopepsin: phosphorus-containing peptide analogues. 著者: Fraser, M.E. / Strynadka, N.C. / Bartlett, P.A. / Hanson, J.E. / James, M.N. #1: ジャーナル: Biological Macromolecules and Assemblies / 年: 1987 タイトル: Aspartic Proteinases and Their Catalytic Pathway 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1985 タイトル: Stereochemical Analysis of Peptide Bond Hydrolysis Catalyzed by the Aspartic Proteinase Penicillopepsin 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. #3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1983 タイトル: Structure and Refinement of Penicillopepsin at 1.8 Angstroms Resolution 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R. #4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1982 タイトル: Conformational Flexibility in the Active Sites of Aspartyl Proteinases Revealed by a Pepstatin Fragment Binding to Penicillopepsin 著者: James, M.N.G. / Sielecki, A. / Salituro, F. / Rich, D.H. / Hofmann, T. #5: ジャーナル: STRUCTURAL STUDIES ON MOLECULES OF BIOLOGICA INTERESTL 年: 1981 タイトル: The Tertiary Structure of Penicillopepsin. Towards a Catalytic Mechanism for Acid Proteases 著者: James, M.N.G. / Hsu, I-N. / Hofmann, T. / Sielecki, A.R. #6: ジャーナル: Can.J.Biochem. / 年: 1980 タイトル: An X-Ray Crystallographic Approach to Enzyme Structure and Function 著者: James, M.N.G. #7: ジャーナル: Nature / 年: 1978 タイトル: Structural Evidence for Gene Duplication in the Evolution of the Acid Proteases 著者: Tang, J. / James, M.N.G. / Hsu, I.N. / Jenkins, J.A. / Blundell, T.L. #8: ジャーナル: Nature / 年: 1977 タイトル: Mechanism of Acid Protease Catalysis Based on the Crystal Structure of Penicillopepsin 著者: James, M.N.G. / Hsu, I.-N. / Delbaere, L.T.J. #9: ジャーナル: Nature / 年: 1977 タイトル: Penicillopepsin from Penicillium Janthinellum Crystal Structure at 2.8 Angstroms and Sequence Homology with Porcine Pepsin 著者: Hsu, I.-N. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. / Hofmann, T. #10: ジャーナル: Adv.Exp.Med.Biol. / 年: 1977 タイトル: Penicillopepsin. 2.8 Angstroms Structure, Active Site Conformation and Mechanistic Implications 著者: Hsu, I-N. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. / Hofmann, T. #11: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1976 タイトル: The Crystal Structure of Penicillopepsin at 6 Angstroms Resolution 著者: Hsu, I-N. / Hofmann, T. / Nyburg, S.C. / James, M.N.G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ppl.cif.gz | 77.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ppl.ent.gz | 59.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ppl.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pp/1ppl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pp/1ppl | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES 134 AND 315 ARE CIS PROLINES. | |||||||||
Components on special symmetry positions |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 1分子 E
#1: タンパク質 | 分子量: 33468.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Penicillium janthinellum (菌類) / 参照: UniProt: P00798, ペニシロペプシン |
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-糖 , 2種, 2分子
#3: 糖 | ChemComp-MAN / |
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#4: 糖 | ChemComp-XYS / |
-非ポリマー , 3種, 278分子
#2: 化合物 | ChemComp-1Z7 / |
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#5: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-詳細
非ポリマーの詳細 | THE INHIBITOR SUBCOMPONENT ZPH HAS A MODIFIED LEUCINE IN WHICH THE CO GROUP HAS BEEN REPLACED WITH ...THE INHIBITOR SUBCOMPONE |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.96 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 18-22 ℃ / pH: 4.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 60 Å / Num. all: 29601 / Num. obs: 26533 / Num. measured all: 88917 / Rmerge(I) obs: 0.06 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.148 / Rfactor obs: 0.148 / 最高解像度: 1.7 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.7 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 24760 / σ(F): 3 / Rfactor obs: 0.148 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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