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万見
- PDB-1p93: CRYSTAL STRUCTURE OF THE AGONIST FORM OF GLUCOCORTICOID RECEPTOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p93
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE AGONIST FORM OF GLUCOCORTICOID RECEPTOR
要素
  • Glucocorticoid receptor
  • Nuclear receptor coactivator 2
キーワードHORMONE RECEPTOR / PROTEIN-LIGAND COMPLEX / ANTI PARALLEL ALPHA HELIX SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of NPAS4 gene transcription / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / steroid hormone binding / glucocorticoid metabolic process / response to cortisol / PTK6 Expression / neuroinflammatory response / mammary gland duct morphogenesis / microglia differentiation ...Regulation of NPAS4 gene transcription / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / steroid hormone binding / glucocorticoid metabolic process / response to cortisol / PTK6 Expression / neuroinflammatory response / mammary gland duct morphogenesis / microglia differentiation / maternal behavior / astrocyte differentiation / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / adrenal gland development / regulation of gluconeogenesis / cellular response to glucocorticoid stimulus / cellular response to steroid hormone stimulus / locomotor rhythm / motor behavior / aryl hydrocarbon receptor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / estrogen response element binding / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / transcription regulator inhibitor activity / positive regulation of adipose tissue development / : / steroid binding / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / cellular response to dexamethasone stimulus / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / response to progesterone / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / TBP-class protein binding / nuclear receptor binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / synaptic transmission, glutamatergic / chromosome segregation / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / Hsp90 protein binding / mRNA transcription by RNA polymerase II / promoter-specific chromatin binding / circadian regulation of gene expression / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Nuclear Receptor transcription pathway / positive regulation of miRNA transcription / response to wounding / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / spindle / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of neuron apoptotic process / : / HATs acetylate histones / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / Potential therapeutics for SARS / gene expression / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator activity / protein dimerization activity / nuclear speck / nuclear body / mitochondrial matrix / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / synapse / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator ...Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / : / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DEXAMETHASONE / Glucocorticoid receptor / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kauppi, B. / Jakob, C. / Farnegardh, M. / Yang, J. / Ahola, H. / Alarcon, M. / Calles, K. / Engstrom, O. / Harlan, J. / Muchmore, S. ...Kauppi, B. / Jakob, C. / Farnegardh, M. / Yang, J. / Ahola, H. / Alarcon, M. / Calles, K. / Engstrom, O. / Harlan, J. / Muchmore, S. / Ramqvist, A.-K. / Thorell, S. / Ohman, L. / Greer, J. / Gustafsson, J.-A. / Carlstedt-Duke, J. / Carlquist, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: The Three-dimensional Structures of Antagonistic and Agonistic Forms of the Glucocorticoid Receptor Ligand-binding Domain: RU-486 INDUCES A TRANSCONFORMATION THAT LEADS TO ACTIVE ANTAGONISM.
著者: Kauppi, B. / Jakob, C. / Farnegardh, M. / Yang, J. / Ahola, H. / Alarcon, M. / Calles, K. / Engstrom, O. / Harlan, J. / Muchmore, S. / Ramqvist, A.-K. / Thorell, S. / Ohman, L. / Greer, J. / ...著者: Kauppi, B. / Jakob, C. / Farnegardh, M. / Yang, J. / Ahola, H. / Alarcon, M. / Calles, K. / Engstrom, O. / Harlan, J. / Muchmore, S. / Ramqvist, A.-K. / Thorell, S. / Ohman, L. / Greer, J. / Gustafsson, J.-A. / Carlstedt-Duke, J. / Carlquist, M.
履歴
登録2003年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42020年9月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: struct_biol / struct_keywords ...struct_biol / struct_keywords / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details ..._struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 300biomolecule Although Nuclear receptors normally funtion as a dimer, the biological unit for this ...biomolecule Although Nuclear receptors normally funtion as a dimer, the biological unit for this receptor is not definitively known.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucocorticoid receptor
E: Nuclear receptor coactivator 2
B: Glucocorticoid receptor
F: Nuclear receptor coactivator 2
C: Glucocorticoid receptor
G: Nuclear receptor coactivator 2
D: Glucocorticoid receptor
H: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,10512
ポリマ－134,5358
非ポリマー1,5704
水00
1
A: Glucocorticoid receptor
E: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0263
ポリマ－33,6342
非ポリマー3921
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12510 Å2
手法PISA
2
B: Glucocorticoid receptor
F: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0263
ポリマ－33,6342
非ポリマー3921
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12100 Å2
手法PISA
3
C: Glucocorticoid receptor
G: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0263
ポリマ－33,6342
非ポリマー3921
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12340 Å2
手法PISA
4
D: Glucocorticoid receptor
H: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0263
ポリマ－33,6342
非ポリマー3921
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1450 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area12320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.4, 127.4, 91.8
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 120.0
Int Tables number144
Space group name H-MP31
詳細Biological dimer unknown. A-C dimer is composed of the larges contact surface.

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要素

#1: タンパク質
Glucocorticoid receptor / GR


分子量: 32155.072 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUE 500-777, hinge and steroid binding domains / 変異: N517D, F602S, C638D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR3C1 or GRL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P04150
#2: タンパク質・ペプチド
Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Transcriptional intermediary factor 2


分子量: 1478.756 Da / 分子数: 4 / 断片: TIF PEPTIDE 12mer / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetized peptide / 参照: UniProt: Q15596
#3: 化合物
ChemComp-DEX / DEXAMETHASONE / 9A-FLUORO-16BETA-METHYLPREDNISOLONE / デキサメタゾン


分子量: 392.461 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H29FO5 / コメント: 薬剤, 抗生剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.51 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 400, MgCl2, Dioxane, Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.93927 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93927 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→55 Å / Num. all: 45763 / Num. obs: 45796 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 68.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.527 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 6724 / Rsym value: 0.429 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NHZ

1nhz


解像度: 2.7→55.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1287422.76 / Data cutoff high rms absF: 1287422.76 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The structure is merohedrally twinned and it has been refined in CNX2002 with the original structure factors using the least squares residual for hemihedral twinning as a refinement target ...詳細: The structure is merohedrally twinned and it has been refined in CNX2002 with the original structure factors using the least squares residual for hemihedral twinning as a refinement target and a twinning factor of 33%. This give a more convincing set of rfactors and also improved the density, R=23.9 Rfree=26.7. The sidechain density of the pepetide is not visible for residues 942-950.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.363 2233 4.9 %RANDOM
Rwork0.345 ---
all0.35 45796 --
obs0.35 45740 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET / Bsol: 280 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 61.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.24 Å2-9.16 Å20 Å2
2---13.24 Å20 Å2
3---26.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.62 Å0.58 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.81 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→55.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8219 0 112 0 8331
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.922.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.413 368 4.8 %
Rwork0.451 7303 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2LIG.PARLIG.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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