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- PDB-1oqn: Crystal structure of the phosphotyrosine binding domain (PTB) of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oqn
タイトルCrystal structure of the phosphotyrosine binding domain (PTB) of mouse Disabled 1 (Dab1)
要素
  • Alzheimer's disease amyloid A4 protein homolog
  • Disabled homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / PTB / Inositol / APP
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell adhesion involved in neuronal-glial interactions involved in cerebral cortex radial glia guided migration / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / amyloid-beta complex / lateral motor column neuron migration / ECM proteoglycans / radial glia guided migration of Purkinje cell / Reelin signalling pathway / cerebral cortex radially oriented cell migration / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling ...cell-cell adhesion involved in neuronal-glial interactions involved in cerebral cortex radial glia guided migration / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / amyloid-beta complex / lateral motor column neuron migration / ECM proteoglycans / radial glia guided migration of Purkinje cell / Reelin signalling pathway / cerebral cortex radially oriented cell migration / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / Mitochondrial protein degradation / growth cone lamellipodium / Post-translational protein phosphorylation / endosome to plasma membrane transport vesicle / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to norepinephrine stimulus / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Platelet degranulation / growth cone filopodium / cerebellum structural organization / positive regulation of endothelin production / ventral spinal cord development / Golgi localization / radial glia-guided pyramidal neuron migration / Lysosome Vesicle Biogenesis / negative regulation of axonogenesis / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / motor neuron migration / lipoprotein particle / regulation of amyloid-beta clearance / peptidase activator activity / growth factor receptor binding / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / astrocyte projection / ion binding / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / negative regulation of cell adhesion / frizzled binding / astrocyte differentiation / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / regulation of synapse structure or activity / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / signaling receptor activator activity / heparan sulfate proteoglycan binding / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / G alpha (q) signalling events / adult walking behavior / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / G alpha (i) signalling events / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / ciliary rootlet / PTB domain binding / main axon / Golgi-associated vesicle / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / : / low-density lipoprotein particle receptor binding / small GTPase-mediated signal transduction / suckling behavior / nuclear envelope lumen / dendrite development / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / presynaptic active zone / neuronal dense core vesicle / cerebral cortex cell migration / modulation of excitatory postsynaptic potential / brush border / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / apolipoprotein binding / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of presynapse assembly / transition metal ion binding / negative regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of neuron differentiation / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of T cell migration / spindle midzone / cellular response to manganese ion / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to cAMP / forebrain development / Notch signaling pathway / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of protein metabolic process / ionotropic glutamate receptor signaling pathway
類似検索 - 分子機能
: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily ...: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / Amyloid-beta precursor protein / Disabled homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yun, M. / Keshvara, L. / Park, C.-G. / Zhang, Y.-M. / Dickerson, J.B. / Zheng, J. / Rock, C.O. / Curran, T. / Park, H.-W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structures of the Dab homology domains of mouse disabled 1 and 2
著者: Yun, M. / Keshvara, L. / Park, C.-G. / Zhang, Y.-M. / Dickerson, J.B. / Zheng, J. / Rock, C.O. / Curran, T. / Park, H.-W.
履歴
登録2003年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disabled homolog 1
B: Disabled homolog 1
C: Alzheimer's disease amyloid A4 protein homolog
D: Alzheimer's disease amyloid A4 protein homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,9346
ポリマ－38,0944
非ポリマー8402
水3,909217
1
A: Disabled homolog 1
C: Alzheimer's disease amyloid A4 protein homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4673
ポリマ－19,0472
非ポリマー4201
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area9370 Å2
手法PISA
2
B: Disabled homolog 1
D: Alzheimer's disease amyloid A4 protein homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4673
ポリマ－19,0472
非ポリマー4201
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area9370 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4880 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.106, 66.481, 90.528
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Disabled homolog 1 / Dab1


分子量: 17960.758 Da / 分子数: 2 / 断片: PTB domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET30 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P97318
#2: タンパク質・ペプチド Alzheimer's disease amyloid A4 protein homolog / APP / Amyloidogenic glycoprotein / AG


分子量: 1086.132 Da / 分子数: 2 / 断片: 9mer peptide / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Rattus norvegicus (rat).
参照: UniProt: P08592
#3: 化合物 ChemComp-I3P / D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / イノシト-ル1,4,5-トリスりん酸


分子量: 420.096 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O15P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.31 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 3350, magnesium sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mMHEPES1droppH7.5
21 mMdithiothreitol1drop
31 mMEDTA1drop
420 mg/mlprotein1drop
520 %(w/v)PEG33501reservoir
60.2 Mtri-lithium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.00465 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00465 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 16118 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 24.8 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 27.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 400319 / Rmerge(I) obs: 0.077

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M7E

1m7e


解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.303 618 RANDOM
Rwork0.246 --
all-16118 -
obs-13125 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2538 0 48 217 2803
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.263
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.844
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.699
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.844
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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