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- PDB-6jny: Crystal structure of bacteriophage 21 Q protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jny
タイトルCrystal structure of bacteriophage 21 Q protein
要素Antiterminator Q protein
キーワードTRANSCRIPTION / RNA polymerase / Antitermination
機能・相同性Bacteriophage 933W, GpQ / Phage antitermination protein Q / negative regulation of termination of DNA-templated transcription / DNA binding / Antiterminator Q protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage SfI (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.451 Å
データ登録者Feng, Y. / Shi, J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis of Q-dependent transcription antitermination.
著者: Jing Shi / Xiang Gao / Tongguan Tian / Zhaoyang Yu / Bo Gao / Aijia Wen / Linlin You / Shenghai Chang / Xing Zhang / Yu Zhang / Yu Feng /
要旨: Bacteriophage Q protein engages σ-dependent paused RNA polymerase (RNAP) by binding to a DNA site embedded in late gene promoter and renders RNAP resistant to termination signals. Here, we report a ...Bacteriophage Q protein engages σ-dependent paused RNA polymerase (RNAP) by binding to a DNA site embedded in late gene promoter and renders RNAP resistant to termination signals. Here, we report a single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of an intact Q-engaged arrested complex. The structure reveals key interactions responsible for σ-dependent pause, Q engagement, and Q-mediated transcription antitermination. The structure shows that two Q protomers (Q and Q) bind to a direct-repeat DNA site and contact distinct elements of the RNA exit channel. Notably, Q forms a narrow ring inside the RNA exit channel and renders RNAP resistant to termination signals by prohibiting RNA hairpin formation in the RNA exit channel. Because the RNA exit channel is conserved among all multisubunit RNAPs, it is likely to serve as an important contact site for regulators that modify the elongation properties of RNAP in other organisms, as well.
履歴
登録2019年3月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antiterminator Q protein
B: Antiterminator Q protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4262
ポリマ－37,4262
非ポリマー00
水3,297183
1
A: Antiterminator Q protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7131
ポリマ－18,7131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Antiterminator Q protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7131
ポリマ－18,7131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.902, 77.827, 68.692
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.590, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Antiterminator Q protein


分子量: 18712.908 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage SfI (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: M1FPN0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.06 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M KF and 14% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. obs: 57774 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 18.15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.079 / Χ2: 0.819 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.45-1.486.50.45525810.9290.190.4950.76285.4
1.48-1.570.36328410.960.1480.3920.78293.6
1.5-1.5370.32229080.9640.1310.3480.78896.6
1.53-1.5670.27828870.9660.1130.30.77994.9
1.56-1.670.23129220.980.0940.250.79398.1
1.6-1.636.90.20128620.980.0820.2170.80695.5
1.63-1.676.90.17329430.9850.0710.1870.82797.5
1.67-1.726.80.1529120.9860.0620.1620.82595.7
1.72-1.776.50.13228500.9890.0550.1430.84595.6
1.77-1.836.90.11627750.9910.0470.1250.84290.6
1.83-1.897.20.10829530.9920.0430.1170.82799.5
1.89-1.977.30.09429410.9940.0380.1010.85196.9
1.97-2.067.10.08729490.9940.0350.0940.87497.2
2.06-2.1770.0829980.9950.0320.0860.88699.1
2.17-2.36.90.07629340.9950.0310.0820.88797.7
2.3-2.486.60.07228630.9950.030.0780.87194.5
2.48-2.737.10.06928860.9960.0270.0740.85694.3
2.73-3.127.30.06829840.9960.0270.0730.82598.8
3.12-3.947.10.06529890.9960.0260.070.78598.6
3.94-506.70.06427960.9950.0270.070.64689.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OR7

1or7


解像度: 1.451→31.214 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2273 1971 3.48 %
Rwork0.211 --
obs0.2116 56680 93.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 55.27 Å2 / Biso mean: 23.8356 Å2 / Biso min: 11.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.451→31.214 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2275 0 0 183 2458
Biso mean---29.81 -
残基数----280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052324
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7353119
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057326
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.821875
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4511-1.48740.2671200.24623348346880
1.4874-1.52760.26751370.23183710384790
1.5276-1.57260.24921350.22343816395191
1.5726-1.62330.23141440.22073925406994
1.6233-1.68130.22051430.22173927407096
1.6813-1.74860.27151400.21393939407994
1.7486-1.82820.22081380.21723822396091
1.8282-1.92460.2571470.22184047419498
1.9246-2.04510.23651450.22084063420898
2.0451-2.2030.21821460.20764063420998
2.203-2.42460.24841460.21234072421898
2.4246-2.77530.2241410.2113904404593
2.7753-3.49580.23751480.2134146429499
3.4958-31.2210.19631410.19723927406892

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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