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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ok8 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the dengue 2 virus envelope glycoprotein in the postfusion conformation | ||||||
![]() | MAJOR ENVELOPE PROTEIN E | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / MEMBRANE FUSION / FLAVIVIRUS / FUSION PEPTIDE / LOW-PH CONFORMATIONAL CHANGE / CLASS 2 FUSION PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Modis, Y. / Harrison, S.C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the Dengue Virus Envelope Protein After Membrane Fusion 著者: Modis, Y. / Ogata, S. / Clements, D. / Harrison, S.C. #1: ![]() タイトル: A Ligand-Binding Pocket in the Dengue Virus Envelope Glycoprotein 著者: Modis, Y. / Ogata, S. / Clements, D. / Harrison, S.C. | ||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | ||||||
Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 93.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 70.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 447.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 456.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 26.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1oam S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43819.391 Da / 分子数: 1 / 断片: SOLUBLE ECTODOMAIN, RESIDUES 281-674 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: PR159/S1 / プラスミド: PMTT / 細胞株 (発現宿主): SCHNEIDER 2 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P12823 |
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#2: 糖 | ChemComp-NAG / |
#3: 化合物 | ChemComp-CL / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
配列の詳細 | RESIDUES 100-108 FORM THE GLYCINE-RICH, HYDROPHOBIC FUSION PEPTIDE (ALLISON ET AL., J.VIROL. 75, ...RESIDUES 100-108 FORM THE GLYCINE-RICH, HYDROPHOBI |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.445 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % 解説: THE THREE DOMAINS OF 1OAM WERE PLACED SEQUENTIALLY IN THE FOLLOWING ORDER: DOMAIN II, DOMAIN I, DOMAIN III. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 / 詳細: 20-30% PEG 400, 0.08 M NACL, 0.1 M MOPS PH 7-8. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 8 / PH range high: 7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. obs: 28677 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 11.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 25 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 75 |
反射 | *PLUS Num. obs: 27450 / % possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.058 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 75 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1OAM ![]() 1oam 解像度: 2→29.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 441803.91 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.9914 Å2 / ksol: 0.355448 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 30.1 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→29.29 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.2671 / Rfactor Rwork: 0.2213 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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