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万見
- PDB-1ok8: Crystal structure of the dengue 2 virus envelope glycoprotein in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ok8
タイトルCrystal structure of the dengue 2 virus envelope glycoprotein in the postfusion conformation
要素MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
キーワードVIRAL PROTEIN / MEMBRANE FUSION / FLAVIVIRUS / FUSION PEPTIDE / LOW-PH CONFORMATIONAL CHANGE / CLASS 2 FUSION PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Viral Envelope Glycoprotein, domain 2 / Viral Envelope Glycoprotein; domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 3 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein, domain 1 / Viral Envelope Glycoprotein; domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus ...Viral Envelope Glycoprotein, domain 2 / Viral Envelope Glycoprotein; domain 3 / Viral Envelope Glycoprotein, domain 3 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein, domain 1 / Viral Envelope Glycoprotein; domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種DENGUE VIRUS TYPE 2 (デング熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Modis, Y. / Harrison, S.C.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Structure of the Dengue Virus Envelope Protein After Membrane Fusion
著者: Modis, Y. / Ogata, S. / Clements, D. / Harrison, S.C.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA. / 年: 2003
タイトル: A Ligand-Binding Pocket in the Dengue Virus Envelope Glycoprotein
著者: Modis, Y. / Ogata, S. / Clements, D. / Harrison, S.C.
履歴
登録2003年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月25日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0763
ポリマ－43,8191
非ポリマー2572
水3,693205
1
A: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
ヘテロ分子

A: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
ヘテロ分子

A: MAJOR ENVELOPE PROTEIN E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,2289
ポリマ－131,4583
非ポリマー7706
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
Buried area12630 Å2
ΔGint-24.1 kcal/mol
Surface area46840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.151, 76.151, 130.775
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1396-

CL

21A-2099-

HOH

31A-2137-

HOH

41A-2149-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 MAJOR ENVELOPE PROTEIN E / DENGUE VIRUS TYPE 2 MAJOR ENVELOPE PROTEIN E


分子量: 43819.391 Da / 分子数: 1 / 断片: SOLUBLE ECTODOMAIN, RESIDUES 281-674 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DENGUE VIRUS TYPE 2 (デング熱ウイルス)
株: PR159/S1 / プラスミド: PMTT / 細胞株 (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P12823
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 100-108 FORM THE GLYCINE-RICH, HYDROPHOBIC FUSION PEPTIDE (ALLISON ET AL., J.VIROL. 75, ...RESIDUES 100-108 FORM THE GLYCINE-RICH, HYDROPHOBIC FUSION PEPTIDE (ALLISON ET AL., J.VIROL. 75, 4268-75 (2001)) THE MOLECULE CRYSTALLIZED LACKS THE LAST 101 RESIDUES OF E, INCLUDING THE C-TERMINAL VIRAL TRANSMEMBRANE DOMAIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.445 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
解説: THE THREE DOMAINS OF 1OAM WERE PLACED SEQUENTIALLY IN THE FOLLOWING ORDER: DOMAIN II, DOMAIN I, DOMAIN III.
結晶化pH: 7 / 詳細: 20-30% PEG 400, 0.08 M NACL, 0.1 M MOPS PH 7-8.
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 8 / PH range high: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 nMTEA1droppH7.
280 mM1dropNaCl
33 mMUDM1drop
415 mg/mlprotein1drop
520-30 %PEG4001reservoir
60.1 MMOPS1reservoirpH7-8 or pH8-9
780 mM1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 28677 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 11.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 75
反射
*PLUS
Num. obs: 27450 / % possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75 % / Rmerge(I) obs: 0.398 / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OAM

1oam
PDB 未公開エントリ


解像度: 2→29.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 441803.91 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1322 4.8 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 27450 91 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.9914 Å2 / ksol: 0.355448 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.49 Å22.18 Å20 Å2
2--1.49 Å20 Å2
3----2.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2962 0 15 205 3182
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.293
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.224
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.765
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.416
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 174 5.3 %
Rwork0.273 3130 -
obs--66.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.2671 / Rfactor Rwork: 0.2213
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.41
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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