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万見
- PDB-1l9k: dengue methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l9k
タイトルdengue methyltransferase
要素RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase fold / complex with s-adenosyl-l-homocysteine
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A ...Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Vaccinia Virus protein VP39 / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus (デング熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Egloff, M.P. / Benarroch, D. / Selisko, B. / Romette, J.L. / Canard, B.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: An RNA cap (nucleoside-2'-O-) methyltransferase in the flavivirus RNA polymerase NS5: crystal structure and functional characterization
著者: Egloff, M.P. / Benarroch, D. / Selisko, B. / Romette, J.L. / Canard, B.
履歴
登録2002年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2627
ポリマ－34,3971
非ポリマー8656
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE
ヘテロ分子

A: RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,52414
ポリマ－68,7942
非ポリマー1,72912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area4930 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area23710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.560, 111.560, 56.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 RNA-DIRECTED RNA POLYMERASE / methyltransferase


分子量: 34397.027 Da / 分子数: 1 / 断片: NS5 N-terminal domain / 変異: V135I, K139R, N173S, P188S, R193K, T196A, Y201H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dengue virus (デング熱ウイルス)
属: Flavivirus / 株: 2 / 遺伝子: NS5 New Guinea C / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21[pREP4] / 参照: UniProt: P12823, RNA-directed RNA polymerase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: sodium citrate 100mM, lithium sulfate 1.2 M, ammonium sulfate 0.5 M, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
122 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium citrate1reservoirpH5.8
31.2 Mlithium sulfate1reservoir
40.5 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF BM1410.83211, 1.00474, 1.00850
シンクロトロンESRF ID14-220.933
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1CCD2000年9月9日mirror
ADSC QUANTUM 42CCD2000年9月10日mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si [111] channelMADMx-ray1
2diamond [111] crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.832111
21.004741
31.00851
40.9331
反射解像度: 2.4→27.96 Å / Num. all: 16248 / Num. obs: 16035 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 50.8 Å2 / Limit h max: 40 / Limit h min: 0 / Limit k max: 40 / Limit k min: 0 / Limit l max: 23 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 924791.66 / Observed criterion F min: 9 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 2178 / Rsym value: 0.358 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 16248 / % possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.358

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→27.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 945 5.9 %random
Rwork0.231 ---
all0.275 16049 --
obs0.275 16035 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 36.9147 Å2 / ksol: 0.366544 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 103.94 Å2 / Biso mean: 49.2 Å2 / Biso min: 29.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.92 Å24.39 Å20 Å2
2--5.92 Å20 Å2
3----11.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.37 Å
Luzzati d res high-2.4
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→27.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2042 0 51 65 2158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.97
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.4-2.510.3071005.10.30718600.0311961196099.9
2.51-2.640.3071135.70.30618650.0291985197899.6
2.64-2.810.2831175.90.28218800.0261998199799.9
2.81-3.020.2511135.70.25118650.0241984197899.7
3.02-3.330.25212060.25218810.0232006200199.8
3.33-3.810.2171195.90.21718840.0220042003100
3.81-4.790.1931306.40.19418960.01720262026100
4.79-27.960.2211336.30.2219590.0192097209299.8
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5sah.paramsah.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.236
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.485

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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