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- PDB-1ogt: CRYSTAL STRUCTURE OF HLA-B*2705 COMPLEXED WITH THE VASOACTIVE INT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ogt
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HLA-B*2705 COMPLEXED WITH THE VASOACTIVE INTESTINAL PEPTIDE TYPE 1 RECEPTOR (VIPR) PEPTIDE (RESIDUES 400-408)
要素
  • BETA-2-MICROGLOBULIN
  • HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
  • VASOACTIVE INTESTINAL POLYPEPTIDE RECEPTOR 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-COMPLEX / MHC (MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX) / HLA- B*2705
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / : / pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide receptor activity / vasoactive intestinal polypeptide receptor activity / positive regulation of receptor binding / regulation of membrane depolarization / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation ...: / : / : / : / pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide receptor activity / vasoactive intestinal polypeptide receptor activity / positive regulation of receptor binding / regulation of membrane depolarization / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / retina homeostasis / G protein-coupled peptide receptor activity / regulation of interleukin-6 production / peptide hormone binding / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / positive regulation of protein binding / detection of bacterium / negative regulation of receptor binding / secretory granule membrane / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / iron ion transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / defense response / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Interferon alpha/beta signaling / Modulation by Mtb of host immune system / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Glucagon-type ligand receptors / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / sensory perception of smell / antibacterial humoral response / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / cellular response to lipopolysaccharide / protein refolding / early endosome membrane / G alpha (s) signalling events / defense response to Gram-negative bacterium / protein homotetramerization / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor 1 / GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. ...GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor 1 / GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Beta-2-microglobulin / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Vasoactive intestinal polypeptide receptor 1 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Hulsmeyer, M. / Fiorillo, M.T. / Bettosini, F. / Sorrentino, R. / Saenger, W. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
引用
ジャーナル: J. Exp. Med. / 年: 2004
タイトル: Dual, HLA-B27 subtype-dependent conformation of a self-peptide.
著者: Hulsmeyer, M. / Fiorillo, M.T. / Bettosini, F. / Sorrentino, R. / Saenger, W. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Hla-B27 Subtypes Differentially Associated with Disease Exhibit Subtle Structural Alterations
著者: Hulsmeyer, M. / Hillig, R.C. / Volz, A. / Ruhl, M. / Schroder, W. / Saenger, W. / Ziegler, A. / Uchanska-Ziegler, B.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1992
タイトル: The Three-Dimensional Structure of Hla-B27 at 2.1 A Resolution Suggests a General Mechanism for Tight Peptide Binding to Mhc
著者: Madden, D.R. / Gorga, J.C. / Strominger, J.L. / Wiley, D.C.
履歴
登録2003年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年12月19日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id ..._atom_site.label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 2.12019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 2.22019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 2.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
B: BETA-2-MICROGLOBULIN
C: VASOACTIVE INTESTINAL POLYPEPTIDE RECEPTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7239
ポリマ－45,2073
非ポリマー5156
水12,989721
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.259, 81.777, 65.617
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA CLASS I HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / B-27 B*2705 ALPHA CHAIN / HUMAN LEUCOCYTE ANTIGEN B*2705 HEAVY CHAIN


分子量: 31928.160 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, RESIDUES 25-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P10318, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 BETA-2-MICROGLOBULIN / HDCMA22P


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01884, UniProt: P61769*PLUS

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド VASOACTIVE INTESTINAL POLYPEPTIDE RECEPTOR 1 / VPAC1 / VIP-R-1 / PITUITARY ADENYLATE CYCLASE ACTIVATING POLYPEPTIDE TYPE II RECEPTOR / PACAP TYPE ...VPAC1 / VIP-R-1 / PITUITARY ADENYLATE CYCLASE ACTIVATING POLYPEPTIDE TYPE II RECEPTOR / PACAP TYPE II RECEPTOR / PACAP-R-2


分子量: 1399.694 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 400-408 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESISED / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P32241

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非ポリマー , 3種, 727分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 721 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細B*2705:INVOLVED IN THE PRESENTATION OF FOREIGN ANTIGENS TO THE IMMUNE SYSTEM. B*2075 MOLECULES ...B*2705:INVOLVED IN THE PRESENTATION OF FOREIGN ANTIGENS TO THE IMMUNE SYSTEM. B*2075 MOLECULES EXIST AS HETEROTRIMERS CONSISTING OF HEAVY CHAIN (CHAINID A), LIGHT CHAIN (BETA-2- MICROGLOBULIN) AND PEPTIDE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: TRIS PH 8.0, 16% PEG 8000, HANGING DROP, TEMPERATURE 291K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 MTris-HCl1reservoirpH8.0
216 %PEG80001reservoir
320 mg/mlprotein1drop
410 mMTris-HCl1droppH7.5
5150 mM1dropNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.898
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.898 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.47→50 Å / Num. obs: 84476 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.47→1.53 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.47 Å / 最低解像度: 50 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.078
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.2 % / 冗長度: 3.3 % / Num. unique obs: 8185 / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OF2

1of2


解像度: 1.47→62.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 1.017 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.178 4249 5 %RANDOM
Rwork0.128 ---
obs0.131 80199 96.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20.23 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.47→62.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3189 0 31 721 3941
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0213506
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023039
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3991.9264760
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87437085
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3065395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2483
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.023873
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0140.02775
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2590.23566
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.22033
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1990.2509
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2120.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3070.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1970.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.58821995
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.81333251
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.68621511
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.66931508
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.47→1.51 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.286 264
Rwork0.184 5031
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.4
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.286 / Rfactor Rwork: 0.184

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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