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- PDB-1oex: Atomic Resolution Structure of Endothiapepsin in Complex with a H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oex
タイトルAtomic Resolution Structure of Endothiapepsin in Complex with a Hydroxyethylene Transition State Analogue Inhibitor H261
要素
  • ENDOTHIAPEPSIN
  • INHIBITOR H261
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ASPARTIC PROTEINASE MECHANISM / ATOMIC RESOLUTION / SUCCINIMIDE / ANISOTROPIC REFINEMENT / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


endothiapepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
H261 INHIBITOR / Endothiapepsin
類似検索 - 構成要素
生物種CRYPHONECTRIA PARASITICA (菌類)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Coates, L. / Erskine, P.T. / Mall, S. / Gill, R.S. / Wood, S.P. / Myles, D.A.A. / Cooper, J.B.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Atomic Resolution Analysis of the Catalytic Site of an Aspartic Proteinase and an Unexpected Mode of Binding by Short Peptides
著者: Erskine, P.T. / Coates, L. / Mall, S. / Gill, R.S. / Wood, S.P. / Myles, D.A.A. / Cooper, J.B.
履歴
登録2003年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年11月30日Group: Other
改定 1.32017年2月8日Group: Source and taxonomy
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_peptide_omega.omega / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_target_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.linker_flag / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOTHIAPEPSIN
B: INHIBITOR H261
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3087
ポリマ－34,8322
非ポリマー4765
水8,989499
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2610 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area12920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.580, 74.510, 42.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ENDOTHIAPEPSIN / ASPARTATE PROTEASE / EAPA / EPN-1


分子量: 33795.840 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 90-419 / 由来タイプ: 天然
詳細: HYDROXYETHYLENE TRANSITION STATE ANALOGUE INHIBITOR H261 BOUND AT ACTIVE SITE
由来: (天然) CRYPHONECTRIA PARASITICA (菌類) / 参照: UniProt: P11838, endothiapepsin
#2: タンパク質・ペプチド INHIBITOR H261


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1036.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: BOC-HIS-PRO-PHE-ALA-LOV-ILE-HIS / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 参照: H261 INHIBITOR
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ASP A54 AND GLY A55 HAVE CYCLISED TO FORM A SUCCINIMIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化pH: 4.6
詳細: BATCH METHOD WITH ENZYME AT A CONCENTRATION OF 2 MG/ML IN 100 MM SODIUM ACETATE BUFFER AT PH 4.6 (MOEWS AND BUNN, 1970). CRYSTALS LEFT TO GROW FOLLOWING SLOW ADDITION OF AMMONIUM SULPHATE TO ...詳細: BATCH METHOD WITH ENZYME AT A CONCENTRATION OF 2 MG/ML IN 100 MM SODIUM ACETATE BUFFER AT PH 4.6 (MOEWS AND BUNN, 1970). CRYSTALS LEFT TO GROW FOLLOWING SLOW ADDITION OF AMMONIUM SULPHATE TO FINAL CONCENTRATION OF 0.35 G/ML (55% SATURATION).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.834
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.834 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→15.6 Å / Num. obs: 105807 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.1→1.14 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
Agrovataデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
SHELXL-97位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.1→100 Å / Num. parameters: 27154 / Num. restraintsaints: 33073 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.178 5285 5 %RANDOM
obs0.14 -99.8 %-
all-105807 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS AND KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 25
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2462 0 26 499 2987
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.079
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.078
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.074
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.071

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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