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- PDB-1nvm: Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase : sequ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nvm
タイトルCrystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase : sequestering a reactive and volatile intermediate
要素
  • 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
  • acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
キーワードLYASE/OXIDOREDUCTASE / Sequestered tunnel / substrate channeling / Bifunctional enzyme / LYASE-OXIDOREDUCTASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


phenol-containing compound catabolic process / 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase / 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase activity / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) / 2-isopropylmalate synthase activity / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / benzoate catabolic process via hydroxylation / L-leucine biosynthetic process / NAD binding / NADP binding / manganese ion binding
類似検索 - 分子機能
DmpG-like communication / 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase / 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase, N-terminal catalytic TIM barrel domain / DmpG-like communication domain / Acetaldehyde dehydrogenase / Acetaldehyde dehydrogenase, C-terminal / Prokaryotic acetaldehyde dehydrogenase, dimerisation / : / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding ...DmpG-like communication / 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase / 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase, N-terminal catalytic TIM barrel domain / DmpG-like communication domain / Acetaldehyde dehydrogenase / Acetaldehyde dehydrogenase, C-terminal / Prokaryotic acetaldehyde dehydrogenase, dimerisation / : / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Pyruvate carboxyltransferase / HMGL-like / Pyruvate carboxyltransferase domain. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / OXALATE ION / 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase / Acetaldehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Manjasetty, A.B. / Powlowski, J. / Vrielink, A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a bifunctional aldolase-dehydrogenase: Sequestering a reactive and volatile intermediate
著者: Manjasetty, A.B. / Powlowski, J. / Vrielink, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of dmpFG-encoded 4-hydroxy-2-ketovalerate aldolase-aldehyde dehydrogenase (acylating) from Pseudomonas sp.strain CF600
履歴
登録2003年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42024年2月14日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
B: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
C: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
D: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
E: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
F: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
G: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
H: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,36237
ポリマ－280,9388
非ポリマー4,42429
水50,6402811
1
A: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
B: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
C: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
D: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,03519
ポリマ－140,4694
非ポリマー2,56615
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13970 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area42210 Å2
手法PISA
2
E: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
F: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
G: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
H: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,32718
ポリマ－140,4694
非ポリマー1,85814
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13080 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area42660 Å2
手法PISA
3
E: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
F: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
G: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
H: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
ヘテロ分子

A: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
B: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
C: 4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase
D: acetaldehyde dehydrogenase (acylating)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)285,36237
ポリマ－280,9388
非ポリマー4,42429
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+3/2,-y,z+1/21
Buried area28980 Å2
ΔGint-344 kcal/mol
Surface area82950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.200, 140.000, 191.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
4-hydroxy-2-oxovalerate aldolase / HOA


分子量: 37520.645 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas sp. (バクテリア) / 株: CF600 / 遺伝子: DMPG / プラスミド: pT7-5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51016, 付加脱離酵素（リアーゼ）; C-Cリアーゼ; オキソ酸の付加脱離
#2: タンパク質
acetaldehyde dehydrogenase (acylating)


分子量: 32713.812 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas sp. (バクテリア) / 株: CF600 / 遺伝子: DMPF / プラスミド: pT7-5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q52060, acetaldehyde dehydrogenase (acetylating)

-
非ポリマー , 6種, 2840分子

#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-OXL / OXALATE ION / しゅう酸ジアニオン


分子量: 88.019 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2O4
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2811 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.73 % / 解説: 112 SE SUBSTRUCTURE
結晶化温度: 310 K / pH: 7.5
詳細: PEG 8000, Ammonium sulfate, PIPES, pH 7.5, Hanging drop and micro seeding, temperature 310.0K, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 290 K / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Manjasetty, B.A., (2001) Acta Crystallogr.,Sect.D, 57, 582.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMTris1droppH7.4
21 mMdithiothreitol1drop
39 mg/mlprotein1drop
415 %PEG80001reservoir
5100 mMammonium sulfate1reservoir
6100 mMPIPES1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月14日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: CURVED-CRYSTAL SI 111 / プロトコル: MULTIPLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→100 Å / Num. obs: 299052 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.565 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.565 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. measured all: 1829280
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SnB位相決定
SOLVE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: MAXIMUM LIKLIHOOD METHOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 15063 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all-298381 --
obs-283318 95 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19344 0 268 2811 22423
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0280.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0550.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.1872
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.6523
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.5142
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.1663
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1720.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2570.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1170.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor6.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor13.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor29.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.783 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.302 1963
Rwork0.25 -
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.232
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.5

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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