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万見
- PDB-1nh3: Human Topoisomerase I Ara-C Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nh3
タイトルHuman Topoisomerase I Ara-C Complex
要素
  • 5'-D(*(GNG)P*GP*AP*AP*AP*AP*AP*UP*UP*UP*UP*T)-3'
  • 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*UP*(UBB))-3'
  • 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*UP*UP*UP*UP*CP*(CAR)P*AP*AP*GP*UP*CP*UP*UP*UP*UP*T)-3'
  • DNA topoisomerase I
キーワードISOMERASE/DNA / Ara-C / protein-DNA complex / DNA damage / isomerase / ISOMERASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / dense fibrillar component / cellular response to luteinizing hormone stimulus / embryonic cleavage / programmed cell death / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / response to temperature stimulus / DNA topological change ...DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / dense fibrillar component / cellular response to luteinizing hormone stimulus / embryonic cleavage / programmed cell death / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / response to temperature stimulus / DNA topological change / rRNA transcription / SUMOylation of DNA replication proteins / animal organ regeneration / response to cAMP / male germ cell nucleus / response to gamma radiation / chromosome segregation / P-body / circadian regulation of gene expression / protein-DNA complex / chromatin DNA binding / circadian rhythm / fibrillar center / peptidyl-serine phosphorylation / single-stranded DNA binding / chromosome / double-stranded DNA binding / perikaryon / DNA replication / chromatin remodeling / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / protein-containing complex binding / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain ...Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #10 / : / DNA Topoisomerase I; domain 2 / DNA Topoisomerase I, domain 2 / Yeast DNA topoisomerase - domain 1 / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain / Topoisomerase I C-terminal domain / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type, N-terminal domain superfamily / : / Eukaryotic DNA topoisomerase I, DNA binding fragment / C-terminal topoisomerase domain / DNA Topoisomerase I (eukaryota) / DNA topoisomerase I, active site / Topoisomerase (Topo) IB-type active site signature. / Topoisomerase (Topo) IB-type catalytic domain profile. / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / Topoisomerase I; Chain A, domain 3 / DNA topoisomerase I / DNA topoisomerase I, catalytic core, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha-helical subdomain, eukaryotic-type / Eukaryotic DNA topoisomerase I, catalytic core / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Beta Complex / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA/RNA hybrid / DNA/RNA hybrid (> 10) / DNA topoisomerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Chrencik, J.E. / Burgin, A.B. / Pommier, Y. / Stewart, L. / Redinbo, M.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Structural Impact of the Leukemia Drug 1-beta-D-Arabinofuranosylcytosine (Ara-C) on the Covalent Human Topoisomerase I-DNA Complex
著者: Chrencik, J.E. / Burgin, A.B. / Pommier, Y. / Stewart, L. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2002年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE The DNA (duplex oligo) was added to the protein during crystallization. At this time, the ...SEQUENCE The DNA (duplex oligo) was added to the protein during crystallization. At this time, the protein initiates a transesterification reaction in which one strand of DNA is broken into chains B and C, and the protein chain A is covalently linked to the DNA through residue 723.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*UP*(UBB))-3'
C: 5'-D(*(GNG)P*GP*AP*AP*AP*AP*AP*UP*UP*UP*UP*T)-3'
D: 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*UP*UP*UP*UP*CP*(CAR)P*AP*AP*GP*UP*CP*UP*UP*UP*UP*T)-3'
A: DNA topoisomerase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8954
ポリマ－79,8954
非ポリマー00
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.97, 72.97, 186.29
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*GP*AP*CP*UP*(UBB))-3'


分子量: 3017.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(*(GNG)P*GP*AP*AP*AP*AP*AP*UP*UP*UP*UP*T)-3'


分子量: 3564.368 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA/RNAハイブリッド 5'-D(*AP*AP*AP*AP*AP*TP*UP*UP*UP*UP*CP*(CAR)P*AP*AP*GP*UP*CP*UP*UP*UP*UP*T)-3'


分子量: 6580.128 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: タンパク質 DNA topoisomerase I


分子量: 66733.867 Da / 分子数: 1 / Fragment: Core Subdomain, C-Terminal Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TOP1 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11387, EC: 5.99.1.2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.41 %
結晶化温度: 276 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: Tris, Magnesium Chloride, PEG 400, DTT, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 276K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 詳細: Redinbo, M.R., (1998) Science, 279, 1504.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
18 %PEG4001drop
233.3 mM1dropMgCl2
335.5 mMTris1drop
44.4 mMdithiothreitol1drop
60.01 mMoligo1drop
70.7 mM1dropNaCl
81 mg/mlprotein1drop
90.2 mMEDTA1drop
5water1drop0.003ml

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月18日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 13878 / Num. obs: 13878 / % possible obs: 69.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / % possible all: 54.7
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / 冗長度: 12.2 % / Num. measured all: 169504 / Rmerge(I) obs: 0.135
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.2 Å / % possible obs: 54.7 % / Rmerge(I) obs: 0.415 / Mean I/σ(I) obs: 1.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1A31

1a31


解像度: 3.1→44.29 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.311 1351 -random
Rwork0.235 ---
all0.235 ---
obs0.235 13878 74.6 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-27.26 Å213.437 Å20 Å2
2--27.26 Å20 Å2
3----54.52 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.48 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.71 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→44.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3483 878 0 33 4394
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.88
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 100 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.309
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0118
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.55
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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