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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1nc3 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of E. coli MTA/AdoHcy nucleosidase complexed with formycin A (FMA) | ||||||
![]() | MTA/SAH nucleosidase | ||||||
![]() | HYDROLASE / mixed alpha/beta dimer | ||||||
機能・相同性 | ![]() toxic metabolite repair / purine deoxyribonucleoside catabolic process / adenosylhomocysteine nucleosidase / adenosylhomocysteine nucleosidase activity / methylthioadenosine nucleosidase activity / L-methionine salvage from S-adenosylmethionine / L-methionine salvage from methylthioadenosine / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lee, J.E. / Cornell, K.A. / Riscoe, M.K. / Howell, P.L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of Escherichia coli 5'-methylthioadenosine/ S-adenosylhomocysteine nucleosidase inhibitor complexes provide insight into the conformational changes required for substrate binding and catalysis. 著者: Lee, J.E. / Cornell, K.A. / Riscoe, M.K. / Howell, P.L. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 101.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 77.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25488.123 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P24247, UniProt: P0AF12*PLUS, adenosylhomocysteine nucleosidase #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | Waters 1-98 are associated with chain A and waters 99-200 are associated with chain B. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.88 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.7 詳細: PEG 200, sodium acetate, sodium chloride, cobalt chloride, pH 4.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年1月12日 / 詳細: Confocal multilayer |
放射 | モノクロメーター: Confocal multilayer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→47.48 Å / Num. obs: 23876 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.072 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.34 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Num. unique all: 3920 / % possible all: 99.8 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 29777 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.7 % / Num. measured all: 170060 / Rmerge(I) obs: 0.077 |
反射 シェル | *PLUS 最低解像度: 2.3 Å / % possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB code: 1JYS 解像度: 2.2→47.48 Å / Isotropic thermal model: Overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 29.8 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→47.48 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.022
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 5 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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