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- PDB-1jys: Crystal Structure of E. coli MTA/AdoHcy Nucleosidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jys
タイトルCrystal Structure of E. coli MTA/AdoHcy Nucleosidase
要素MTA/SAH nucleosidase
キーワードHYDROLASE / mixed alpha/beta / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


toxic metabolite repair / purine deoxyribonucleoside catabolic process / adenosylhomocysteine nucleosidase / adenosylhomocysteine nucleosidase activity / methylthioadenosine nucleosidase activity / L-methionine salvage from S-adenosylmethionine / L-methionine salvage from methylthioadenosine / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
MTA/SAH nucleosidase / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENINE / 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase / 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lee, J.E. / Cornell, K.A. / Riscoe, M.K. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structure of E. coli 5'-methylthioadenosine/S-adenosylhomocysteine nucleosidase reveals similarity to the purine nucleoside phosphorylases.
著者: Lee, J.E. / Cornell, K.A. / Riscoe, M.K. / Howell, P.L.
履歴
登録2001年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MTA/SAH nucleosidase
B: MTA/SAH nucleosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2474
ポリマ－50,9762
非ポリマー2702
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area17270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.080, 133.030, 70.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 MTA/SAH nucleosidase / MTA/AdoHcy Nucleosidase / S-ADENOSYLHOMOCYSTEINE NUCLEOSIDASE


分子量: 25488.123 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pfs / プラスミド: pPROEX HTa / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P24247, UniProt: P0AF12*PLUS, adenosylhomocysteine nucleosidase
#2: 化合物 ChemComp-ADE / ADENINE


分子量: 135.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: sodium citrate, CHES, CHAPS, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
20.7 Msodium citrate1drop
3100 mMCHES1droppH8.5
40.8 mMCHAPS detergent1drop

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X8C10.97913, 0.97898, 0.96379
回転陽極RIGAKU RU30021.5418
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2000年5月17日
RIGAKU RAXIS IV2IMAGE PLATE2000年10月22日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979131
20.978981
30.963791
41.54181
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 210105 / Num. obs: 205182 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 24.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.215 / % possible all: 87.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 38710 / Num. measured all: 205182
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 1727 4.6 %Random
Rwork0.217 ---
all-37732 --
obs-37547 97.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å20 Å20 Å2
2--7.02 Å20 Å2
3----6.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3314 0 20 215 3549
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 182 3.2 %
Rwork0.289 5536 -
obs-5536 90 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 37764 / Num. reflection Rfree: 1888 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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