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万見
- PDB-1n7d: Extracellular domain of the LDL receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n7d
タイトルExtracellular domain of the LDL receptor
要素Low-density lipoprotein receptor
キーワードLIPID TRANSPORT / LDL-Receptor / familial hypercholesterolemia / LDL / cholesterol metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of astrocyte activation / negative regulation of microglial cell activation / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance ...receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / regulation of phosphatidylcholine catabolic process / plasma lipoprotein particle clearance / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / negative regulation of astrocyte activation / negative regulation of microglial cell activation / PCSK9-LDLR complex / cholesterol import / low-density lipoprotein particle clearance / negative regulation of receptor recycling / clathrin heavy chain binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / intestinal cholesterol absorption / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / low-density lipoprotein particle binding / Chylomicron clearance / response to caloric restriction / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / LDL clearance / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / lipoprotein catabolic process / phospholipid transport / low-density lipoprotein particle / cholesterol transport / endolysosome membrane / negative regulation of amyloid fibril formation / negative regulation of protein metabolic process / artery morphogenesis / cellular response to fatty acid / regulation of cholesterol metabolic process / amyloid-beta clearance / sorting endosome / lipoprotein particle binding / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / long-term memory / phagocytosis / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / somatodendritic compartment / cholesterol metabolic process / receptor-mediated endocytosis / cholesterol homeostasis / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / lipid metabolic process / positive regulation of inflammatory response / endocytosis / late endosome / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / apical part of cell / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / amyloid-beta binding / protease binding / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / early endosome / receptor complex / lysosome / endosome membrane / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / cell surface / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Knottins (small inhibitors, toxins, lectins) / EGF-type module / Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / : / Complement Clr-like EGF-like / TolB, C-terminal domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat ...Knottins (small inhibitors, toxins, lectins) / EGF-type module / Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / : / Complement Clr-like EGF-like / TolB, C-terminal domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Laminin / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / 6 Propeller / Neuraminidase / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Few Secondary Structures / Irregular / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
12-TUNGSTOPHOSPHATE / Low-density lipoprotein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Rudenko, G. / Henry, L. / Henderson, K. / Ichtchenko, K. / Brown, M.S. / Goldstein, J.L. / Deisenhofer, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: Structure of the LDL receptor extracellular domain at endosomal pH
著者: Rudenko, G. / Henry, L. / Henderson, K. / Ichtchenko, K. / Brown, M.S. / Goldstein, J.L. / Deisenhofer, J.
履歴
登録2002年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE AUTHORS BELIEVE THE BIOLOGICAL UNIT IS A MONOMER.
Remark 600HETEROGEN THE ATOMS W1 AND W2 OF THE LIGAND KEG 6003 ARE ON A TWO-FOLD AXIS. COORDINATES FOR THE ...HETEROGEN THE ATOMS W1 AND W2 OF THE LIGAND KEG 6003 ARE ON A TWO-FOLD AXIS. COORDINATES FOR THE HALF OF THE CLUSTER KEG 6003 IN THE ASYMMETRIC UNIT ARE INCLUDED IN THIS ENTRY. THE SECOND HALF OF THE CLUSTER CAN BE GENERATED USING SYMMETRY OPERATION Y,X,1-Z.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low-density lipoprotein receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,31514
ポリマ－77,7041
非ポリマー10,61113
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)185.290, 185.290, 85.186
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-6003-

KEG

21A-6003-

KEG

31A-6003-

KEG

41A-6003-

KEG

51A-6003-

KEG

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要素

#1: タンパク質 Low-density lipoprotein receptor / LDL receptor


分子量: 77703.617 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain, RESIDUES 1-699 / 変異: N494Q, N636Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDLR / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P01130
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-KEG / 12-TUNGSTOPHOSPHATE


分子量: 2877.030 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: O40PW12

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 8

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.36 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: acetate buffer pH 5.3, 1,2-hexanediol, 0.5 mM CaCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 74 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mMsodium phosphate11pH8.
2150 mM11NaCl
350 mMsodium acetate12pH5.3
43 %1,2-hexanediol12
50.5 mM12CaCl2

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11101
21
31
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 5.0.211.21363, 1.21423, 1.10696, 1.23985
シンクロトロンALS 8.2.12
シンクロトロンAPS 19-ID3
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2001年12月20日
ADSC QUANTUM 2102CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.213631
21.214231
31.106961
41.239851
反射解像度: 3.7→45.3 Å / Num. obs: 17303 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 74.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 3.7→3.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.449 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 64.5
反射
*PLUS
最低解像度: 33.7 Å / Num. measured all: 64801 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.7 Å / % possible obs: 64.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRIES: 1AJJ, 1D2J, 1I0U, 1IJQ, 1FX5

1ajj

1d2j

1i0u

1ijq

1fx5


解像度: 3.7→45.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The sugars have not been refined, just manually placed in the density. The exact identity of the sugars in these N-linked glycosylation sites is not known. At this resolution positional ...詳細: The sugars have not been refined, just manually placed in the density. The exact identity of the sugars in these N-linked glycosylation sites is not known. At this resolution positional refinement is of limited use. Harmonic restraints were used on most core residues. No simulated annealing was used. The resolution of the MAD data used in the structure determination is 3.7 Ang and the B-factors were high. This means that the positions of the side chains are not well determined in the model. The authors urge users to exercize caution and restraint interpreting this model. The authors are available for questions. The clusters were included in the positional refinement (regularization of the model). The carbohydrates were not included in the positional refinement (regularization of the model) but fitted manually. The carbohydrates were modelled as the N-linked high mannose type.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.382 1119 7 %RANDOM
Rwork0.381 ---
all-17303 --
obs-16008 87.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.156563 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 124.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-20.49 Å29.97 Å20 Å2
2--20.49 Å20 Å2
3----40.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error1.19 Å1.1 Å
Luzzati d res low-50 Å
Luzzati sigma a1.11 Å1.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→45.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4702 0 254 0 4956
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg4.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.52
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.062 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.512 68 8.2 %
Rwork0.455 757 -
obs--36.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMKEG_12JUL02.TOP
X-RAY DIFFRACTION4KEG_18JAN02.PARCARBOHYDRATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CARBOHYDRATE.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.7 Å / 最低解像度: 33.1 Å / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rfree: 0.392 / Rfactor Rwork: 0.388
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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