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- PDB-1n73: Fibrin D-Dimer, Lamprey complexed with the PEPTIDE LIGAND: GLY-HI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n73
タイトルFibrin D-Dimer, Lamprey complexed with the PEPTIDE LIGAND: GLY-HIS-ARG-PRO-AMIDE
要素
  • Fibrin alpha-1 chain
  • Fibrin beta chain
  • Fibrin gamma chain
  • peptide ligand: Gly-his-Arg-Pro-amide
キーワードBLOOD CLOTTING / isopeptide cross-linked chains / protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) ...blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of vasoconstriction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of exocytosis / protein polymerization / cellular response to interleukin-1 / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to calcium ion / platelet aggregation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / protein-folding chaperone binding / : / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / blood microparticle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / signaling receptor binding / innate immune response / external side of plasma membrane / synapse / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha-1 chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Petromyzon marinus (ヤツメウナギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yang, Z. / Pandi, L. / Doolittle, R.F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: The Crystal structure of fragment double-D from cross-linked lamprey fibrin reveals isopeptide linkages across an unexpected D-D interface
著者: Yang, Z. / Pandi, L. / Doolittle, R.F.
履歴
登録2002年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年3月8日Group: Derived calculations
改定 1.42020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_remark / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_remark.text / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE SEQUENCE MISMATCHES AT RESIDUE 153 OF CHAINS A,D: ALA CONFIRMED BY INDEPENDENT SEQUENCING.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibrin alpha-1 chain
B: Fibrin beta chain
C: Fibrin gamma chain
D: Fibrin alpha-1 chain
E: Fibrin beta chain
F: Fibrin gamma chain
G: peptide ligand: Gly-his-Arg-Pro-amide
H: peptide ligand: Gly-his-Arg-Pro-amide
I: peptide ligand: Gly-his-Arg-Pro-amide
J: peptide ligand: Gly-his-Arg-Pro-amide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,52018
ポリマ－180,47510
非ポリマー1,0458
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.732, 99.302, 120.732
Angle α, β, γ (deg.)99.58, 101.46, 92.36
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Fibrin alpha-1 chain


分子量: 14074.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Petromyzon marinus (ヤツメウナギ) / 組織: blood / 参照: UniProt: P02674
#2: タンパク質 Fibrin beta chain


分子量: 37061.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Petromyzon marinus (ヤツメウナギ) / 組織: blood / 参照: UniProt: P02678
#3: タンパク質 Fibrin gamma chain


分子量: 38167.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Petromyzon marinus (ヤツメウナギ) / 組織: blood / 参照: UniProt: P04115

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タンパク質・ペプチド / 糖 / 非ポリマー , 3種, 12分子 GHIJ

#4: タンパク質・ペプチド
peptide ligand: Gly-his-Arg-Pro-amide


分子量: 467.522 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide that occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: P02675*PLUS
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.35 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3350 Tris buffer 5 mM CaCl2 2 mM GHRPam, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16-8 mg/mllamprey double-D1drop
250 mMTris1droppH7.0
34 mMGHRPam1drop
45 mM1dropCaCl2
55.5 %PEG1reservoir
650 mMTris1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月23日
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. all: 92116 / Num. obs: 75259 / % possible obs: 81.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / % possible all: 66.7
反射
*PLUS
Num. obs: 40004 / Num. measured all: 75259
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 3763 -RANDOM
Rwork0.258 ---
all0.26 92116 --
obs0.26 75259 81.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11979 0 60 0 12039
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.41
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.308
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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