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- PDB-1n1l: CRYSTAL STRUCTURE OF HCV NS3 PROTEASE DOMAIN:NS4A PEPTIDE COMPLEX... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n1l
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HCV NS3 PROTEASE DOMAIN:NS4A PEPTIDE COMPLEX WITH COVALENTLY BOUND INHIBITOR (GW472467X)
要素
  • HCV NS3 SERINE PROTEASE
  • NS4A COFACTOR
キーワードVIRAL PROTEIN / SERINE PROTEASE / NONSTRUCTURAL PROTEINS / COFACTOR PEPTIDE / HELICASE / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類; 2分子の酸素を取り込む / oxylipin biosynthetic process / lipid oxidation / oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen / viral process / virion component / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipoxygenase, plant / Lipoxygenase, domain 3 / Plant lipoxygenase, PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily ...Lipoxygenase, plant / Lipoxygenase, domain 3 / Plant lipoxygenase, PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Thrombin, subunit H - #120 / Hepatitis C virus, Non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus non-structural protein NS4a / Hepatitis C virus NS3 protease / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TRL / : / Non-structural protein 4a/b / Lipoxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Hepatitis C virus (ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Andrews, D.M. / Chaignot, H. / Coomber, B.A. / Good, A.C. / Hind, S.L. / Jones, P.S. / Mill, G. / Robinson, J.E. / Skarzynski, T. / Slater, M.J. / Somers, D.O.N.
引用ジャーナル: Org.Lett. / 年: 2002
タイトル: Pyrrolidine-5,5-trans-lactams. 2. The use of X-ray Crystal Structure Data in the Optimisation of P3 and P4 Substituents
著者: Andrews, D.M. / Chaignot, H. / Coomber, B.A. / Good, A.C. / Hind, S.L. / Johnson, M.R. / Jones, P.S. / Mill, G. / Robinson, J.E. / Skarzynski, T. / Slater, M.J. / Somers, D.O.N.
履歴
登録2002年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HCV NS3 SERINE PROTEASE
B: HCV NS3 SERINE PROTEASE
C: NS4A COFACTOR
D: NS4A COFACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,4427
ポリマ－46,8784
非ポリマー5643
水1,928107
1
A: HCV NS3 SERINE PROTEASE
C: NS4A COFACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9384
ポリマ－23,4392
非ポリマー4992
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area10140 Å2
手法PISA
2
B: HCV NS3 SERINE PROTEASE
D: NS4A COFACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5043
ポリマ－23,4392
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area8450 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7190 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area16360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)225.450, 225.450, 75.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 HCV NS3 SERINE PROTEASE


分子量: 21044.975 Da / 分子数: 2 / 断片: Protease domain / 変異: A164T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hepatitis C virus (ウイルス) / 属: Hepacivirus / 遺伝子: H STRAIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27958
#2: タンパク質・ペプチド NS4A COFACTOR


分子量: 2394.039 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 21-39 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the protein is naturally found in HEPATITIS C VIRUS type 1B.
参照: GenBank: 5748511, UniProt: O39914*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-TRL / {1-[2-(1-FORMYL-PROPYL)-3-METHANESULFONYLAMINO-PYRROLIDINE-1-CARBONYL]-2-METHYL-PROPYL}-CARBAMIC ACID TERT-BUTYL ESTER / GW472467X


分子量: 433.563 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H35N3O6S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Inhibitor soaked into crystal generated according to Kim et al. (1996) Cell, 87, 343-355, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
詳細: Kim, J.L., (1996) 8, 344.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→40 Å / Num. all: 22723 / Num. obs: 21878 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.238 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 2074 / % possible all: 92
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
TRUNCATEデータ削減
REFMAC精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2195 1115 5.1 %RANDOM
Rwork0.18318 ---
all0.18508 20724 --
obs0.18508 20724 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.569 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å2-0.5 Å20 Å2
2---1 Å20 Å2
3---1.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2732 0 31 107 2870
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0212818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7411.9773840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5515366
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2462
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022071
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2370.21165
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2145
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.63221831
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.30542973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.4926987
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.5839867
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.36 72
Rwork0.266 1441
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.741

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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