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- PDB-1msv: The S68A S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme processing ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1msv
タイトルThe S68A S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme processing mutant.
要素S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
キーワードLYASE / spermidine biosynthesis / decarboxylase / pyruvate / s-adenosylmethionine / sandwich / allosteric enzyme / pyruvoyl
機能・相同性
機能・相同性情報


spermine biosynthetic process / adenosylmethionine decarboxylase / adenosylmethionine decarboxylase activity / Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / putrescine binding / spermidine biosynthetic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, conserved site / : / Adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase signature. / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase / S-adenosylmethionine decarboxylase, core / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIAMINOBUTANE / S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Tolbert, W.D. / Zhang, Y. / Bennett, E.M. / Cottet, S.E. / Ekstrom, J.L. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Mechanism of Human S-Adenosylmethionine Decarboxylase Proenzyme Processing as Revealed by the Structure of the S68A Mutant.
著者: Tolbert, W.D. / Zhang, Y. / Cottet, S.E. / Bennett, E.M. / Ekstrom, J.L. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structure of a Human S-Adenosylmethionine Decarboxylase Self-Processing Ester Intermediate and Mechanism of Putrescine Stimulation of Processing As Revealed by the H243A Mutant
著者: Ekstrom, J.L. / Tolbert, W.D. / Xiong, H. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: The Structural Basis for Substrate Specificity and Inhibition of Human S-Adenosylmethionine Decarboxylase.
著者: Tolbert, W.D. / Ekstrom, J.L. / Mathews, I.I. / Secrist III, J.A. / Kapoor, P. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of human S-adenosylmethionine decarboxylase at 2.25 A resolution reveals a novel fold.
著者: Ekstrom, J.L. / Mathews, I.I. / Stanley, B.A. / Pegg, A.E. / Ealick, S.E.
履歴
登録2002年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
B: S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6716
ポリマ－81,2502
非ポリマー4214
水5,513306
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area27160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.936, 56.382, 99.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.97, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The proenzyme is a dimer and the dimer is in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 S-adenosylmethionine decarboxylase proenzyme / AdoMetDC / SamDC


分子量: 40625.102 Da / 分子数: 2 / 変異: S68A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pQE30 (Qiagen) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL-1 Blue/JM109 / 参照: UniProt: P17707, adenosylmethionine decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-PUT / 1,4-DIAMINOBUTANE / PUTRESCINE / プトレシン


分子量: 88.151 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12N2
#3: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 8000, tris[hydroxymethyl]aminomethane, dithiothreitol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
214-16 %(w/w)PEG80001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoirpH8.0
410 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月23日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→99 Å / Num. all: 82984 / Num. obs: 76221 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 11752 / Rsym value: 0.28 / % possible all: 96.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 99 Å / Num. obs: 82984 / Num. measured all: 551036 / Rmerge(I) obs: 0.117
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / % possible obs: 96.3 % / Num. unique obs: 11752 / Num. measured obs: 41351 / Rmerge(I) obs: 0.28

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1I76

1i76


解像度: 1.75→16.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 7623 10 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.22 76221 --
obs0.21 76221 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.1972 Å2 / ksol: 0.420892 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.91 Å20 Å2-3.44 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3---6.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→16.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5428 0 28 306 5762
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.11
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.442
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.492.5
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 1227 9.9 %
Rwork0.268 11181 -
obs--97 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEINMAOTST5.PARAMPROTEINMAOTST5.TOP
X-RAY DIFFRACTION2TRIS.PARAMTRIS.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 99 Å / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.11
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.76 Å / Rfactor Rfree: 0.32 / Rfactor Rwork: 0.279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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