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- PDB-1mfl: The Structure of ERBIN PDZ domain bound to the Carboxy-terminal t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mfl
タイトルThe Structure of ERBIN PDZ domain bound to the Carboxy-terminal tail of the ErbB2 Receptor
要素
  • Erb-B2 INTERACTING PROTEIN
  • PHOSPHORYLATED Erb-B2 carboxyl-terminal fragment.
キーワードSIGNALING PROTEIN / PDZ DOMAIN / PHOSPHORYLATION / ERB-B2 / ERBIN
機能・相同性
機能・相同性情報


basal protein localization / ErbB-2 class receptor binding / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / postsynaptic specialization / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus ...basal protein localization / ErbB-2 class receptor binding / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / hemidesmosome / postsynaptic specialization / negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / intermediate filament cytoskeleton organization / semaphorin receptor complex / negative regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / ErbB-3 class receptor binding / regulation of microtubule-based process / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / motor neuron axon guidance / PLCG1 events in ERBB2 signaling / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ERBB2-EGFR signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / RHOB GTPase cycle / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / neuromuscular junction development / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / RHOC GTPase cycle / oligodendrocyte differentiation / ERBB2 Regulates Cell Motility / response to muramyl dipeptide / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / semaphorin-plexin signaling pathway / PI3K events in ERBB2 signaling / basement membrane / RHOG GTPase cycle / positive regulation of protein targeting to membrane / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / protein targeting / regulation of angiogenesis / coreceptor activity / Schwann cell development / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / RAC1 GTPase cycle / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / GRB2 events in ERBB2 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / neurogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / basal plasma membrane / positive regulation of translation / integrin-mediated signaling pathway / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / wound healing / Signaling by ERBB2 ECD mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuromuscular junction / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / cellular response to growth factor stimulus / structural constituent of cytoskeleton / receptor tyrosine kinase binding / Downregulation of ERBB2 signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / ruffle membrane / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / transmembrane signaling receptor activity / cell junction / PIP3 activates AKT signaling / cellular response to tumor necrosis factor / myelin sheath / heart development / presynaptic membrane / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich repeats, bacterial type / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / PDZ domain / Pdz3 Domain ...: / Leucine-rich repeats, bacterial type / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / PDZ domain / Pdz3 Domain / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Erbin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Birrane, G. / Chung, J. / Ladias, J.A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Novel mode of ligand recognition by the erbin PDZ domain
著者: Birrane, G. / Chung, J. / Ladias, J.A.
#1: ジャーナル: NAT.CELL BIOL. / 年: 2000
タイトル: BIN: A BASOLATERAL PDZ PROTEIN THAT INTERACTS WITH THE MAMMALIAN ERBB2/HER2 RECEPTOR
著者: BORG, J.P. / MARCHETTO, S. / LEBIVIC, A. / OLLENDORFF, V. / JAULIN-BASTARD, F. / SAITO, H. / FOURNIER, E. / ADELAIDE, J. / MARGOLIS, B. / BIRNBAUM, D.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: THE ERBIN PDZ DOMAIN BINDS WITH HIGH AFFINITY AND SPECIFICITY TO THE CARBOXYL TERMINI OF DELTA-CATENIN AND ARVCF
著者: LAURA, R.P. / WITT, A.S. / HELD, H.A. / GERSTNER, R. / DESHAYES, K. / KOEHLER, M.F. / KOSIK, K.S. / SIDHU, S.S. / LASKY, L.A.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: ERBIN IS A PROTEIN CONCENTRATED AT POSTSYNAPTIC MEMBRANES THAT INTERACTS WITH PSD-95
著者: HUANG, Y.Z. / WANG, Q. / XIONG, W.C. / MEI, L.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: THE ERBB2/HER2 RECEPTOR DIFFERENTIALLY INTERACTS WITH ERBIN AND PICK1 PSD-95/DLG/ZO-1 DOMAIN PROTEINS
著者: JAULIN-BASTARD, F. / SAITO, H. / LEBIVIC, A. / OLLENDORFF, V. / MARCHETTO, S. / BIRNBAUM, D. / BORG, J.P.
履歴
登録2002年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Erb-B2 INTERACTING PROTEIN
B: PHOSPHORYLATED Erb-B2 carboxyl-terminal fragment.


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3772
ポリマ－11,3772
非ポリマー00
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area740 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area6030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.526, 56.995, 30.951
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.16, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Erb-B2 INTERACTING PROTEIN


分子量: 10292.593 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q96RT1
#2: タンパク質・ペプチド PHOSPHORYLATED Erb-B2 carboxyl-terminal fragment.


分子量: 1084.113 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE LDVPV / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PEPTIDE SYNTHESIZED CHEMICALLY / 参照: UniProt: P04626*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.38 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 23-26% PEG 4000, 20% GLYCEROL, 100mM AMMONIUM ACETATE, 100mM SODIUM ACETATE, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
119 mg/mlprotein1drop
2500 mM1dropNaCl
350 mMTris-HCl1droppH8.3
412-15 %PEG40001reservoir
510 %glycerol1reservoir
6100 mMammonium acetate1reservoir
7100 mMsodium acetate1reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年6月4日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→30.6 Å / Num. all: 7196 / Num. obs: 7068 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.73 % / Biso Wilson estimate: 13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.028 / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 44.7
反射 シェル解像度: 1.88→1.95 Å / 冗長度: 3.34 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Mean I/σ(I) obs: 13.3 / Num. unique all: 660 / Rsym value: 0.096 / % possible all: 90.2
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.93 Å / % possible obs: 90.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.19精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MFG

1mfg


解像度: 1.88→30.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2159 330 4.7 %RANDOM
Rwork0.1668 ---
all0.169 7068 --
obs0.169 6738 95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.168 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.93 Å20 Å2-0.24 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3---0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→30.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数767 0 0 72 839
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.022779
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02725
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5791.9781052
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8331694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.462598
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02146
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2580.2805
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.2460
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1610.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3460.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1710.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9771.5497
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8282807
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0333282
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3234.5245
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.929 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.297 19
Rwork0.169 451
精密化
*PLUS
最低解像度: 30.6 Å / Num. reflection obs: 6737 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.216 / Rfactor Rwork: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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