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- PDB-1m9z: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN TGF-BETA TYPE II RECEPTOR LIGAND BINDI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m9z
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN TGF-BETA TYPE II RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN
要素TGF-BETA RECEPTOR TYPE II
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / three finger toxin fold / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / inferior endocardial cushion morphogenesis / bronchus morphogenesis / mammary gland morphogenesis / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / transforming growth factor beta receptor activity, type II / tricuspid valve morphogenesis / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer ...positive regulation of tolerance induction to self antigen / positive regulation of B cell tolerance induction / inferior endocardial cushion morphogenesis / bronchus morphogenesis / mammary gland morphogenesis / lens fiber cell apoptotic process / growth plate cartilage chondrocyte growth / transforming growth factor beta receptor activity, type II / tricuspid valve morphogenesis / TGFBR2 MSI Frameshift Mutants in Cancer / miRNA transport / transforming growth factor beta ligand-receptor complex / aorta morphogenesis / type III transforming growth factor beta receptor binding / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / Langerhans cell differentiation / TGFBR2 Kinase Domain Mutants in Cancer / transforming growth factor beta receptor activity / cardiac left ventricle morphogenesis / secondary palate development / SMAD2/3 Phosphorylation Motif Mutants in Cancer / TGFBR1 KD Mutants in Cancer / endocardial cushion fusion / positive regulation of T cell tolerance induction / membranous septum morphogenesis / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / positive regulation of NK T cell differentiation / lung lobe morphogenesis / activin receptor complex / activin receptor activity, type I / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / activin binding / regulation of stem cell proliferation / type I transforming growth factor beta receptor binding / SMAD protein signal transduction / myeloid dendritic cell differentiation / embryonic cranial skeleton morphogenesis / activin receptor signaling pathway / glycosaminoglycan binding / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / regulation of stem cell differentiation / outflow tract septum morphogenesis / response to cholesterol / transforming growth factor beta binding / kinase activator activity / aortic valve morphogenesis / lens development in camera-type eye / atrioventricular valve morphogenesis / embryonic hemopoiesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / artery morphogenesis / trachea formation / smoothened signaling pathway / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / blood vessel development / SMAD binding / heart looping / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / outflow tract morphogenesis / roof of mouth development / positive regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of epithelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / vasculogenesis / gastrulation / Notch signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / brain development / caveola / cellular response to growth factor stimulus / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / UCH proteinases / nervous system development / regulation of cell population proliferation / heart development / regulation of gene expression / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / receptor complex / nuclear body / response to xenobiotic stimulus / membrane raft / external side of plasma membrane / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase ...Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / Transforming growth factor-beta receptor, type II / Transforming growth factor beta receptor 2 ectodomain / CD59 / CD59 / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TGF-beta receptor type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Boesen, C.C. / Radaev, S. / Motyka, S.A. / Patamawenu, A. / Sun, P.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: THE 1.1A CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN TGF-BETA TYPE II RECEPTOR LIGAND BINDING DOMAIN
著者: Boesen, C.C. / Radaev, S. / Motyka, S.A. / Patamawenu, A. / Sun, P.D.
履歴
登録2002年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Advisory / Data collection / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42021年10月27日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TGF-BETA RECEPTOR TYPE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7162
ポリマ－12,6241
非ポリマー921
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.471, 40.658, 76.154
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TGF-BETA RECEPTOR TYPE II / TGFR-2 / TGF-beta type II receptor


分子量: 12624.248 Da / 分子数: 1 / 断片: Extracellular / 変異: Q26A,K97T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37173
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 2000, sodium citrate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
詳細: Boesen, C.C., (2002) Acta Crystallogr., D58, 1214.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
230 %PEG20001reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoirpH5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1.0092, 1.0011, 1.0076
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年7月14日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.00921
21.00111
31.00761
反射解像度: 1.05→36 Å / Num. all: 45991 / Num. obs: 43635 / % possible obs: 87.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 8 Å2 / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 56.5
反射 シェル解像度: 1.05→1.09 Å / 冗長度: 3.9 % / Num. unique all: 2277 / Rsym value: 0.488 / % possible all: 44.3
反射
*PLUS
最低解像度: 36 Å / Num. obs: 45991 / Rmerge(I) obs: 0.035
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 44.3 % / Num. unique obs: 2277 / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.05→35.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.973 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16615 2306 5 %RANDOM
Rwork0.15595 ---
obs0.15647 43635 87.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→35.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数827 0 6 178 1011
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.021842
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02703
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4781.9581139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.68631661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7093104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.45915153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2127
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02923
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02154
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.3177
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2080.3749
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2270.5147
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3390.38
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1430.324
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2860.521
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0291.5529
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6682862
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2253313
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2974.5277
LS精密化 シェル解像度: 1.05→1.077 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.29 79
Rwork0.292 1512
精密化
*PLUS
最低解像度: 36 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.166 / Rfactor Rwork: 0.156
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.48
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.09 Å / Rfactor Rfree: 0.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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