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万見
- PDB-1m7e: Crystal structure of the phosphotyrosine binding domain(PTB) of m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m7e
タイトルCrystal structure of the phosphotyrosine binding domain(PTB) of mouse Disabled 2(Dab2):implications for Reeling signaling
要素
  • Disabled homolog 2
  • NGYENPTYK peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / PTB / Protein-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / ECM proteoglycans / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Post-translational protein phosphorylation / TRAF6 mediated NF-kB activation / endosome to plasma membrane transport vesicle / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of presynapse assembly / Mitochondrial protein degradation ...Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / ECM proteoglycans / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Post-translational protein phosphorylation / TRAF6 mediated NF-kB activation / endosome to plasma membrane transport vesicle / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of presynapse assembly / Mitochondrial protein degradation / Platelet degranulation / Formation of annular gap junctions / cytosolic mRNA polyadenylation / Gap junction degradation / pinocytosis / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / synaptic assembly at neuromuscular junction / Lysosome Vesicle Biogenesis / renal protein absorption / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / AP-2 adaptor complex binding / clathrin coat of coated pit / lipoprotein particle / regulation of amyloid-beta clearance / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin-coated vesicle membrane / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / ciliary rootlet / clathrin adaptor activity / endoderm development / myeloid cell differentiation / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / suckling behavior / frizzled binding / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / heparan sulfate proteoglycan binding / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / axo-dendritic transport / regulation of synapse structure or activity / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / G alpha (q) signalling events / presynaptic active zone / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / G alpha (i) signalling events / cargo receptor activity / growth factor receptor binding / peptidase activator activity / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of amyloid fibril formation / clathrin binding / astrocyte projection / neuron remodeling / negative regulation of neuron differentiation / hematopoietic stem cell proliferation / nuclear envelope lumen / spindle midzone / intracellular vesicle / forebrain development / dendrite development / positive regulation of protein metabolic process / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of receptor recycling / signaling receptor activator activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of receptor internalization / apolipoprotein binding / main axon / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / regulation of multicellular organism growth / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / regulation of presynapse assembly / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of T cell migration / neuronal dense core vesicle / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cholesterol metabolic process / positive regulation of chemokine production / extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to manganese ion / Notch signaling pathway / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / astrocyte activation
類似検索 - 分子機能
: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily ...: / : / Disabled homolog 2-like, sulfatide-binding motifs / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein / Disabled homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 単一同系置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Yun, M. / Keshvara, L. / Park, C.-G. / Zhang, Y.-M. / Dickerson, J.B. / Zheng, J. / Rock, C.O. / Curran, T. / Park, H.-W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Crystal structures of the Dab homology domains of mouse disabled 1 and 2
著者: Yun, M. / Keshvara, L. / Park, C.-G. / Zhang, Y.-M. / Dickerson, J.B. / Zheng, J. / Rock, C.O. / Curran, T. / Park, H.-W.
履歴
登録2002年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disabled homolog 2
B: Disabled homolog 2
C: Disabled homolog 2
D: NGYENPTYK peptide
E: NGYENPTYK peptide
F: NGYENPTYK peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3866
ポリマ－57,3866
非ポリマー00
水3,603200
1
A: Disabled homolog 2
D: NGYENPTYK peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1292
ポリマ－19,1292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8890 Å2
手法PISA
2
B: Disabled homolog 2
E: NGYENPTYK peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1292
ポリマ－19,1292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area8840 Å2
手法PISA
3
C: Disabled homolog 2
F: NGYENPTYK peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1292
ポリマ－19,1292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.258, 127.258, 269.541
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Disabled homolog 2 / DOC-2 / Mitogen-responsive phosphoprotein / DAB2


分子量: 18042.629 Da / 分子数: 3
断片: Phosphotyrosine binding domain (PTB), Residues 33-191
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pET30 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P98078
#2: タンパク質・ペプチド NGYENPTYK peptide


分子量: 1086.132 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 参照: UniProt: P08592*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: sodium formate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mMHEPES1droppH7.5
21 mMdithiothreitol1drop
31 mMEDTA1drop
420 mg/mlprotein1drop
53.8 Msodium formate1reservoir
650 mMHEPES1reservoirpH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2000 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→20 Å / Num. all: 31089 / Num. obs: 31089 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 22.9 % / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 2.45→2.5 Å / % possible all: 88.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 712193 / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.45→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.273 -RANDOM
Rwork0.244 --
obs-28091 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3789 0 0 200 3989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0074
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2129
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.272
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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