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- PDB-1m1o: Crystal structure of biosynthetic thiolase, C89A mutant, complexe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m1o
タイトルCrystal structure of biosynthetic thiolase, C89A mutant, complexed with acetoacetyl-CoA
要素Acetyl-CoA acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / thiolase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


poly-hydroxybutyrate biosynthetic process / acetyl-CoA C-acetyltransferase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / fatty acid beta-oxidation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase, N-terminal ...Thiolase, active site / Thiolases active site. / Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOACETYL-COENZYME A / Acetyl-CoA acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Zoogloea ramigera (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Kursula, P. / Ojala, J. / Lambeir, A.-M. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: The catalytic cycle of biosynthetic thiolase: A conformational journey of an acetyl group through four binding modes and two oxyanion holes
著者: Kursula, P. / Ojala, J. / Lambeir, A.-M. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2002年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA acetyltransferase
B: Acetyl-CoA acetyltransferase
C: Acetyl-CoA acetyltransferase
D: Acetyl-CoA acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,12410
ポリマ－162,0374
非ポリマー2,0876
水18,0511002
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17120 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area49280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.219, 79.219, 148.288
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.48, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Acetyl-CoA acetyltransferase / E.C.2.3.1.9 / Acetoacetyl-CoA thiolase / biosynthetic thiolase


分子量: 40509.145 Da / 分子数: 4 / 変異: C89A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zoogloea ramigera (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07097, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CAA / ACETOACETYL-COENZYME A / 3-オキソブチリルCoA


分子量: 851.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O18P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1002 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.66 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: lithium sulphate, ammonium sulphate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP at 295K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 Msodium citrate1reservoirpH5.0
21.0 M1reservoirLi2SO4
30.9 Mammonium sulfate1reservoir
41 mMEDTA1reservoir
51 mMdithiothreitol1reservoir
61 mM1reservoirNaN3
72 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月22日
放射モノクロメーター: asymmetrically cut single Si(111) monochromator crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 141630 / Num. obs: 141630 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 1.95→2.05 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 19515 / Rsym value: 0.364 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Rmerge(I) obs: 0.118
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.364

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DLU

1dlu


解像度: 1.95→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL
Isotropic thermal model: ISOTROPIC REFINEMENT, TLS PARAMETERISATION
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS DURING REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25844 6371 4.5 %COPIED FROM PDB ENTRY 1DLU, THE MISSING RESOLUTION RANGE COMPLETED RANDOMLY
Rwork0.21088 ---
all0.213 141522 --
obs0.21307 135151 99.65 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.832 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å20 Å2-0.96 Å2
2---1.8 Å20 Å2
3---2.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11276 0 128 1002 12406
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02111580
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0210744
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6171.96415658
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.913324906
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.93951556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21756
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213208
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.022216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.23059
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2420.213944
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.26925
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2350.2869
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2590.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1780.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.40847664
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.018512072
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.57243916
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.48353586
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.28 514
Rwork0.242 9769
obs-9769
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7656-0.4882-0.01220.89560.00260.0967-0.0436-0.07300.08950.0462-0.0257-0.0024-0.0052-0.00260.0474-0.00970.06770.13630.00170.098621.051-0.0396.962
20.5284-0.08820.14961.48110.00991.08380.0811-0.0366-0.04140.7385-0.0226-0.0603-0.0307-0.1731-0.05851.06450.0517-0.07390.4174-0.02010.243923.3610.33561.577
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA3 - 3923 - 392
2X-RAY DIFFRACTION1BB3 - 3923 - 392
3X-RAY DIFFRACTION2CC3 - 3923 - 392
4X-RAY DIFFRACTION2DD3 - 3923 - 392
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.258 / Rfactor Rwork: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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