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- PDB-1m1l: Human Suppressor of Fused (N-terminal domain) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m1l
タイトルHuman Suppressor of Fused (N-terminal domain)
要素Suppressor of Fused
キーワードSIGNALING PROTEIN / Gene regulation / Hedgehog signaling / signal transduction / fused
機能・相同性
機能・相同性情報


smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / GLI-SUFU complex / ciliary tip / coronary vasculature development / aorta development / ventricular septum development / skin development / negative regulation of protein import into nucleus ...smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / GLI-SUFU complex / ciliary tip / coronary vasculature development / aorta development / ventricular septum development / skin development / negative regulation of protein import into nucleus / ciliary base / heart looping / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatid development / negative regulation of osteoblast differentiation / Hedgehog 'off' state / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / negative regulation of smoothened signaling pathway / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / neural tube closure / beta-catenin binding / transcription corepressor activity / cilium / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU)
類似検索 - ドメイン・相同性
Suppressor of fused homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Merchant, M. / Vajdos, F.F. / Ultsch, M. / Maun, H.R. / Wendt, U. / Cannon, J. / Lazarus, R.A. / de Vos, A.M. / de Sauvage, F.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2004
タイトル: Suppressor of fused regulates Gli activity through a dual binding mechanism
著者: Merchant, M. / Vajdos, F.F. / Ultsch, M. / Maun, H.R. / Wendt, U. / Cannon, J. / Desmarais, W. / Lazarus, R.A. / de Vos, A.M. / de Sauvage, F.J.
履歴
登録2002年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT REMARK 300 WHICH CONSISTS ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT REMARK 300 WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). AUTHOR STATES THAT BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Suppressor of Fused
B: Suppressor of Fused
C: Suppressor of Fused
D: Suppressor of Fused


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,3714
ポリマ－106,3714
非ポリマー00
水6,233346
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)173.025, 173.025, 290.833
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質
Suppressor of Fused


分子量: 26592.730 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain (Residues 27-262) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pST-239 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UMX1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.77 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1 M LiCl, 0.1 M NaCitrate pH 5.0- 6.0, 10% w/v PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12.5 mg/mlprotein1drop
225 mMTris1droppH7.5
310 mMdithiothreitol1drop
41 M1reservoirLiCl
50.1 Msodium citrate1reservoirpH5.0-6.0
610 %(w/v)PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→29.81 Å / Num. all: 48643 / Num. obs: 48643 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3
反射
*PLUS
最低解像度: 99 Å / 冗長度: 9.1 % / Num. measured all: 441505 / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.65 Å / 最低解像度: 2.7 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.362

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.65→29.81 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2564 -Thin shells
Rwork0.2235 --
obs-48273 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→29.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7486 0 0 346 7832
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 8 % / Rfactor Rfree: 0.256 / Rfactor Rwork: 0.224
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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