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- PDB-1m1h: Crystal structure of Aquifex aeolicus N-utilization substance G (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m1h
タイトルCrystal structure of Aquifex aeolicus N-utilization substance G (NusG), Space group I222
要素Transcription antitermination protein nusG
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription termination / Antitermination / RNP motif / immunoglobulin fold / nucleic acid interaction / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription elongation-coupled chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription termination / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-utilization substance G protein NusG, insert domain / NusG, domain 2 / NusG, domain 2 superfamily / NusG domain II / mini-chromosome maintenance (MCM) complex, domain 2 / NusG, N-terminal domain / : / Transcription antitermination protein, NusG / Transcription antitermination protein, NusG, bacteria, conserved site / Transcription termination factor nusG signature. ...N-utilization substance G protein NusG, insert domain / NusG, domain 2 / NusG, domain 2 superfamily / NusG domain II / mini-chromosome maintenance (MCM) complex, domain 2 / NusG, N-terminal domain / : / Transcription antitermination protein, NusG / Transcription antitermination protein, NusG, bacteria, conserved site / Transcription termination factor nusG signature. / NusG-like / Transcription termination factor nusG / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2 / Alpha-Beta Plaits / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription termination/antitermination protein NusG
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Steiner, T. / Kaiser, J.T. / Marinkovic, S. / Huber, R. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of transcription factor NusG in light of its nucleic acid- and protein-binding activities
著者: Steiner, T. / Kaiser, J.T. / Marinkovic, S. / Huber, R. / Wahl, M.C.
履歴
登録2002年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription antitermination protein nusG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0421
ポリマ－28,0421
非ポリマー00
水5,332296
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.1, 86.2, 108.4
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Transcription antitermination protein nusG


分子量: 28041.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O67757
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG 4000, 2-Propanol, Sodium Chloride, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 MMES/Tris1reservoirpH5.8
210 %PEG40001reservoir
320 %2-propanol1reservoir
40.1 M1reservoirNaCl
520 mMTris-HCl1droppH7.0
650 mM1dropNaCl
71 MDNA1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. all: 27602 / Num. obs: 27602 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 30
反射 シェル解像度: 1.95→2.05 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.504 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.4 % / Rmerge(I) obs: 0.504

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS精密化
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.95→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1380 -random
Rwork0.234 ---
all0.234 27602 --
obs0.234 27602 98.4 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1436 0 0 296 1732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.006
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.286 / Rfactor Rwork: 0.283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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