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- PDB-1m0v: NMR STRUCTURE OF THE TYPE III SECRETORY DOMAIN OF YERSINIA YOPH C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m0v
タイトルNMR STRUCTURE OF THE TYPE III SECRETORY DOMAIN OF YERSINIA YOPH COMPLEXED WITH THE SKAP-HOM PHOSPHO-PEPTIDE N-acetyl-DEpYDDPF-NH2
要素
  • PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE YOPH
  • SKAP55 homologue
キーワードHYDROLASE / high resolution structure
機能・相同性
機能・相同性情報


Signal regulatory protein family interactions / B cell activation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of cell population proliferation / extracellular region / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
YopH tyrosine phosphatase N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain / SKAP family / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. ...YopH tyrosine phosphatase N-terminal domain / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain / SKAP family / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal / Protein-tyrosine phosphatase, YopH, N-terminal domain superfamily / YopH, N-terminal / Type III secreted modular tyrosine phosphatase, SptP/YopH / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / PH domain / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tyrosine-protein phosphatase YopH / Src kinase-associated phosphoprotein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pseudotuberculosis (仮性結核菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Khandelwal, P. / Keliikuli, K. / Smith, C.L. / Saper, M.A. / Zuiderweg, E.R.P.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Solution structure and phosphopeptide binding to the N-terminal domain of Yersinia YopH: comparison with a crystal structure
著者: Khandelwal, P. / Keliikuli, K. / Smith, C.L. / Saper, M.A. / Zuiderweg, E.R.P.
#1: ジャーナル: MOL.MICROBIOL. / 年: 2001
タイトル: STRUCTURE OF THE TYPE III SECRETION AND SUBSTRATE-BINDING DOMAIN OF YERSINIA YOPH PHOSPHATASE
著者: SMITH, C.L. / KHANDELWAL, P. / KELIIKULI, K. / ZUIDERWEG, E.R.P. / SAPER, M.A.
#2: ジャーナル: J.BIOMOL.NMR / 年: 2001
タイトル: 1H, 15N AND 13C ASSIGNMENTS OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF YERSINIA OUTER PROTEIN H IN ITS APO FORM AND IN COMPLEX WITH A PHOSPHOTYROSINE PEPTIDE
著者: KHANDELWAL, P. / KELIIKULI, K. / SMITH, C.L. / SAPER, M.A. / ZUIDERWEG, E.R.P.
履歴
登録2002年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE YOPH
B: SKAP55 homologue


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8862
ポリマ－15,8862
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 360structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #9best ramachandran plot

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE YOPH / VIRULENCE PROTEIN


分子量: 14882.599 Da / 分子数: 1 / 断片: AMINO-TERMINAL DOMAIN (RESIDUES 1-129) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Yersinia pseudotuberculosis (仮性結核菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: p08538, UniProt: P08538*PLUS, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド SKAP55 homologue / SKAP-HOM PEPTIDE


分子量: 1003.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS peptide WAS CHEMICALLY synthesiZED. It is naturally found in Mus musculus (mouse).
参照: GenBank: 13277602, UniProt: Q3UND0*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-resolved NOESY
1213D 15N-resolved NOESY
1313D (H)CCH
1413D 15N/13C filtered/edited NOESY
NMR実験の詳細Text: 15N HSQC titrations

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試料調製

詳細内容: 0.6 mM YopHNT U-15N,13C complexed with 0.72 mM unlabeled peptide; 50mM phosphate buffer NA
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 50 mm phosphate / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe解析
XEASYデータ解析
CNS構造決定
ARIA1Nilges, M. and O'Donoghue, S.I.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 3472 restraints, 3222 are NOE-derived distance constraints, 152 dihedral angle restraints, 98 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: best ramachandran plot
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 360 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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