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- PDB-1lp9: Xenoreactive complex AHIII 12.2 TCR bound to p1049/HLA-A2.1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lp9
タイトルXenoreactive complex AHIII 12.2 TCR bound to p1049/HLA-A2.1
要素
  • (T-cell Receptor ...) x 2
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
  • self-peptide P1049
キーワードIMMUNE SYSTEM / Immunoregulatory complex / Class I MHC:TCR co-crystal
機能・相同性
機能・相同性情報


Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / EMC complex / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / PD-1 signaling / Generation of second messenger molecules / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / Downstream TCR signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target ...Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / EMC complex / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / PD-1 signaling / Generation of second messenger molecules / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / Downstream TCR signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / T cell receptor complex / positive regulation of memory T cell activation / TAP complex binding / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / beta-2-microglobulin binding / T cell receptor binding / detection of bacterium / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / response to bacterium / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Modulation by Mtb of host immune system / Interferon alpha/beta signaling / positive regulation of type II interferon production / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / antibacterial humoral response / T cell differentiation in thymus / protein refolding / carbohydrate binding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / Amyloid fiber formation
類似検索 - 分子機能
ER membrane protein complex subunit 7, beta-sandwich domain / ER membrane protein complex subunit 7 / ER membrane protein complex subunit 7, beta-sandwich domain / Carbohydrate-binding-like fold / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 ...ER membrane protein complex subunit 7, beta-sandwich domain / ER membrane protein complex subunit 7 / ER membrane protein complex subunit 7, beta-sandwich domain / Carbohydrate-binding-like fold / T-cell receptor alpha chain, constant domain / Domain of unknown function (DUF1968) / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Immunoglobulin V-Type / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / Immunoglobulin V-set domain / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell receptor alpha chain constant / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / T-cell receptor beta chain V region C5 / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Beta-2-microglobulin / Endoplasmic reticulum membrane protein complex subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Buslepp, J. / Wang, H. / Biddison, W.E. / Appella, E. / Collins, E.J.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2003
タイトル: A correlation between TCR Valpha docking on MHC and CD8 dependence: implications for T cell selection.
著者: Buslepp, J. / Wang, H. / Biddison, W.E. / Appella, E. / Collins, E.J.
履歴
登録2002年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 999SEQUENCE At the time of processing, there is no sequence database reference for chains EL, FM, and CJ.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: self-peptide P1049
E: T-cell Receptor alpha chain
F: T-cell Receptor beta chain
H: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
I: Beta-2-microglobulin
J: self-peptide P1049
L: T-cell Receptor alpha chain
M: T-cell Receptor beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,66010
ポリマ－186,66010
非ポリマー00
水7,494416
1
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: self-peptide P1049
E: T-cell Receptor alpha chain
F: T-cell Receptor beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3305
ポリマ－93,3305
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11010 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area37850 Å2
手法PISA
2
H: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
I: Beta-2-microglobulin
J: self-peptide P1049
L: T-cell Receptor alpha chain
M: T-cell Receptor beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,3305
ポリマ－93,3305
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10950 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area37640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.708, 84.469, 121.336
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 AHBI

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain / class I MHC / A2.1


分子量: 31854.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A*0201 / プラスミド: pLM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(pLysE) / 参照: UniProt: P01892, UniProt: P04439*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / HDCMA22P


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M / プラスミド: pLM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(pLysE) / 参照: UniProt: P61769

-
T-cell Receptor ... , 2種, 4分子 ELFM

#4: タンパク質 T-cell Receptor alpha chain / AHIII12.2 TCR alpha


分子量: 21656.322 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01849*PLUS
#5: タンパク質 T-cell Receptor beta chain / AHIII 12.2 TCR beta


分子量: 26890.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04213*PLUS

-
タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 418分子 CJ

#3: タンパク質・ペプチド self-peptide P1049


分子量: 1049.263 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in humans, but is synthesized chemically for this structure.
参照: UniProt: Q9NPA0*PLUS
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG3350, 25mM MES , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
212 %PEG80001reservoir
325 mMHEPES1reservoirpH7.1
41 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1.01715 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月12日
詳細: Bent Cylinder, 1:1 defocused rhodium-coated electroless nickel-plated bent aluminum cylinder
放射モノクロメーター: Double flat crystal fixed-exit monochromator using Si(111) flats
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01715 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 122580 / Num. obs: 121366 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 28.5
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.578 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Class I MHC, PDB ENTRY 1B0G. TCR, PDB ENTRY 2CKB

1b0g

2ckb


解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 12.081 / SU ML: 0.179 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 1.127 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25293 6421 5 %RANDOM
Rwork0.21887 ---
all0.23 122580 --
obs0.22058 121366 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.229 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.18 Å20 Å20.98 Å2
2--0.59 Å20 Å2
3----1.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13136 0 0 416 13552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02113162
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.0211197
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4351.92317822
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.811326030
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.28831592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg16.406152188
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.21886
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214685
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0490.022807
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2840.32540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2290.310602
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0650.53
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1880.5972
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.3570.513
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3340.345
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3280.3111
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3710.515
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.5320.51
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6581.58030
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.067212887
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.50735132
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2284.54935
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.902213162
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free3.6122438
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded1.083212817
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.294 480
Rwork0.244 8863
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.73060.43550.2022.24670.7231.78190.0582-0.0495-0.0864-0.05280.0066-0.0007-0.0196-0.0692-0.06470.060.00270.00330.00690.02240.073516.2634-1.764619.7157
22.1688-0.2655-0.55984.464-4.85587.78270.0952-0.3513-0.2667-0.24830.0090.07510.48260.1308-0.10420.21140.0347-0.02590.22820.02070.154713.0646-2.374354.3849
31.9128-1.0877-1.55213.37993.2165.8064-0.03260.0492-0.05650.1915-0.22270.32020.1176-0.69040.25530.091-0.00930.01260.22980.03290.114-0.95635.545539.0128
43.0415-0.6245-2.03140.30360.65353.61520.0247-0.0116-0.0584-0.0212-0.01430.004-0.07090.1171-0.01040.1136-0.0181-0.0080.05090.00790.100835.8693-5.7792-5.4835
57.2395-1.92821.08224.5119-1.46717.2950.03980.60710.5514-0.2655-0.1864-0.3335-0.38140.35660.14660.13020.02970.00320.35510.02070.199144.3314-1.3568-37.9132
60.77670.32780.16222.1909-2.56013.82750.02970.09510.1178-0.01870.130.176-0.3396-0.2813-0.15970.22160.03730.03090.0998-0.0060.143218.1196.7533-9.4874
72.7372-2.4294-0.69314.54631.49892.14190.17120.367-0.0601-0.2085-0.24260.2933-0.11210.11990.07140.14910.0318-0.04710.30320.02970.189727.68591.3177-38.9042
81.72170.1135-0.30331.70850.34362.496-0.033-0.0562-0.00140.0051-0.01370.0450.2426-0.18460.04670.0846-0.03280.02570.02290.01420.069516.277740.813524.2165
91.65440.2606-0.76264.7298-5.1587.75540.035-0.0694-0.1854-0.05870.14490.03620.30220.0201-0.17980.1510.0323-0.03470.1545-0.02550.137113.296239.964958.9928
101.7963-0.5925-1.45532.77161.93875.7057-0.04060.08570.02590.11370.01620.19870.0106-0.54740.02440.06380.00740.00490.17980.06360.104-0.873248.227343.6282
113.2974-0.6492-2.45190.62440.62953.3901-0.05140.0458-0.067-0.00640.032-0.01230.08210.11790.01940.10610.0052-0.00290.04380.00840.092835.755336.6042-1.102
127.0978-3.50021.15545.5435-1.38346.26220.04130.3790.5203-0.1118-0.3049-0.456-0.33960.34840.26350.08040.0093-0.01610.24430.03130.176644.505841.9228-33.2143
130.8987-0.71510.46252.6469-1.9033.3857-0.02030.00650.028-0.05690.12690.2368-0.1074-0.2951-0.10660.0896-0.00260.00010.0709-0.00550.110718.060449.3128-4.9619
142.7921-1.9302-0.7713.68881.38022.92780.13930.1504-0.0173-0.1677-0.12810.0786-0.2461-0.0044-0.01120.10950.0101-0.04720.17590.02820.122928.019944.8936-34.3048
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 1831 - 183
2X-RAY DIFFRACTION1CC1 - 91 - 9
3X-RAY DIFFRACTION2AA184 - 275184 - 275
4X-RAY DIFFRACTION3BB0 - 991 - 100
5X-RAY DIFFRACTION4ED0 - 1161 - 114
6X-RAY DIFFRACTION5ED117 - 198115 - 194
7X-RAY DIFFRACTION6FE1 - 1162 - 112
8X-RAY DIFFRACTION7FE117 - 245114 - 238
9X-RAY DIFFRACTION8HF1 - 1831 - 183
10X-RAY DIFFRACTION8JH1 - 91 - 9
11X-RAY DIFFRACTION9HF184 - 275184 - 275
12X-RAY DIFFRACTION10IG0 - 991 - 100
13X-RAY DIFFRACTION11LI0 - 1161 - 114
14X-RAY DIFFRACTION12LI117 - 198115 - 194
15X-RAY DIFFRACTION13MJ1 - 1162 - 112
16X-RAY DIFFRACTION14MJ117 - 245114 - 238
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.253 / Rfactor Rwork: 0.219
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.435

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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