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万見
- PDB-1lmj: NMR Study of the Fibrillin-1 cbEGF12-13 Pair of Ca2+ Binding Epid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lmj
タイトルNMR Study of the Fibrillin-1 cbEGF12-13 Pair of Ca2+ Binding Epidermal Growth Factor-like Domains
要素fibrillin 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / EGF / calcium / microfibril / neonatal / Marfan syndrome / connective tissue / extracellular matrix
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic eye morphogenesis / extracellular matrix constituent conferring elasticity / sequestering of BMP in extracellular matrix / sequestering of TGFbeta in extracellular matrix / microfibril / embryonic eye morphogenesis / negative regulation of osteoclast development / metanephros development / camera-type eye development / Elastic fibre formation ...post-embryonic eye morphogenesis / extracellular matrix constituent conferring elasticity / sequestering of BMP in extracellular matrix / sequestering of TGFbeta in extracellular matrix / microfibril / embryonic eye morphogenesis / negative regulation of osteoclast development / metanephros development / camera-type eye development / Elastic fibre formation / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / cell adhesion mediated by integrin / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / lung alveolus development / negative regulation of osteoclast differentiation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / basement membrane / anatomical structure morphogenesis / Integrin cell surface interactions / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix / skeletal system development / Post-translational protein phosphorylation / hormone activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / integrin binding / heparin binding / heart development / : / gene expression / endoplasmic reticulum lumen / calcium ion binding / protein-containing complex binding / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibrillin 1, unique N-terminal domain / : / : / Fibrillin 1 unique N-terminal domain / Fibrillin, first EGF domain / TB domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / EGF domain ...Fibrillin 1, unique N-terminal domain / : / : / Fibrillin 1 unique N-terminal domain / Fibrillin, first EGF domain / TB domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / EGF domain / EGF domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / : / Calcium-binding EGF domain / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Smallridge, R.S. / Whiteman, P. / Werner, J.M. / Campbell, I.D. / Handford, P.A. / Downing, A.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Solution Structure and Dynamics of a Calcium Binding Epidermal Growth Factor-like Domain Pair from the Neonatal Region of Human Fibrillin-1.
著者: Smallridge, R.S. / Whiteman, P. / Werner, J.M. / Campbell, I.D. / Handford, P.A. / Downing, A.K.
履歴
登録2002年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: fibrillin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5903
ポリマ－9,5101
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #6closest to the average

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要素

#1: タンパク質 fibrillin 1


分子量: 9509.739 Da / 分子数: 1 / 断片: cbEGF12-13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBN1 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): NM554 and BL21 / 参照: UniProt: P35555
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D NOESY
1233D 15N-separated NOESY
133HMQC-J
143HSQC (slow HN)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM CaCl2, 4.55 mM Tris, 3 mM protein90% H2O/10% D2O
220 mM CaCl2, 4.55 mM Tris, 3.6 mM protein99.9% D2O
320 mM CaCl2, 4.55 mM Tris, 3.8 mM 15N-protein90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM CaCl2, 4.55 mM Tris / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 306 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
GE OMEGAGEOMEGA5001
GE OMEGAGEOMEGA6002
GE OMEGAGEOMEGA7503

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.81Brunger構造決定
X-PLOR3.81Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: 1892 distance constraints including 411 ambiguous constraints, 26 torsion angle phi restraints, 24 restraints for 12 hydrogen bonds RMSD from experimental restraints All 0.013+/-0.001 (1932) ...詳細: 1892 distance constraints including 411 ambiguous constraints, 26 torsion angle phi restraints, 24 restraints for 12 hydrogen bonds RMSD from experimental restraints All 0.013+/-0.001 (1932) Intraresidue 0.009+/-0.002 (504) Sequential 0.011+/-0.002 (388) Short-range (i-j<=4) (211) 0.015+/-0.003 Long-range 0.013+/-0.002 (378) Ambiguous 0.015+/-0.002 (411) H-bonds 0.014+/-0.004 (24) Calcium 0.012+/-0.005 (16) RMSD Phi rest. 0.177+/-0.093 (26)
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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