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万見
- PDB-1le5: Crystal structure of a NF-kB heterodimer bound to an IFNb-kB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1le5
タイトルCrystal structure of a NF-kB heterodimer bound to an IFNb-kB
要素
  • 5'-D(*AP*AP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*CP*C)-3'
  • 5'-D(*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*CP*T)-3'
  • Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit
  • Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / TRANSCRIPTION FACTORS / Rel/NF-kB PROTEIN / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / I-kappaB/NF-kappaB complex / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / NF-kB is activated and signals survival ...SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / I-kappaB/NF-kappaB complex / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / mammary gland involution / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / antibacterial innate immune response / Downstream TCR signaling / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / positive regulation of Schwann cell differentiation / CD209 (DC-SIGN) signaling / positive regulation of lipid storage / cellular response to peptidoglycan / negative regulation of interleukin-12 production / ankyrin repeat binding / postsynapse to nucleus signaling pathway / negative regulation of protein sumoylation / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / cellular response to dsRNA / actinin binding / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / response to UV-B / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / interleukin-1-mediated signaling pathway / NF-kappaB complex / vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of cytokine production / toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of amyloid-beta formation / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / response to cobalamin / phosphate ion binding / cellular response to cytokine stimulus / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / cellular response to lipoteichoic acid / : / response to muramyl dipeptide / cellular response to interleukin-1 / general transcription initiation factor binding / cellular response to angiotensin / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / positive regulation of cholesterol efflux / canonical NF-kappaB signal transduction / hair follicle development / response to amino acid / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / neuropeptide signaling pathway / lymph node development / NF-kappaB binding / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / JNK cascade / response to muscle stretch / antiviral innate immune response / positive regulation of interleukin-12 production / Neutrophil degranulation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of miRNA transcription / peptide binding / negative regulation of angiogenesis / liver development / response to progesterone / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to ischemia / animal organ morphogenesis / positive regulation of interleukin-8 production / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / B cell receptor signaling pathway / transcription coregulator activity / response to insulin / response to bacterium / protein catabolic process / defense response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to virus / chromatin DNA binding / positive regulation of miRNA transcription
類似検索 - 分子機能
Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain ...Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Berkowitz, B. / Huang, D.B. / Chen-Park, F.E. / Sigler, P.B. / Ghosh, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: The X-ray crystal structure of the NF-kB p50/p65 heterodimer bound to the Interferon beta-kB site
著者: Berkowitz, B. / Huang, D.B. / Chen-Park, F.E. / Sigler, P.B. / Ghosh, G.
履歴
登録2002年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-D(*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*CP*T)-3'
D: 5'-D(*AP*AP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*CP*C)-3'
G: 5'-D(*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*CP*T)-3'
H: 5'-D(*AP*AP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*CP*C)-3'
A: Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit
B: Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit
E: Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit
F: Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,9908
ポリマ－146,9908
非ポリマー00
水3,153175
1
C: 5'-D(*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*CP*T)-3'
D: 5'-D(*AP*AP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*CP*C)-3'
A: Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit
B: Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,4954
ポリマ－73,4954
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: 5'-D(*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*CP*T)-3'
H: 5'-D(*AP*AP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*CP*C)-3'
E: Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit
F: Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,4954
ポリマ－73,4954
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)137.525, 138.015, 89.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.25, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-701-

HOH

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*CP*T)-3'


分子量: 3677.415 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: IFNb-kB DNA
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*CP*C)-3'


分子量: 3646.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: IFNb-kB DNA
#3: タンパク質 Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit / NF-kB p65


分子量: 31115.236 Da / 分子数: 2 / Fragment: p65 RHR / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: rela / プラスミド: pET29b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q04207
#4: タンパク質 Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit / NF-kB p50


分子量: 35056.066 Da / 分子数: 2 / Fragment: p50 RHR / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: nfkb1 / プラスミド: pET29b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25799
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.81 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 50 mM Na acatate, 50mM CaCl2, 1.0 mM Na spermine, 8% PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1Na(C2H3O2)11
2CaCl211
3Na spermine11
4PEG 335011
5Na(C2H3O2)12
6CaCl212
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium acetate1reservoirpH5.5
350 mM1reservoirCaCl2
40.125 %beta-octyl glucopyranoside1reservoir
51.0 mMspermine1reservoir
610 mMdithiothreitol1reservoir
77-8 %PEG33501reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID
検出器検出器: CCD / 日付: 1998年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.75→30 Å / Num. all: 42487 / Num. obs: 42487 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.443 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 4242 / Rsym value: 0.032 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % possible obs: 99 % / Num. measured all: 280181 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1VKX

1vkx


解像度: 2.75→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 1890 5 %RANDOM
Rwork0.26 ---
all-39958 --
obs-37688 88 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9292 972 0 175 10439
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.92 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4297 240 5 %
Rwork0.407 4689 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna.paramdna-rna.top
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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