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- PDB-1ldt: COMPLEX OF LEECH-DERIVED TRYPTASE INHIBITOR WITH PORCINE TRYPSIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ldt
タイトルCOMPLEX OF LEECH-DERIVED TRYPTASE INHIBITOR WITH PORCINE TRYPSIN
要素
  • TRYPSIN
  • TRYPTASE INHIBITOR
キーワードCOMPLEX (HYDROLASE/INHIBITOR) / COMPLEX (HYDROLASE-INHIBITOR) / HYDROLASE / INHIBITOR / INFLAMMATION / TRYPTASE / COMPLEX (HYDROLASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Kazal serine protease inhibitors family signature. / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / : ...: / Kazal serine protease inhibitors family signature. / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Trypsin / Leech-derived tryptase inhibitor C
類似検索 - 構成要素
生物種Hirudo medicinalis (医用ビル)
Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Stubbs, M.T.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: The three-dimensional structure of recombinant leech-derived tryptase inhibitor in complex with trypsin. Implications for the structure of human mast cell tryptase and its inhibition.
著者: Stubbs, M.T. / Morenweiser, R. / Sturzebecher, J. / Bauer, M. / Bode, W. / Huber, R. / Piechottka, G.P. / Matschiner, G. / Sommerhoff, C.P. / Fritz, H. / Auerswald, E.A.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1994
タイトル: Structure of Leech Derived Tryptase Inhibitor (Ldti-C) in Solution
著者: Muhlhahn, P. / Czisch, M. / Morenweiser, R. / Habermann, B. / Engh, R.A. / Sommerhoff, C.P. / Auerswald, E.A. / Holak, T.A.
#2: ジャーナル: Biol.Chem.Hoppe-Seyler / 年: 1994
タイトル: Recombinant Leech-Derived Tryptase Inhibitor: Construction, Production, Protein Chemical Characterization and Inhibition of HIV-1 Replication
著者: Auerswald, E.A. / Morenweiser, R. / Sommerhoff, C.P. / Piechottka, G.P. / Eckerskorn, C. / Gurtler, L.G. / Fritz, H.
#3: ジャーナル: Biol.Chem.Hoppe-Seyler / 年: 1994
タイトル: A Kazal-Type Inhibitor of Human Mast Cell Tryptase: Isolation from the Medical Leech Hirudo Medicinalis, Characterization, and Sequence Analysis
著者: Sommerhoff, C.P. / Sollner, C. / Mentele, R. / Piechottka, G.P. / Auerswald, E.A. / Fritz, H.
履歴
登録1997年5月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: TRYPSIN
L: TRYPTASE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2843
ポリマ－28,2442
非ポリマー401
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.400, 63.400, 131.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11L-45-

LEU

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要素

#1: タンパク質 TRYPSIN


分子量: 23493.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: BEAN / 参照: UniProt: P00761, trypsin
#2: タンパク質・ペプチド TRYPTASE INHIBITOR / LDTI


分子量: 4750.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LEECH-DERIVED TRYPTASE INHIBITOR / 由来: (組換発現) Hirudo medicinalis (医用ビル) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): S-78 / 参照: UniProt: P80424
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS STRUCTURE OF LDTI IN COMPLEX WITH TRYPSIN REVEALS STRUCTURAL ASPECTS OF THE MAST CELL ...THIS STRUCTURE OF LDTI IN COMPLEX WITH TRYPSIN REVEALS STRUCTURAL ASPECTS OF THE MAST CELL PROTEINASE TRYPTASE. THE BASIC AMINO TERMINUS, FLEXIBLE IN NMR MEASUREMENTS, APPROACHES THE 148-LOOP OF TRYPSIN, WHICH HAS AN ACIDIC COUNTERPART IN TRYPTASE. THE SIDE CHAIN OF TRYPSIN T 217 SWINGS OUT TO ACCOMMODATE THE N-TERMINAL RESIDUES.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.28 %
結晶化pH: 8 / 詳細: 10% PEG 6000, 2.3M PHOSPHATE, PH 8.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMMops1drop
320 mM1dropNaCl
410 %PEG60001reservoir
52.3 Mphosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 21466 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.2 / % possible all: 87.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 139563
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PORCINE TRYPSIN MODEL FROM TRYPSIN:MUNG BEAN INHIBITOR (LIN ET AL., EUR. J. BIOCHEM. 212, 549-555 (1993)

解像度: 1.9→6 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 0
詳細: THE LDTI MOIETY IS WELL DEFINED IN THE VICINITY OF THE PROTEINASE, BUT IS CHARACTERIZED BY ELEVATED TEMPERATURE FACTORS AND DISRUPTED DENSITY FURTHER AWAY FROM TRYPSIN. IN PARTICULAR, AMINO ...詳細: THE LDTI MOIETY IS WELL DEFINED IN THE VICINITY OF THE PROTEINASE, BUT IS CHARACTERIZED BY ELEVATED TEMPERATURE FACTORS AND DISRUPTED DENSITY FURTHER AWAY FROM TRYPSIN. IN PARTICULAR, AMINO ACID RESIDUES LYS L 1I - LYS L 2I, GLY L 15 I - ARG L 19I, SER L 33I - SER L 36I AND THE C-TERMINAL RESIDUES PRO L 41I - ASN L 46I ARE DEFINED BY EITHER WEAK OR NO ELECTRON DENSITY. ACCORDINGLY, THE COORDINATES FOR PRO L 41I - ASN L 46I ARE NOT RELIABLE.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.197 --
obs0.197 21466 98.2 %
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1846 0 1 149 1996
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.81
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.31
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.29 661 -
obs--63.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.31
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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