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- PDB-1lck: SH3-SH2 DOMAIN FRAGMENT OF HUMAN P56-LCK TYROSINE KINASE COMPLEXE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lck
タイトルSH3-SH2 DOMAIN FRAGMENT OF HUMAN P56-LCK TYROSINE KINASE COMPLEXED WITH THE 10 RESIDUE SYNTHETIC PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE TEGQPYQPQPA
要素
  • P56==LCK== TYROSINE KINASE
  • TAIL PHOSPHOPEPTIDE TEGQ(PHOSPHO)YQPQPA
キーワードCOMPLEX (KINASE/PEPTIDE) / COMPLEX (KINASE-PEPTIDE) / COMPLEX (KINASE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / CD27 signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / Nef and signal transduction / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / Co-stimulation by CD28 / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / protein serine/threonine phosphatase activity / CD8 receptor binding / pericentriolar material / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / phospholipase binding / PECAM1 interactions / hemopoiesis / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / T cell receptor binding / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / release of sequestered calcium ion into cytosol / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / T cell activation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / Signaling by SCF-KIT / peptidyl-tyrosine phosphorylation / platelet activation / positive regulation of T cell activation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / DAP12 signaling / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Eck, M. / Harrison, S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure of the regulatory domains of the Src-family tyrosine kinase Lck.
著者: Eck, M.J. / Atwell, S.K. / Shoelson, S.E. / Harrison, S.C.
履歴
登録1994年12月12日処理サイト: BNL
改定 1.01995年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P56==LCK== TYROSINE KINASE
B: TAIL PHOSPHOPEPTIDE TEGQ(PHOSPHO)YQPQPA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7582
ポリマ－20,7582
非ポリマー00
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.350, 72.350, 187.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 P56==LCK== TYROSINE KINASE


分子量: 19660.812 Da / 分子数: 1 / 変異: INS(MET 52) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: TAIL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P06239, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド TAIL PHOSPHOPEPTIDE TEGQ(PHOSPHO)YQPQPA


分子量: 1097.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P06239
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.06 %
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
113 mg/mlprotein1drop
2200 mM1dropNaCl
350 mMTris1drop
45 mMdithiothreitol1drop
50.02 %sodium azide1drop
66 mMphosphopeptide1drop
7950 mMsodium tartrate1reservoir
8400 mMammonium sulphate1reservoir
9100 mMTris1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.19 / Rfactor obs: 0.19 / 最高解像度: 2.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1390 0 0 58 1448
精密化
*PLUS
最低解像度: 5 Å / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rfree: 0.329 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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