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- PDB-1l9a: CRYSTAL STRUCTURE OF SRP19 IN COMPLEX WITH THE S DOMAIN OF SIGNAL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l9a
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SRP19 IN COMPLEX WITH THE S DOMAIN OF SIGNAL RECOGNITION PARTICLE RNA
要素
  • SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 19 KDA PROTEIN
  • signal recognition particle RNA S domain
キーワードSIGNALING PROTEIN/RNA / PROTEIN-RNA COMPLEX / RIBONUCLEOPROTEIN / SRP / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE / TETRALOOP / SIGNALING PROTEIN-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle / 7S RNA binding
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP19 subunit, archaeal-type / Signal recognition particle, SRP19-like subunit / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / Phenylalanyl-tRNA Synthetase; Chain B, domain 1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHYL MERCURY ION / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Signal recognition particle 19 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Oubridge, C. / Kuglstatter, A. / Jovine, L. / Nagai, K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of SRP19 in complex with the S domain of SRP RNA and its implication for the assembly of the signal recognition particle.
著者: Oubridge, C. / Kuglstatter, A. / Jovine, L. / Nagai, K.
履歴
登録2002年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: signal recognition particle RNA S domain
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 19 KDA PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,70727
ポリマ－51,9082
非ポリマー79925
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.765, 223.875, 43.024
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: RNA鎖 signal recognition particle RNA S domain / SRP RNA / 7S RNA / 7SL RNA


分子量: 41566.715 Da / 分子数: 1 / 変異: C112G, G113A, G238U, G239C / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence is 7SL RNA from Homo sapiens. 128 nt RNA fragment was in vitro transcribed under control of a T7 promoter with T7 RNA polymerase. It was Cotranscribed with 2 cis-acting ...詳細: This sequence is 7SL RNA from Homo sapiens. 128 nt RNA fragment was in vitro transcribed under control of a T7 promoter with T7 RNA polymerase. It was Cotranscribed with 2 cis-acting hammerhead ribozymes to cleave homogeneous RNA from the full length transcript.
参照: GenBank: 23932
#2: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 19 KDA PROTEIN / SRP19


分子量: 10341.349 Da / 分子数: 1 / 変異: C61A, C63R, C80A, Q74C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
遺伝子: SRP19 / プラスミド: pRET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 (DE3) / 参照: UniProt: Q58440
#3: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-MMC / METHYL MERCURY ION


分子量: 215.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH3Hg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.9 %
解説: ORIGINAL PHASES WERE DETERMINED BY SELENOMETHIONINE MAD BUT FINAL REFINEMENT WAS CARRIED OUT AGAINST A HIGHER QUALITY SINGLE WAVELENGTH DATASET FOR WHICH WE SUPPLY STATISTICS.
結晶化温度: 300.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 12% PEG4000, 110MM Tris.HCl pH 7.4, 10% glycerol, 50mm magnesium acetate, 100MM ammonium acetate, 5MM magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300.5K
結晶化
*PLUS
温度: 27.5 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
2100 mMammonium acetate1drop
310 mMTris-HCl1droppH7.4
410 %glycerol1drop
55 mM1dropMgCl2
65 mMdithiothreitol1drop
712 %(w/v)PEG40001reservoir
80.1 MTris-HCl1reservoirpH7.4
950 mMmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9185 / 波長: 0.9185 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月30日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9185 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→38 Å / Num. all: 29278 / Num. obs: 26760 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 114.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 52.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 38 Å / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 52.9 % / Num. possible: 1544 / Rmerge(I) obs: 0.31

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
EDENモデル構築
REFMAC精密化
SOLVE位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EDEN位相決定
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→37.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 427207.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: CNS/Refmac Dictionaries / 詳細: Refmac5.1 (Murshudov) was also used in refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.296 1228 5 %RANDOM
Rwork0.264 ---
all0.264 29278 --
obs0.264 24466 83.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.92 Å2 / ksol: 0.282066 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 98.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-50.12 Å20 Å20 Å2
2---23.86 Å20 Å2
3----26.26 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→37.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数727 2706 26 30 3489
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.451.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.562
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.522.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 153 4.9 %
Rwork0.375 2941 -
obs--53 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5LJ_PRO_010.PARAMLJ_PRO_010.TOP
X-RAY DIFFRACTION6LJ_RNA_010.PARAMLJ_RNA_010.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.264 / Rfactor Rfree: 0.296 / Rfactor Rwork: 0.264
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg17.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.24
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.419 / Rfactor Rwork: 0.375

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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