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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1kzw | ||||||
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タイトル | Solution structure of Human Intestinal Fatty acid binding protein | ||||||
![]() | INTESTINAL FATTY ACID-BINDING PROTEIN (A54) | ||||||
![]() | LIPID BINDING PROTEIN / NMR spectroscopy / 15N isotope labelling / Fatty acid binding / Type 2 diabetes / Single base polymorphism / Holo-form | ||||||
機能・相同性 | ![]() intestinal lipid absorption / apical cortex / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / long-chain fatty acid binding / Triglyceride catabolism / microvillus / fatty acid transport / fatty acid metabolic process / fatty acid binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics, energy minimization | ||||||
![]() | Zhang, F. / Luecke, C. / Baier, L.J. / Sacchettini, J.C. / Hamilton, J.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Solution structure of human intestinal fatty acid binding protein with a naturally-occurring single amino acid substitution (A54T) that is associated with altered lipid metabolism 著者: Zhang, F. / Luecke, C. / Baier, L.J. / Sacchettini, J.C. / Hamilton, J.A. #1: ![]() タイトル: SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN INTESTINAL FATTY ACID BINDING PROTEIN: IMPLICATIONS FOR LIGAND ENTRY AND EXIT 著者: Zhang, F. / Luecke, C. / Baier, L.J. / Sacchettini, J.C. / Hamilton, J.A. #2: ![]() タイトル: A POLYMORPHISM IN THE HUMAN INTESTINAL FATTY ACID BINDING PROTEIN ALTERS FATTY ACID TRANSPORT ACROSS CACO-2 CELLS 著者: Baier, L.J. / Bogardus, C. / Sacchettini, J.C. #3: ![]() タイトル: AN AMINO ACID SUBSTITUTION IN THE HUMAN INTESTINAL FATTY ACID BINDING PROTEIN IS ASSOCIATED WITH INCREASED FATTY ACID BINDING, INCREASED FAT OXIDATION, AND INSULIN RESISTANCE 著者: Baier, L.J. / Sacchettini, J.C. / Knowler, W.C. / Eads, J. / Paolisso, G. / Tataranni, P.A. / Mochizuki, H. / Bennet, H.P. / Bogardus, C. / Prochazka, M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 823 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 681.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15098.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 20mM phosphate buffer / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 310 K | |||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing, torsion angle dynamics, energy minimization ソフトェア番号: 1 詳細: the structures are based on a total number of 2538 distance restraints | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |