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万見
- PDB-1kxp: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN VITAMIN D-BINDING PROTEIN IN COMPLEX W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kxp
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN VITAMIN D-BINDING PROTEIN IN COMPLEX WITH SKELETAL ACTIN
要素
  • ACTIN,ALPHA SKELETAL MUSCLE
  • HUMAN VITAMIN D-BINDING PROTEIN
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/PROTEIN BINDING / DBP / vitamin D-binding protein / Actin Scavenger system / Actin-Binding Protein / CONTRACTILE PROTEIN-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin transmembrane transporter activity / calcidiol binding / vitamin transport / Vitamin D (calciferol) metabolism / vitamin D metabolic process / vitamin D binding / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding ...vitamin transmembrane transporter activity / calcidiol binding / vitamin transport / Vitamin D (calciferol) metabolism / vitamin D metabolic process / vitamin D binding / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / lysosomal lumen / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / actin binding / cell body / blood microparticle / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vitamin D-binding protein / Vitamin D binding protein, domain III / Vitamin D binding protein, domain III / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like ...Vitamin D-binding protein / Vitamin D binding protein, domain III / Vitamin D binding protein, domain III / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Vitamin D-binding protein / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Otterbein, L.R. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of the vitamin D-binding protein and its complex with actin: structural basis of the actin-scavenger system.
著者: Otterbein, L.R. / Cosio, C. / Graceffa, P. / Dominguez, R.
履歴
登録2002年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32013年9月18日Group: Derived calculations
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIN,ALPHA SKELETAL MUSCLE
D: HUMAN VITAMIN D-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,6994
ポリマ－93,1682
非ポリマー5312
水6,990388
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area35730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.758, 87.364, 162.686
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ACTIN,ALPHA SKELETAL MUSCLE / ALPHA-ACTIN 1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: MUSCLE / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 HUMAN VITAMIN D-BINDING PROTEIN / DBP / VDB / GROUP-SPECIFIC COMPONENT / GC-GLOBULIN


分子量: 51305.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SERUM / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02774
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.27 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: Peg 8K 12%, Magnesium Acetate 200mM, Sodium Cacodylate 100 mM, Glycerol 20%, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMTris1droppH7.6
20.6 mMATP1drop
30.5 mMbeta-mercaptoethanol1drop
40.2 mM1dropCaCl2
520 mg/mlprotein1drop
611 %PEG120001reservoir
7200 mMmagnesium acetate1reservoir
8100 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.6
920 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月9日 / 詳細: BENT CYLINDRICAL Si-MIRROR (RH coating)
放射モノクロメーター: Si (III) DOUBLE CRYSTAL,L=1 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. all: 67774 / Num. obs: 67458 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 15.8 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.286 / Mean I/σ(I) obs: 11.2 / Num. unique all: 6596 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 1064049
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 11 % / Mean I/σ(I) obs: 9.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化解像度: 2.1→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 3424 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all-67774 --
obs-67774 99.8 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6167 0 32 388 6587
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.16
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.64
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.249 819
Rwork0.242 -
obs-15817
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.64
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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