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- PDB-1kx5: X-Ray Structure of the Nucleosome Core Particle, NCP147, at 1.9 A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kx5
タイトルX-Ray Structure of the Nucleosome Core Particle, NCP147, at 1.9 A Resolution
要素
  • DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATACTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGGAATCCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGTATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')
  • DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATACTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGGATTCCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGTATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')
  • histone H2A.1
  • histone H2B.2
  • histone H3
  • histone H4
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA / NUCLEOSOME / CHROMATIN / HISTONE / PROTEIN-DNA INTERACTION / NUCLEOPROTEIN / SUPERCOILED DNA / NUCLEOSOME CORE / PROTEIN-DNA COMPLEX / DNA BENDING / DNA CURVATURE / DNA-CATION BINDING / DNA-METAL BINDING / DNA SOLVATION / STRUCTURAL PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin organization => GO:0006325 / : / : / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Transcriptional regulation by small RNAs / chromatin organization => GO:0006325 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 ...chromatin organization => GO:0006325 / : / : / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Transcriptional regulation by small RNAs / chromatin organization => GO:0006325 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / PKMTs methylate histone lysines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Estrogen-dependent gene expression / Oxidative Stress Induced Senescence / DNA replication-dependent chromatin assembly / stem cell population maintenance / nuclear chromosome / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / DNA-templated transcription initiation / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / protein domain specific binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H2A type 1 / Histone H3.2 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Davey, C.A. / Sargent, D.F. / Luger, K. / Maeder, A.W. / Richmond, T.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Solvent Mediated Interactions in the Structure of the Nucleosome Core Particle at 1.9 A Resolution
著者: Davey, C.A. / Sargent, D.F. / Luger, K. / Maeder, A.W. / Richmond, T.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution
著者: Luger, K. / Maeder, A.W. / Richmond, R.K. / Sargent, D.F. / Richmond, T.J.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: DNA-dependent divalent cation binding in the nucleosome core particle.
著者: Davey, C.A. / Richmond, T.J.
#3: ジャーナル: To be Published
タイトル: DNA structure in the nucleosome core
著者: Richmond, T.J. / Davey, C.A.
履歴
登録2002年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATACTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGGAATCCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGTATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')
J: DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATACTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGGATTCCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGTATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')
A: histone H3
B: histone H4
C: histone H2A.1
D: histone H2B.2
E: histone H3
F: histone H4
G: histone H2A.1
H: histone H2B.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,28328
ポリマ－199,37210
非ポリマー91118
水56,3873130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.950, 181.170, 109.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATACTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGGAATCCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGTATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')


分子量: 45368.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: palindromic 147 base pair DNA duplex with exception of position 0
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: DNA SEQUENCE SYNTHESIZED, CLONED, MULTIMERIZED, AND EXCISED FROM PLASMID;
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: DNA鎖 DNA (5'(ATCAATATCCACCTGCAGATACTACCAAAAGTGTATTTGGAAACTGCTCCATCAAAAGGCATGTTCAGCTGGATTCCAGCTGAACATGCCTTTTGATGGAGCAGTTTCCAAATACACTTTTGGTAGTATCTGCAGGTGGATATTGAT)3')


分子量: 45359.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: palindromic 147 base pair DNA duplex with exception of position 0
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: DNA SEQUENCE SYNTHESIZED, CLONED, MULTIMERIZED, AND EXCISED FROM PLASMID
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#3: タンパク質 histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16105, UniProt: P84233*PLUS
#4: タンパク質 histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02304, UniProt: P62799*PLUS
#5: タンパク質 histone H2A.1


分子量: 13907.163 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#6: タンパク質 histone H2B.2


分子量: 13848.097 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281

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非ポリマー , 3種, 3148分子

#7: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#8: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 44

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: manganese chloride, potassium chloride, potassium cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1MgCl211
2KCl11
3potassium cacodylate11
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
14 mg/mlprotein1drop
270-85 mM1dropMnCl2
350-60 mM1dropKCl
420 mMpotassium cacodylate1droppH6.0
540-46 mM1reservoirMnCl2
630-40 mM1reservoirKCl
710-20 mMpotassium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年5月18日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→20 Å / Num. all: 158096 / Num. obs: 151140 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072
反射 シェル解像度: 1.94→2.01 Å / Rmerge(I) obs: 0.291 / % possible all: 88
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1AOI

1aoi


解像度: 1.94→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2948930.38 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: 792 OF THE PROTEIN ATOMS HAVE ZERO OCCUPANCY. THESE INCLUDE DISORDERED PORTIONS OF THE N-TERMINAL TAIL REGIONS OF CHAINS A-H AND THE C-TERMINUS OF CHAINS C & G. THE AMINO ACIDS WITH ZERO ...詳細: 792 OF THE PROTEIN ATOMS HAVE ZERO OCCUPANCY. THESE INCLUDE DISORDERED PORTIONS OF THE N-TERMINAL TAIL REGIONS OF CHAINS A-H AND THE C-TERMINUS OF CHAINS C & G. THE AMINO ACIDS WITH ZERO OCCUPANCY ARE WITHIN RESIDUES 1-32 OF CHAIN A, 1-30 OF CHAIN E, 1-23 OF CHAIN B, 1-15 OF CHAIN F, 1-14 & 121-128 OF CHAIN C, 1-12 & 122-128 OF CHAIN G, 1-21 OF CHAIN D, AND 1-23 OF CHAIN H. THEY WERE INCLUDED IN THE REFINEMENT FOR STEREOCHEMICAL PURPOSES, BUT DID NOT CONTRIBUTE TO THE X-RAY TERM.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 2898 2 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.209 143936 --
obs0.209 143936 95.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 51.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.61 Å20 Å20 Å2
2--3.3 Å20 Å2
3----5.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.23 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7586 6021 18 3130 16755
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.22
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.812.5
LS精密化 シェル解像度: 1.94→2.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 452 2.1 %
Rwork0.315 21475 -
obs--88.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.22
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.01 Å / Rfactor Rfree: 0.374 / Rfactor Rwork: 0.341

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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