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万見
- PDB-1kv5: Structure of Trypanosoma brucei brucei TIM with the salt-bridge-f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kv5
タイトルStructure of Trypanosoma brucei brucei TIM with the salt-bridge-forming residue Arg191 mutated to Ser
要素triosephosphate isomerase, glycosomal
キーワードISOMERASE / TIM barrel / mutant / salt bridge
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / glycolytic process / gluconeogenesis / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID / Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Kursula, I. / Partanen, S. / Lambeir, A.-M. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2002
タイトル: The importance of the conserved Arg191-Asp227 salt bridge of triosephosphate isomerase for folding, stability, and catalysis
著者: Kursula, I. / Partanen, S. / Lambeir, A.-M. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2002年1月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: triosephosphate isomerase, glycosomal
B: triosephosphate isomerase, glycosomal
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,52210
ポリマ－53,5912
非ポリマー9318
水14,034779
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5000 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area18920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.943, 100.638, 109.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 triosephosphate isomerase, glycosomal / E.C.5.3.1.1 / TIM


分子量: 26795.717 Da / 分子数: 2 / 変異: R191S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
生物種: Trypanosoma brucei / 株: brucei / プラスミド: pET3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase

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非ポリマー , 5種, 787分子

#2: 化合物 ChemComp-PGA / 2-PHOSPHOGLYCOLIC ACID


分子量: 156.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H5O6P
#3: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 779 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.69 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: ammonium sulfate, sodium chloride, citric acid, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 295K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 Mcitric acid1reservoirpH5.5
30.2 M1reservoirNaCl
43 mg/mlprotein1drop
510 mMPGA1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.85 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年5月27日
放射モノクロメーター: Triangular monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.85 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→15 Å / Num. all: 115031 / Num. obs: 115031 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 37.7
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. obs: 60451 / Num. measured all: 245458
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5TIM

5tim


解像度: 1.65→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17539 3053 5.1 %RANDOM
Rwork0.14292 ---
obs0.14454 57315 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK PARAMETERS FOR MASK CALCULATION
原子変位パラメータBiso mean: 15.469 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3756 0 55 779 4590
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7711.9
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8491.5
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5342
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4293
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9134.5
LS精密化 シェル最高解像度: 1.65 Å / Rfactor Rfree: 0.211 / Rfactor Rwork: 0.172 / Total num. of bins used: 20
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rfactor obs: 0.143 / Rfactor Rfree: 0.175 / Rfactor Rwork: 0.143
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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