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万見
- PDB-1kuv: X-ray Crystallographic Studies of Serotonin N-acetyltransferase C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kuv
タイトルX-ray Crystallographic Studies of Serotonin N-acetyltransferase Catalysis and Inhibition
要素Serotonin N-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Enzyme-Inhibitor Complex / Bisubstrate Analog / Alternate Conformations
機能・相同性
機能・相同性情報


melatonin biosynthetic process / aralkylamine N-acetyltransferase / aralkylamine N-acetyltransferase activity / N-terminal protein amino acid acetylation / response to light stimulus / cellular response to cAMP / circadian rhythm / perinuclear region of cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COA-S-ACETYL 5-BROMOTRYPTAMINE / Serotonin N-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wolf, E. / De Angelis, J. / Khalil, E.M. / Cole, P.A. / Burley, S.K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: X-ray crystallographic studies of serotonin N-acetyltransferase catalysis and inhibition.
著者: Wolf, E. / De Angelis, J. / Khalil, E.M. / Cole, P.A. / Burley, S.K.
履歴
登録2002年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.52021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotonin N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1833
ポリマ－23,1121
非ポリマー1,0712
水3,009167
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.313, 68.716, 89.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1027-

HOH

詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Serotonin N-acetyltransferase / E.C.2.3.1.87 / arylalkylamine N-acetyltransferase / Aralkylamine N-acetyltransferase / AA-NAT / Serotonin acetylase


分子量: 23111.568 Da / 分子数: 1 / 変異: MET substituted by Se-met / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ovis aries (ヒツジ) / 遺伝子: U29663 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q29495, aralkylamine N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CA5 / COA-S-ACETYL 5-BROMOTRYPTAMINE / CoA-S-アセチル-5-ブロモトリプタミン


分子量: 1046.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H47BrN9O17P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 2000, MPD, ammonium sulfate, MES pH 6.5, magnesium acetate, DTT, spermidine, and lithium chloride. VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 277K, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMMES1reservoirpH6.5
230 %(w/v)PEG20001reservoir
30.2 Mammonium acetate1reservoir
40.1 Mmagnesium acetate1reservoir
52.0 %(v/v)MPD1reservoir
630 mMdithiothreitol1reservoir
720 mMspermidine1reservoir
80.1 M1reservoirLiCl
97 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X2510.97946, 0.97927, 0.92011, 0.91970
シンクロトロンCHESS F120.91
検出器
タイプID検出器日付
BRANDEIS - B41CCD1999年3月23日
ADSC QUANTUM 42CCD1999年1月6日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111MADMx-ray1
2Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979461
20.979271
30.920111
40.91971
50.911
反射解像度: 2→25 Å / Num. all: 11494 / Num. obs: 10517 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Mean I/σ(I) obs: 9.6 / Num. unique all: 1148 / Rsym value: 0.123 / % possible all: 79.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 25 Å / % possible obs: 92 % / Num. measured all: 86780
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 80 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SnB位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
CNS1精密化
MARMADデータ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Structure was solved based on MAD data collected in the vicinity of the bromine and selenium edges. Ligand density was identified by difference fourier. The final model (protein and ligand) ...詳細: Structure was solved based on MAD data collected in the vicinity of the bromine and selenium edges. Ligand density was identified by difference fourier. The final model (protein and ligand) was refined at 2.0 Angstrom
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1055 10 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.226 11474 --
obs0.226 10402 90.7 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.943 Å20 Å20 Å2
2---13.236 Å20 Å2
3---6.293 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1312 0 129 167 1608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.27
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.89
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.94
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.95
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. reflection obs: 10057 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.203 / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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