+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6x27 | ||||||
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Title | Lon protease proteolytic domain complexed with bortezomib | ||||||
Components | Lon protease homolog, mitochondrial | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / covalent inhibitor / proteolytic domain / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information oxidation-dependent protein catabolic process / PH domain binding / mitochondrial protein catabolic process / G-quadruplex DNA binding / endopeptidase La / mitochondrial DNA metabolic process / mitochondrial genome maintenance / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ATP-dependent peptidase activity / mitochondrial nucleoid ...oxidation-dependent protein catabolic process / PH domain binding / mitochondrial protein catabolic process / G-quadruplex DNA binding / endopeptidase La / mitochondrial DNA metabolic process / mitochondrial genome maintenance / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ATP-dependent peptidase activity / mitochondrial nucleoid / insulin receptor substrate binding / chaperone-mediated protein complex assembly / DNA polymerase binding / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Mitochondrial protein degradation / proteolysis involved in protein catabolic process / mitochondrion organization / ADP binding / protein catabolic process / single-stranded DNA binding / cellular response to oxidative stress / sequence-specific DNA binding / single-stranded RNA binding / response to hypoxia / mitochondrial matrix / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.12 Å | ||||||
Authors | Lee, C.C. / Spraggon, G. | ||||||
Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2021 Title: Structure-Based Design of Selective LONP1 Inhibitors for Probing In Vitro Biology. Authors: Kingsley, L.J. / He, X. / McNeill, M. / Nelson, J. / Nikulin, V. / Ma, Z. / Lu, W. / Zhou, V.W. / Manuia, M. / Kreusch, A. / Gao, M.Y. / Witmer, D. / Vaillancourt, M.T. / Lu, M. / ...Authors: Kingsley, L.J. / He, X. / McNeill, M. / Nelson, J. / Nikulin, V. / Ma, Z. / Lu, W. / Zhou, V.W. / Manuia, M. / Kreusch, A. / Gao, M.Y. / Witmer, D. / Vaillancourt, M.T. / Lu, M. / Greenblatt, S. / Lee, C. / Vashisht, A. / Bender, S. / Spraggon, G. / Michellys, P.Y. / Jia, Y. / Haling, J.R. / Lelais, G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb6x27.ent.gz | 746.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6x27.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
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Data in XML | 6x27_validation.xml.gz | 102.1 KB | Display | |
Data in CIF | 6x27_validation.cif.gz | 138.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x2/6x27 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x2/6x27 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6wysSC 6wzvC 6x1mC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
-Components
#1: Protein | Mass: 23788.221 Da / Num. of mol.: 12 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: LONP1, PRSS15 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P36776, endopeptidase La #2: Chemical | ChemComp-BO2 / #3: Chemical | ChemComp-1PE / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.78 Å3/Da / Density % sol: 55.71 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4 / Details: 5.0% polyethylene glycol 6000, 0.1M citric acid |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.3 / Wavelength: 0.9765 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 20, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(220) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9765 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.12→50 Å / Num. obs: 180816 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.215 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.223 / Χ2: 1.055 / Net I/σ(I): 4.1 / Num. measured all: 2654083 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6WYS Resolution: 2.12→46.04 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 17.52 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 107.13 Å2 / Biso mean: 26.2282 Å2 / Biso min: 3.56 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.12→46.04 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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