PDB-1km7: Solution Structure and Backbone Dynamics of GABARAP, GABAA Recept...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 1km7

タイトル

Solution Structure and Backbone Dynamics of GABARAP, GABAA Receptor Associated Protein

要素

GABA(A) Receptor Associated Protein

キーワード

PROTEIN BINDING / ubiquitin-like fold

機能・相同性

機能・相同性情報

positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / autophagy of mitochondrion / Macroautophagy / beta-tubulin binding ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

溶液NMR / distance geometry, simulated annealing

Model type details

minimized average

データ登録者

Kouno, T. / Miura, K. / Tada, M. / Kanematsu, T. / Tate, S. / Shirakawa, M. / Hirata, M. / Kawano, K.

引用

ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2002
タイトル: 1H, 13C and '5N resonance assignments of GABARAP, GABAA receptor associated protein.
著者: Kouno, T. / Miura, K. / Kanematsu, T. / Shirakawa, M. / Hirata, M. / Kawano, K.

履歴

登録	2001年12月14日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.0	2003年10月7日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2008年4月27日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.3	2022年2月23日	Group: Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.4	2024年5月29日	Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	1km7.cif.gz	47 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb1km7.ent.gz	34.4 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	1km7.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	1km7_validation.pdf.gz	244.3 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	1km7_full_validation.pdf.gz	244.1 KB	表示
XML形式データ	1km7_validation.xml.gz	4 KB	表示
CIF形式データ	1km7_validation.cif.gz	5.1 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/km/1km7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/km/1km7	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	1klvC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	1co1-d 5xmz-d 5yyz-d 5f7h-3 5hdo-1 5xof-3 3pof-2 5syd-1 1hfz-4 3hix-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#203 - 2016年11月アミノペプチダーゼ1とオートファジー (Aminopeptidase 1 and Autophagy) 類似性 (2) #252 - 2020年12月 C型肝炎ウイルスプロテアーゼ/ヘリカーゼ (Hepatitis C Virus Protease/Helicase) 類似性 (1) #115 - 2009年7月 β-セクレターゼ (beta-Secretase) 類似性 (1)

登録構造単位

A: GABA(A) Receptor Associated Protein

13.9 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

NMR アンサンブル

	データ	基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)	1 / 50	structures with the lowest energy
代表モデル	モデル #1	minimized average structure

#1: タンパク質	GABA(A) Receptor Associated Protein 分子量: 13942.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O95166

-
実験

実験

手法: 溶液NMR

NMR実験

Conditions-ID	Experiment-ID	Solution-ID	タイプ
1	1	1	3D 15N-separated NOESY
1	2	1	HNHA
1	3	2	2D NOESY

NMR実験の詳細

Text: This structure was determined using standard 3D heteronuclear technicques.

-
試料調製

詳細

Solution-ID	内容	溶媒系
1	1mM GABARAP, 20mM phosphate buffer NA, 50mM NaCl, 0.02mM NaN3, 90% H2O, 10% D2O	90% H2O/10% D2O
2	1mM GABARAP, 20mM phosphate buffer NA, 50mM NaCl, 0.02mM NaN3, 100% D2O	100% D2O

試料状態

イオン強度: 340 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

結晶化

*PLUS

手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M

放射波長

相対比: 1

NMRスペクトロメーター

タイプ	製造業者	モデル	磁場強度 (MHz)	Spectrometer-ID
Bruker DRX	Bruker	DRX	800	1
Bruker DMX	Bruker	DMX	500	2

-
解析

NMR software

名称	バージョン	開発者	分類
NMRPipe		Delaglio, F., Grzesiek, S., Vuister, G.W., Zhu, G., Pfeifer, J. and Bax, A.	解析
PIPP		Garrett, D.S., Powers, R., Gronenborn, A.M. and Clore, G.M.	解析
X-PLOR	3.1	Brunger, A.T.	精密化

精密化

手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: This structure is based on a total of 976 restraints, 861 are NOE-derived distance constraints, 59 dihedral angle restraints, 56 distance restraints from hydrogen bonds.

代表構造

選択基準: minimized average structure

NMRアンサンブル

コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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