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- PDB-1kc7: Pyruvate Phosphate Dikinase with Bound Mg-phosphonopyruvate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kc7
タイトルPyruvate Phosphate Dikinase with Bound Mg-phosphonopyruvate
要素pyruvate phosphate dikinase
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE / phosphonopyruvate inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate, phosphate dikinase / pyruvate, phosphate dikinase activity / pyruvate metabolic process / kinase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pyruvate Phosphate di-kinase; domain 2 / Pyruvate Phosphate Dikinase, domain 2 / Acyl-CoA Binding Protein - #30 / Pyruvate, phosphate dikinase / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding domain / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site ...Pyruvate Phosphate di-kinase; domain 2 / Pyruvate Phosphate Dikinase, domain 2 / Acyl-CoA Binding Protein - #30 / Pyruvate, phosphate dikinase / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding / Pyruvate phosphate dikinase, AMP/ATP-binding domain / Phosphohistidine domain / PEP-utilising enzyme, active site / PEP-utilizing enzymes phosphorylation site signature. / PEP-utilising enzyme, conserved site / PEP-utilizing enzymes signature 2. / PEP-utilising enzyme, C-terminal / PEP-utilising enzyme, PEP-binding domain / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Phosphohistidine domain superfamily / PEP-utilising enzyme, mobile domain / Acyl-CoA Binding Protein / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Glucose Oxidase; domain 1 / ATP-grasp fold, A domain / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHONOPYRUVATE / Pyruvate, phosphate dikinase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium symbiosum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chen, C.C. / Howard, A. / Herzberg, O.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Pyruvate site of pyruvate phosphate dikinase: crystal structure of the enzyme-phosphonopyruvate complex, and mutant analysis
著者: Herzberg, O. / Chen, C.C. / Liu, S. / Tempczyk, A. / Howard, A. / Wei, M. / Ye, D. / Dunaway-Mariano, D.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: SWIVELING-DOMAIN MECHANISM FOR ENZYMATIC PHOSPHOTRANSFER BETWEEN REMOTE REACTION SITES
著者: Herzberg, O. / Chen, C.C.H. / Kapadia, G. / Mcguire, M. / Carroll, L.J. / Noh, S.J. / Dunaway-Mariano, D.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Location of the Phosphate Binding Site within Clostridium Symbiosum Pyruvate Phosphate dikinase
著者: Mcguire, M. / Huang, K. / Kapadia, G. / Herzberg, O. / Dunaway-Mariano, D.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Identification of Domain-Domain Docking Sites within Clostridium Symbiosum Pyruvate Phosphate Dikinase by Amino Acid Replacement
著者: Wei, M. / Li, Z. / Ye, D. / Herzberg, O. / Dunaway-Mariano, D.
履歴
登録2001年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: pyruvate phosphate dikinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,2177
ポリマ－96,6401
非ポリマー5776
水00
1
A: pyruvate phosphate dikinase
ヘテロ分子

A: pyruvate phosphate dikinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,43314
ポリマ－193,2802
非ポリマー1,15312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area4310 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area66230 Å2
手法PISA
2
A: pyruvate phosphate dikinase
ヘテロ分子

A: pyruvate phosphate dikinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,43314
ポリマ－193,2802
非ポリマー1,15312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.21, 58.42, 102.55
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 94.99, 90.0
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1003-

SO4

21A-1003-

SO4

詳細A dimer generated by a crystallographic 2-fold axis: -1.0 0.0 0.0 89.837 0.0 1.0 0.0 0.0 0.0 0.0 -1.0 0.0

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要素

#1: タンパク質 pyruvate phosphate dikinase / PPDK


分子量: 96640.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium symbiosum (バクテリア)
遺伝子: PPDK / プラスミド: PACYC184-D12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM 101 / 参照: UniProt: P22983, pyruvate, phosphate dikinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PPR / PHOSPHONOPYRUVATE / ホスホノピルビン酸


分子量: 168.042 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5O6P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.33 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 54% saturated ammonium sulfate, 100mM Hepes buffer (pH 7.0), 9mg/ml protein solution consisting of: 20mM imidazole buffer (pH 6.5), 100mM KCl, 40mM phosphonopyruvate, 5mM MgCl2, 0.1mM EDTA, ...詳細: 54% saturated ammonium sulfate, 100mM Hepes buffer (pH 7.0), 9mg/ml protein solution consisting of: 20mM imidazole buffer (pH 6.5), 100mM KCl, 40mM phosphonopyruvate, 5mM MgCl2, 0.1mM EDTA, 1mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K
結晶化
*PLUS
温度: 30 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
154 %satammonium sulfate1reservoir
2100 mMHEPES1reservoirpH7.0
39 mg/mlprotein1drop
420 mMimidazole1droppH6.5
5100 mM1dropKCl
640 mMphosphonopyruvate1drop
75 mM1dropMgCl2
80.1 mMEDTA1drop
91 mMdithiothreitol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月6日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: CRYOGENITCALLY-COOLED SI(111) DOUBLE CRYSTAL system
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→25 Å / Num. all: 104444 / Num. obs: 104444 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 40.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 1.73→1.79 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 14814 / % possible all: 81.4
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.4 % / Num. unique obs: 14814 / Rmerge(I) obs: 0.523

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.9精密化
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1DIK

1dik


解像度: 2.2→25 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 2584 -RANDOM
Rwork0.198 ---
all-52306 --
obs-51903 96.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6752 0 31 0 6783
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 25 Å / Num. reflection obs: 49319 / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 4.8 % / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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