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- PDB-1k62: Crystal Structure of the Human Argininosuccinate Lyase Q286R Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k62
タイトルCrystal Structure of the Human Argininosuccinate Lyase Q286R Mutant
要素Argininosuccinate Lyase
キーワードLYASE / intragenic complementation / arginiosuccinate lyase / delta crystallin / enzyme mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / ammonia assimilation cycle / arginine metabolic process / Urea cycle / L-arginine biosynthetic process via ornithine / urea cycle / L-arginine biosynthetic process / post-embryonic development / locomotory behavior ...argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / ammonia assimilation cycle / arginine metabolic process / Urea cycle / L-arginine biosynthetic process via ornithine / urea cycle / L-arginine biosynthetic process / post-embryonic development / locomotory behavior / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / extracellular exosome / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Argininosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Sampaleanu, L.M. / Vallee, F. / Thompson, G.D. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Three-dimensional structure of the argininosuccinate lyase frequently complementing allele Q286R.
著者: Sampaleanu, L.M. / Vallee, F. / Thompson, G.D. / Howell, P.L.
履歴
登録2001年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Argininosuccinate Lyase
B: Argininosuccinate Lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,8682
ポリマ－103,8682
非ポリマー00
水3,999222
1
A: Argininosuccinate Lyase
B: Argininosuccinate Lyase

A: Argininosuccinate Lyase
B: Argininosuccinate Lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,7374
ポリマ－207,7374
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area30460 Å2
ΔGint-161.1 kcal/mol
Surface area58850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.202, 104.202, 183.019
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Cell settingtriclinic
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is a homotetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operation: -x, y-x, 1/3-z

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要素

#1: タンパク質 Argininosuccinate Lyase / E.C.4.3.2.1 / ARGINOSUCCINASE / ASAL


分子量: 51934.164 Da / 分子数: 2 / 変異: Q286R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET3c / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04424, argininosuccinate lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.1 M phosphate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.1
詳細: Turner, M.A., (1997) Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 94, 9063.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110-15 mg/mlprotein1drop
250 mMphosphate1drop
35 mMdithiothreitol1drop
41.1 Mphosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月15日
放射モノクロメーター: crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→17 Å / Num. all: 79294 / Num. obs: 79294 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / Rsym value: 0.46 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最低解像度: 17 Å / Num. obs: 33242 / Num. measured all: 79294 / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AUW

1auw


解像度: 2.65→16.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 8156643.89 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 3208 10.2 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.187 31478 --
obs0.175 31478 92.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.2174 Å2 / ksol: 0.310664 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.26 Å28.92 Å20 Å2
2--2.26 Å20 Å2
3----4.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→16.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7122 0 0 222 7344
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 495 10.1 %
Rwork0.258 4391 -
obs--87.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE.PARAMCIS_PEPTIDE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 17 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 46 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.295 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rwork: 0.258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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