[日本語] English
万見
- PDB-1hy1: CRYSTAL STRUCTURE OF WILD TYPE DUCK DELTA 2 CRYSTALLIN (EYE LENS ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hy1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF WILD TYPE DUCK DELTA 2 CRYSTALLIN (EYE LENS PROTEIN)
要素DELTA CRYSTALLIN II
キーワードLYASE / EYE LENS PROTEIN / DELTA 2 CRYSTALLIN / ARGININOSUCCINATE LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / L-arginine biosynthetic process via ornithine / structural constituent of eye lens / L-arginine biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Argininosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Anas platyrhynchos (アヒル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sampaleanu, L.M. / Vallee, F. / Slingsby, C. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structural studies of duck delta 1 and delta 2 crystallin suggest conformational changes occur during catalysis.
著者: Sampaleanu, L.M. / Vallee, F. / Slingsby, C. / Howell, P.L.
履歴
登録2001年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DELTA CRYSTALLIN II
B: DELTA CRYSTALLIN II
C: DELTA CRYSTALLIN II
D: DELTA CRYSTALLIN II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,0944
ポリマ－207,0944
非ポリマー00
水11,800655
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28550 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area58720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.481, 99.052, 107.177
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.08, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is the tetramer present in the asymmetric unit

-
要素

#1: タンパク質
DELTA CRYSTALLIN II / E.C.4.3.2.1 / DELTA-2-CRYSTALLIN / ARGININOSUCCINATE LYASE


分子量: 51773.383 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Anas platyrhynchos (アヒル) / プラスミド: PET3D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P24058, argininosuccinate lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 655 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 14% PEG 2000 MME, 300mM magnesium chloride, 100mM HEPES, pH 7.5. VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298 K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
214 %mPEG20001reservoir
3300 mM1reservoirMgCl2
4100 mMHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B1 / 検出器: CCD / 日付: 1997年7月16日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 79045 / Num. obs: 79045 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.44 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Num. unique all: 7761 / % possible all: 92.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 277694
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.1 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 191284.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 7436 10.1 %RANDOM
Rwork0.208 ---
all0.236 73580 --
obs0.206 73580 86.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.8007 Å2 / ksol: 0.32725 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7 Å20 Å2-1.98 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---1.75 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13948 0 0 655 14603
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 1134 10.4 %
Rwork0.247 9789 -
obs-9789 77.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4DDC2_FINAL_REN_CIS.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る