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- PDB-1k3t: Structure of Glycosomal Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k3t
タイトルStructure of Glycosomal Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase from Trypanosoma cruzi Complexed with Chalepin, a Coumarin Derivative Inhibitor
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Apo-Protein / gGAPDH-Chalepin complex / glycosome / Trypanosoma cruzi
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycosome / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BRZ / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Pavao, F.
引用
ジャーナル: FEBS Lett. / : 2002
タイトル: Structure of Trypanosoma cruzi glycosomal glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase complexed with chalepin, a natural product inhibitor, at 1.95 A resolution.
著者: Pavao, F. / Castilho, M.S. / Pupo, M.T. / Dias, R.L. / Correa, A.G. / Fernandes, J.B. / da Silva, M.F. / Mafezoli, J. / Vieira, P.C. / Oliva, G.
#1: ジャーナル: Thesis / : 2001
タイトル: Estudos Cristalograficos e Planejamento Racional de Inibidores Especificos da Enzima Gliceraldeido-3-fosfato Desidrogenase Glicossomal (gGAPDH) de Trypanosoma cruzi
著者: Pavao, F.
#2: ジャーナル: Pure Appl.Chem. / : 2001
タイトル: Strategies for the Isolation and Identification of Trypanocidal Compounds from the Rutales
著者: Vieira, P.C. / Mafezoli, J. / Pupo, M.T. / Fernandes, J.B. / Silva, M.F.G.F. / Albuquerque, S. / Oliva, G. / Pavao, F.
履歴
登録2001年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,7655
ポリマ-156,4504
非ポリマー3141
16,880937
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16020 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area49010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.080, 84.970, 105.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH


分子量: 39112.539 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (トリパノソーマ)
プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)gap-
参照: UniProt: P22513, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物 ChemComp-BRZ / 6-(1,1-DIMETHYLALLYL)-2-(1-HYDROXY-1-METHYLETHYL)-2,3-DIHYDRO-7H-FURO[3,2-G]CHROMEN-7-ONE / カレピン


分子量: 314.376 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C19H22O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 937 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.338 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 16% PEG 8000, 0.1M calcium acetate, 0.1M sodium cacodylate, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
20.1 MTEA1droppH7.6
31 mMNAD+1drop
41 mMdithiothreitol1drop
51 mMPMSF1drop
61 mMEDTA1drop
70.001 mMleupeptin1drop
80.001 mMpepstatin pre-incubated1drop
95 mMinhibitor1drop
1010 %(v/v)acetonitrile1drop
110.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.9-7.1
120.1 Mcalcium acetate1reservoir
1316-18 %PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月30日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→44.72 Å / Num. all: 81630 / Num. obs: 81630 / % possible obs: 77.9 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 22.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 6.78
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.483 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 3980 / % possible all: 38.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 195798 / Rmerge(I) obs: 0.107
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 38.1 % / Rmerge(I) obs: 0.483

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Holo-D-Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from T. cruzi solved at 2.8 A resolution by Souza et al., FEBS Letters, 424 (1998), 131-135.

解像度: 1.95→15 Å / SU B: 6.158 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.233
立体化学のターゲット値: John Priestle's with added co-factors from York.
詳細: REFINEMENT PERFORMED WITHOUT NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. FROM THE INITIAL CYCLES OF THE REFINEMENT, IT WAS EVIDENT THAT THE INHIBITOR WAS CLOSELY PACKED AGAINST THE ACTIVE SITE RESIDUE ...詳細: REFINEMENT PERFORMED WITHOUT NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. FROM THE INITIAL CYCLES OF THE REFINEMENT, IT WAS EVIDENT THAT THE INHIBITOR WAS CLOSELY PACKED AGAINST THE ACTIVE SITE RESIDUE CYS166, INDUCING A CONFORMATIONAL CHANGE OF THE -SH GROUP OF THIS AMINOACID THROUGH A ROTATION OF c1 (Chi1 angle), IN ORDER TO ACCOMMODATE THE POSITIONING OF THE INHIBITOR AT THE ACTIVE SITE. THE FINAL ELECTRON DENSITY MAPS SHOW TWO ALTERNATIVE CONFORMATIONS OF CYS166, ONE OF THEM APPARENTLY CONNECTING TO THE INHIBITOR. THIS IS AN ARTIFACT, SINCE THE SIDE CHAIN OF THIS RESIDUE CAN ONLY BE AT THE NATIVE CONFORMATION IF THE INHIBITOR IS ABSENT. THEREFORE, THE EVIDENT TWO CONFORMATIONS OF THE CYS166 SIDE CHAIN GUARANTEES THAT THE INHIBITOR HAS TO HAVE PARTIAL OCCUPANCY. THE FIRST 160 RESIDUES FROM N-TERM AND THE LAST 7 RESIDUES FROM C-TERM OF MONOMER C SHOWS HIGH DEGREE OF STATIC DISORDER DUE TO PARTIAL OCCUPANCY OF INHIBITOR (85%), RESULTING IN A LACK OF ELECTRON DENSITY TO THE SEVERAL SIDE CHAINS AND TO SOME BACKBONE ATOMS. IN SPITE OF THIS, THE COORDINATES OF RESPECTIVES SIDE CHAINS ARE KEPT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 2478 3 %RANDOM
Rwork0.201 ---
all-81471 --
obs-81471 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 31.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10982 0 23 937 11942
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.150.02
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.05
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.63
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it33
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 3 % / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg3.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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