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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1k3t | ||||||
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タイトル | Structure of Glycosomal Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase from Trypanosoma cruzi Complexed with Chalepin, a Coumarin Derivative Inhibitor | ||||||
![]() | Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / Apo-Protein / gGAPDH-Chalepin complex / glycosome / Trypanosoma cruzi | ||||||
機能・相同性 | ![]() glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycosome / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Pavao, F. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of Trypanosoma cruzi glycosomal glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase complexed with chalepin, a natural product inhibitor, at 1.95 A resolution. 著者: Pavao, F. / Castilho, M.S. / Pupo, M.T. / Dias, R.L. / Correa, A.G. / Fernandes, J.B. / da Silva, M.F. / Mafezoli, J. / Vieira, P.C. / Oliva, G. #1: ![]() タイトル: Estudos Cristalograficos e Planejamento Racional de Inibidores Especificos da Enzima Gliceraldeido-3-fosfato Desidrogenase Glicossomal (gGAPDH) de Trypanosoma cruzi 著者: Pavao, F. #2: ![]() タイトル: Strategies for the Isolation and Identification of Trypanocidal Compounds from the Rutales 著者: Vieira, P.C. / Mafezoli, J. / Pupo, M.T. / Fernandes, J.B. / Silva, M.F.G.F. / Albuquerque, S. / Oliva, G. / Pavao, F. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 299.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 241 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 725 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 801.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 80.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 107.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39112.539 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: pET3a / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P22513, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) #2: 化合物 | ChemComp-BRZ / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.338 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.45 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1 詳細: 16% PEG 8000, 0.1M calcium acetate, 0.1M sodium cacodylate, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 22 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月30日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.95→44.72 Å / Num. all: 81630 / Num. obs: 81630 / % possible obs: 77.9 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 22.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 6.78 |
反射 シェル | 解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.483 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 3980 / % possible all: 38.1 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 195798 / Rmerge(I) obs: 0.107 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 38.1 % / Rmerge(I) obs: 0.483 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: Holo-D-Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from T. cruzi solved at 2.8 A resolution by Souza et al., FEBS Letters, 424 (1998), 131-135. 解像度: 1.95→15 Å / SU B: 6.158 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.267 / ESU R Free: 0.233 立体化学のターゲット値: John Priestle's with added co-factors from York. 詳細: REFINEMENT PERFORMED WITHOUT NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. FROM THE INITIAL CYCLES OF THE REFINEMENT, IT WAS EVIDENT THAT THE INHIBITOR WAS CLOSELY PACKED AGAINST THE ACTIVE SITE RESIDUE ...詳細: REFINEMENT PERFORMED WITHOUT NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. FROM THE INITIAL CYCLES OF THE REFINEMENT, IT WAS EVIDENT THAT THE INHIBITOR WAS CLOSELY PACKED AGAINST THE ACTIVE SITE RESIDUE CYS166, INDUCING A CONFORMATIONAL CHANGE OF THE -SH GROUP OF THIS AMINOACID THROUGH A ROTATION OF c1 (Chi1 angle), IN ORDER TO ACCOMMODATE THE POSITIONING OF THE INHIBITOR AT THE ACTIVE SITE. THE FINAL ELECTRON DENSITY MAPS SHOW TWO ALTERNATIVE CONFORMATIONS OF CYS166, ONE OF THEM APPARENTLY CONNECTING TO THE INHIBITOR. THIS IS AN ARTIFACT, SINCE THE SIDE CHAIN OF THIS RESIDUE CAN ONLY BE AT THE NATIVE CONFORMATION IF THE INHIBITOR IS ABSENT. THEREFORE, THE EVIDENT TWO CONFORMATIONS OF THE CYS166 SIDE CHAIN GUARANTEES THAT THE INHIBITOR HAS TO HAVE PARTIAL OCCUPANCY. THE FIRST 160 RESIDUES FROM N-TERM AND THE LAST 7 RESIDUES FROM C-TERM OF MONOMER C SHOWS HIGH DEGREE OF STATIC DISORDER DUE TO PARTIAL OCCUPANCY OF INHIBITOR (85%), RESULTING IN A LACK OF ELECTRON DENSITY TO THE SEVERAL SIDE CHAINS AND TO SOME BACKBONE ATOMS. IN SPITE OF THIS, THE COORDINATES OF RESPECTIVES SIDE CHAINS ARE KEPT.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 31.81 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→15 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 3 % / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.201 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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