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- PDB-1jwh: Crystal Structure of Human Protein Kinase CK2 Holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jwh
タイトルCrystal Structure of Human Protein Kinase CK2 Holoenzyme
要素(Casein kinase ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / casein kinase 2 / CK2 holoenzyme / protein kinase CK2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA binding / adiponectin-activated signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / UTP-C complex / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / regulation of transcription by RNA polymerase III / protein kinase regulator activity / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy ...regulation of DNA binding / adiponectin-activated signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / UTP-C complex / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / regulation of transcription by RNA polymerase III / protein kinase regulator activity / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / rhythmic process / protein-macromolecule adaptor activity / kinase activity / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / peptidyl-serine phosphorylation / secretory granule lumen / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / cell cycle / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / signaling receptor binding / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / chromatin / signal transduction / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / N-terminal domain of TfIIb - #20 / Casein Kinase 2, subunit alpha ...protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / protein kinase ck2 holoenzyme, chain C, domain 1 / Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / N-terminal domain of TfIIb - #20 / Casein Kinase 2, subunit alpha / N-terminal domain of TfIIb / Single Sheet / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / Casein kinase II subunit beta / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Niefind, K. / Guerra, B. / Ermakowa, I. / Issinger, O.G.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of human protein kinase CK2: insights into basic properties of the CK2 holoenzyme.
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Ermakowa, I. / Issinger, O.G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and Preliminary Characterization of Crystals of Human Protein Kinase CK2
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Ermakowa, I. / Issinger, O.G.
履歴
登録2001年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II, alpha chain
B: Casein kinase II, alpha chain
C: Casein kinase II beta chain
D: Casein kinase II beta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,72214
ポリマ－130,4214
非ポリマー1,30210
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8780 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area51680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.990, 175.990, 93.666
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細The asymmetric unit contains one complete CK2 tetramer comprising two catalytic and two regulatory subunits.

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要素

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Casein kinase ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Casein kinase II, alpha chain / CK II / catalytic subunit


分子量: 40240.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68400, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質 Casein kinase II beta chain / CK II / regulatory subunit


分子量: 24969.412 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P67870

-
非ポリマー , 4種, 219分子

#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.8 %
解説: WHILE THE OVERALL DATA COMPLETENESS FOR THE GIVEN RESOLUTION RANGE (59.3 A - 3.1 A) WAS 98.4 % ONLY 78.7 % OF ALL POSSIBLE DATA WERE USED IN REFINEMENT WITH CNS. THE REASON FOR THIS ...解説: WHILE THE OVERALL DATA COMPLETENESS FOR THE GIVEN RESOLUTION RANGE (59.3 A - 3.1 A) WAS 98.4 % ONLY 78.7 % OF ALL POSSIBLE DATA WERE USED IN REFINEMENT WITH CNS. THE REASON FOR THIS DISCREPANCY WAS THAT THE DATA HAD NOT BEEN WILSON SCALED AFTER PROCESSING AND ALL NEGATIVE INTENSITIES HAD BEEN SET TO ZERO WHEN THE INTENSITIES HAD BEEN CONVERTED TO STRUCTURE AMPLITUDES. ALL THESE ZERO DATA WERE IGNORED DURING REFINEMENT WITH CNS.
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.3
詳細: initial composition of the drop: 3 ul rhCK2 stock solution [5 mg/ml enzyme in 25 mM Tris/HCl, 300 mM NaCl, 1 mM dithiothreitole, pH 8.5], 1.5 ul reservoir solution [20 % (w/v) PEG3350, 200 mM ...詳細: initial composition of the drop: 3 ul rhCK2 stock solution [5 mg/ml enzyme in 25 mM Tris/HCl, 300 mM NaCl, 1 mM dithiothreitole, pH 8.5], 1.5 ul reservoir solution [20 % (w/v) PEG3350, 200 mM dipotassium hydrogenphosphate], 3 ul 1 mM adenylyl imidodiphosphate (AMPPNP), 3 ul 2 mM magnesium chloride, 2 ul 10 % (w/v) polyethylene glycol 400 dodecylether (Thesit), pH 9.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 285K
結晶化
*PLUS
温度: 12 ℃ / pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15.0 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
3300 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1droppH8.5
52.0 mM1dropMgCl2
61 mMAMPPNP1drop
710 %(w/v)PEG4001dropdodecylether
820 %(w/v)PEG33501reservoir
9200 mMpotassium phosphate1reservoirpH9.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8428 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月26日
放射モノクロメーター: silicon 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8428 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→59.3 Å / Num. obs: 29935 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 92.2 Å2 / Limit h max: 49 / Limit h min: 0 / Limit k max: 48 / Limit k min: 0 / Limit l max: 30 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 2867098.76 / Observed criterion F min: 1.5 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / 冗長度: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 42 / % possible all: 90.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 268848 / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.4 % / Rmerge(I) obs: 0.42

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: POLY-ALANINE BACKBONE OF CK2A FROM ZEA MAYS (PDB ENTRY 1DAW)

1daw


解像度: 3.1→59.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.338 935 3.9 %Random
Rwork0.267 ---
obs-23733 78.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 27.2984 Å2 / ksol: 0.269435 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 243.39 Å2 / Biso mean: 90.96 Å2 / Biso min: 3.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--32.76 Å226.71 Å20 Å2
2---32.76 Å20 Å2
3---65.51 Å2
Refine Biso
クラスRefine-IDTreatment
polymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
waterX-RAY DIFFRACTIONisotropic
nonpolymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.6 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.05 Å0.88 Å
Luzzati d res high-3.1
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→59.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8947 0 68 209 9224
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it12.239
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it17.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it19.2612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it24.1415
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.1-3.240.458812.20.45822440.0513736232562.2
3.24-3.410.352952.50.34725090.0363733260469.7
3.41-3.630.3281082.90.3226440.0323771275273
3.63-3.910.2911253.30.28929260.0263767305181
3.91-4.30.218962.60.22326060.0223753270272
4.3-4.920.2021343.60.21530180.0173772315283.6
4.92-6.20.2371423.80.26232360.023777337889.4
6.2-59.110.25415440.24236150.023872376997.3
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4anp.paranp.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 60 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4 % / Rfactor obs: 0.267
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 91 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.05
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it12.239
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it19.2612
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it17.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it24.1415
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.458 / % reflection Rfree: 2.2 % / Rfactor Rwork: 0.458

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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