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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jva | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF THE VMA1-DERIVED ENDONUCLEASE BEARING THE N AND C EXTEIN PROPEPTIDES | ||||||
![]() | VMA1-DERIVED HOMING ENDONUCLEASE X10SSS | ||||||
![]() | HYDROLASE / PROTEIN-SPLICING / VMA1-DERIVED ENDONUCLEASE / INTEIN / THIAZOLIDINE INTERMEDIATE / VDE | ||||||
機能・相同性 | ![]() Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / proton-transporting V-type ATPase complex / protein metabolic process / intein-mediated protein splicing ...Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / proton-transporting V-type ATPase complex / protein metabolic process / intein-mediated protein splicing / intron homing / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / H+-transporting two-sector ATPase / proton transmembrane transport / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / Golgi membrane / mRNA binding / DNA binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Mizutani, R. / Satow, Y. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Protein-splicing reaction via a thiazolidine intermediate: crystal structure of the VMA1-derived endonuclease bearing the N and C-terminal propeptides. 著者: Mizutani, R. / Nogami, S. / Kawasaki, M. / Ohya, Y. / Anraku, Y. / Satow, Y. #1: ![]() タイトル: Molecular structure of a gene, VMA1, encoding the catalytic subunit of H(+)-translocating adenosine triphosphatase from vacuolar membranes of Saccharomyces cerevisiae 著者: Hirata, R. / Ohsumi, Y. / Nakano, A. / Kawasaki, H. / Suzuki, K. / Anraku, Y. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 179.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 143.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 375.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 393.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 30.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1vdeS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | VDE exists as a monomer in solution. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53150.145 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 274-747 / 変異: C284S/H362N/N737S/C738S / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: VMA1 / プラスミド: pET-17b-VDE-X10SSS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.4 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2 詳細: PEG6000, BisTrisHCl, mercaptoethanol, magnesium chloride, cadmium chloride, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月1日 詳細: double crystal monochromator and bent-cylinder mirror |
放射 | モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.7 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 57103 / Num. obs: 51056 / % possible obs: 89.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 2.39 % / Biso Wilson estimate: 20.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 30.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 1.63 % / Rmerge(I) obs: 0.155 / Mean I/σ(I) obs: 2.63 / Num. unique all: 5699 / % possible all: 70.9 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 122186 / Rmerge(I) obs: 0.032 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 70.9 % / Num. unique obs: 4038 / Rmerge(I) obs: 0.155 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1VDE 解像度: 2.1→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 25.3 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / Total num. of bins used: 10
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Xplor file | Serial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Rfactor all: 0.2 / Rfactor Rfree: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.198 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.2996 / Rfactor Rwork: 0.2474 |