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- PDB-1jqe: Crystal Structure Analysis of Human Histamine Methyltransferase (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jqe
タイトルCrystal Structure Analysis of Human Histamine Methyltransferase (Ile105 Polymorphic Variant) Complexed with AdoHcy and Antimalarial Drug Quinacrine
要素Histamine N-Methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Classic methyltransferase fold / protein-substrate-cofactor complex / polymorphic variant
機能・相同性
機能・相同性情報


histamine N-methyltransferase / histamine catabolic process / histamine N-methyltransferase activity / histamine metabolic process / Histidine catabolism / L-histidine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / respiratory gaseous exchange by respiratory system / methylation / centrosome ...histamine N-methyltransferase / histamine catabolic process / histamine N-methyltransferase activity / histamine metabolic process / Histidine catabolism / L-histidine catabolic process / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / respiratory gaseous exchange by respiratory system / methylation / centrosome / extracellular exosome / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histamine N-methyltransferase-like / Histamine N-methyltransferase (EC 2.1.1.8) family profile. / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
QUINACRINE / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histamine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Horton, J.R. / Sawada, K. / Nishibori, M. / Zhang, X. / Cheng, X.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Two polymorphic forms of human histamine methyltransferase: structural, thermal, and kinetic comparisons.
著者: Horton, J.R. / Sawada, K. / Nishibori, M. / Zhang, X. / Cheng, X.
#1: ジャーナル: Pharmacogenetics / 年: 2000
タイトル: Histamine N-methyltransferase pharmacogenetics: association of a common functional polymorphism with asthma
著者: Yan, L. / Galinsky, R.E. / Bernstein, J.A. / Liggett, S.B. / Weinshilboum, R.M.
#2: ジャーナル: ANNU.REV.PHARMACOL.TOXICOL. / 年: 1999
タイトル: Methylation pharmacogenetics: catechol O-methyltransferase, thiopurine methyltransferase, and histamine N-methyltransferase
著者: Weinshilboum, R.M. / Otterness, D.M. / Szumlanski, C.L.
#3: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1996
タイトル: Human histamine N-methyltransferase gene: structural characterization and chromosomal location
著者: Aksoy, S. / Raftogianis, R. / Weinshilboum, R.M.
履歴
登録2001年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 600HETEROGEN The density for the QUN molecule associated with monomer B is not very good. However, ...HETEROGEN The density for the QUN molecule associated with monomer B is not very good. However, some density in this region was modelled and these atoms were labelled as residue UNX, atom type UNK. Based on the QUN associated with monomer A, atoms UNX 150, 151, 152, and 376 are where the aromatic rings of a QUN could be. Atoms UNX 133 and 134 are where the amide tail of QUN could be. UNX 149 is where the side chain of B Tyr 15 could be.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histamine N-Methyltransferase
B: Histamine N-Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,85912
ポリマ－66,6902
非ポリマー1,16910
水6,792377
1
A: Histamine N-Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1293
ポリマ－33,3451
非ポリマー7842
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histamine N-Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7299
ポリマ－33,3451
非ポリマー3848
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)130.340, 130.340, 63.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

-
要素

#1: タンパク質 Histamine N-Methyltransferase / HNMT / HMT


分子量: 33345.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HNMT / プラスミド: pGEX-4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: P50135, histamine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-QUN / QUINACRINE / 6-CHLORO-9-[[4-(DIETHYLAMINO)-1-METHYLBUTYL]AMINO]-2-METHOXYACRIDINE


分子量: 399.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H30ClN3O
#4: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 7 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.9 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: PEG 8000, sodium phosphate, citric acid, sodium chloride, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 %PEG80001reservoir
2100 mMphosphate citrate1reservoirpH4.2
3200 mM1reservoirNaCl
415-20 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月17日
放射モノクロメーター: Si(111) double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→25 Å / Num. all: 214586 / Num. obs: 202140 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 38.1
反射 シェル解像度: 1.91→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.213 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 1036 / % possible all: 43.8
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 44743 / Num. measured all: 202140 / Rmerge(I) obs: 0.033
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 43.8 % / Num. unique obs: 946 / Num. measured obs: 4447 / Rmerge(I) obs: 0.213

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: Partially refined 3.3A SeMet HNMT/AdoMet/Histamine structure solved by MAD phasing (crystal grown at pH 7.5).

解像度: 1.91→25 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Residues listed in remark 470 had little or no side chain density. Many residues at N-terminus had no or little visible density for protein backbone. The density for the ligand QUN associated ...詳細: Residues listed in remark 470 had little or no side chain density. Many residues at N-terminus had no or little visible density for protein backbone. The density for the ligand QUN associated with chain B is not very good and is not included in the coordinates section. Some densities were modelled as water molecules even though the refined water molecules were greater than 3.5 Angstroms away from macromolecule atoms. These densities were indeed visible as discrete "water oxygen"-like densities but could represent moities other than water.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 4412 -RANDOM
Rwork0.195 ---
all0.21 43822 --
obs0.199 43822 92.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 34.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.61 Å20.98 Å20 Å2
2--0.61 Å20 Å2
3----1.23 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4225 0 87 377 4689
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.89
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.027
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 98 -
Rwork0.235 --
obs-946 39.1 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Rfactor all: 0.21 / Rfactor obs: 0.199 / Rfactor Rfree: 0.239 / Rfactor Rwork: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.269 / Rfactor Rwork: 0.235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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