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万見
- PDB-1jn9: Structure of Putative Asparaginase Encoded by Escherichia coli yb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jn9
タイトルStructure of Putative Asparaginase Encoded by Escherichia coli ybiK Gene
要素(PUTATIVE L-ASPARAGINASE) x 2
キーワードHYDROLASE / Ntn hydrolase / asparaginase / autoproteolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-aspartyl-peptidase / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / protein autoprocessing / hydrolase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
(Glycosyl)asparaginase / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Isoaspartyl peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Borek, D. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008
タイトル: Crystal packing of plant-type L-asparaginase from Escherichia coli.
著者: Michalska, K. / Borek, D. / Hernandez-Santoyo, A. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of a new L-asparaginase encoded by the Escherichia coli genome
著者: Borek, D. / Jaskolski, M.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: A protein catalytic framework with an N-terminal nucleophile is capable of self-activation
著者: Brannigan, J.A. / Dodson, G. / Duggleby, H.J. / Moody, P.C. / Smith, J.L. / Tomchick, D.R. / Murzin, A.G.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of glycosylasparaginase from Flavobacterium meningosepticum
著者: Xuan, J. / Tarentino, A.L. / Grimwood, B.G. / Plummer Jr., T.H. / Cui, T. / Guan, C. / Van Roey, P.
#4: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Three-dimensional structure of human lysosomal aspartylglucosaminidase
著者: Oinonen, C. / Tikkanen, R. / Rouvinen, J. / Peltonen, L.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Crystal structures of Flavobacterium glycosylasparaginase. An N-terminal nucleophile hydrolase activated by intramolecular proteolysis
著者: Guo, H.C. / Xu, Q. / Buckley, D. / Guan, C.
#6: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structural insights into the mechanism of intramolecular proteolysis
著者: Xu, Q. / Buckley, D. / Guan, C. / Guo, H.C.
履歴
登録2001年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE L-ASPARAGINASE
B: PUTATIVE L-ASPARAGINASE
C: PUTATIVE L-ASPARAGINASE
D: PUTATIVE L-ASPARAGINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,08213
ポリマ－66,7744
非ポリマー3089
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15030 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area20560 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.941, 70.425, 148.862
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The polypeptide chain encoded by the cDNA undergoes autoproteolytic cleavage into two subunits, alpha and beta. The biological assembly is a heterotetramer (or a dimer of heterodimers) consisting of two subunits alpha and two subunits beta, (alpha,beta)2.

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 PUTATIVE L-ASPARAGINASE / L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE


分子量: 18958.693 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminus (residues 2-178) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P37595, asparaginase
#2: タンパク質 PUTATIVE L-ASPARAGINASE / L-ASPARAGINE AMIDOHYDROLASE


分子量: 14428.146 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminus (residues 179-321) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P37595, asparaginase

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非ポリマー , 4種, 243分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.39 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris HCl pH 8.5, 0.2 M calcium chloride, PEG 4000, PEG 400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.2 M1reservoirCaCl2
20.1 MTris-HCl1reservoirpH8.5
315 %PEG4001reservoir
420 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月22日
放射モノクロメーター: Double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→60 Å / Num. obs: 29401 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 2.27→2.31 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.222 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: structure of a different crystal form available in the laboratory

解像度: 2.3→10 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.25341 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: TLS parameters were used. In each subunit, several C-terminal residues were not modeled due to poor electron density (160-178 in chain A, 313-321 in chain B, 159-178 in chain C, 314-321 in ...詳細: TLS parameters were used. In each subunit, several C-terminal residues were not modeled due to poor electron density (160-178 in chain A, 313-321 in chain B, 159-178 in chain C, 314-321 in chain D). It is possible that (some of) the missing residues in subunits alpha (chains A,C) are absent because of proteolytic excision or degradation. THE N-TERMINAL MET 1 RESIDUES OF SUBUNITS ALPHA (CHAINS A AND C) ARE NOT PRESENT IN THE MATURE PROTEIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23248 1131 3.9 %RANDOM
Rwork0.1702 ---
obs0.1702 28994 95.2 %-
all-28994 --
原子変位パラメータBiso mean: 15.186 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.55 Å20 Å20 Å2
2---0.21 Å20 Å2
3----3.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4258 0 9 234 4501
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0240.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.6161.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.1142
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.8513
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.1894.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0040.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0820.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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