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- PDB-1jmq: YAP65 (L30K mutant) WW domain in Complex with GTPPPPYTVG peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jmq
タイトルYAP65 (L30K mutant) WW domain in Complex with GTPPPPYTVG peptide
要素
  • 65 KDA YES-ASSOCIATED PROTEIN
  • WW Domain Binding Protein-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / WW domain / polyproline ligand / YAP65 mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


enterocyte differentiation / regulation of keratinocyte proliferation / regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / cardiac muscle tissue regeneration / glandular epithelial cell differentiation / TEAD-YAP complex / lateral mesoderm development / RUNX3 regulates YAP1-mediated transcription / bud elongation involved in lung branching / polarized epithelial cell differentiation ...enterocyte differentiation / regulation of keratinocyte proliferation / regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / cardiac muscle tissue regeneration / glandular epithelial cell differentiation / TEAD-YAP complex / lateral mesoderm development / RUNX3 regulates YAP1-mediated transcription / bud elongation involved in lung branching / polarized epithelial cell differentiation / notochord development / negative regulation of cilium assembly / lung epithelial cell differentiation / WW domain binding / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / heart process / trophectodermal cell differentiation / paraxial mesoderm development / regulation of stem cell proliferation / hippo signaling / tissue homeostasis / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / intestinal epithelial cell development / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / Formation of axial mesoderm / negative regulation of stem cell differentiation / embryonic heart tube morphogenesis / female germ cell nucleus / proline-rich region binding / Signaling by Hippo / negative regulation of epithelial cell differentiation / organ growth / positive regulation of stem cell population maintenance / interleukin-6-mediated signaling pathway / positive regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of fat cell differentiation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Zygotic genome activation (ZGA) / somatic stem cell population maintenance / regulation of neurogenesis / canonical Wnt signaling pathway / vasculogenesis / positive regulation of osteoblast differentiation / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / Nuclear signaling by ERBB4 / keratinocyte differentiation / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / response to progesterone / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / wound healing / cell morphogenesis / cellular response to gamma radiation / positive regulation of protein localization to nucleus / transcription corepressor activity / cell-cell junction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell junction / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
WW domain-binding protein 1-like / WW domain-binding protein 1 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain ...WW domain-binding protein 1-like / WW domain-binding protein 1 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Single Sheet / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Transcriptional coactivator YAP1 / WW domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Pires, J.R. / Taha-Nejad, F. / Toepert, F. / Ast, T. / Hoffmuller, U. / Schneider-Mergener, J. / Kuhne, R. / Macias, M.J. / Oschkinat, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Solution structures of the YAP65 WW domain and the variant L30 K in complex with the peptides GTPPPPYTVG, N-(n-octyl)-GPPPY and PLPPY and the application of peptide libraries reveal a ...タイトル: Solution structures of the YAP65 WW domain and the variant L30 K in complex with the peptides GTPPPPYTVG, N-(n-octyl)-GPPPY and PLPPY and the application of peptide libraries reveal a minimal binding epitope.
著者: Pires, J.R. / Taha-Nejad, F. / Toepert, F. / Ast, T. / Hoffmuller, U. / Schneider-Mergener, J. / Kuhne, R. / Macias, M.J. / Oschkinat, H.
履歴
登録2001年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR
Remark 999SEQUENCE THE WW DOMAIN BINDING PROTEIN-1 FRAGMENT WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 65 KDA YES-ASSOCIATED PROTEIN
P: WW Domain Binding Protein-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,3452
ポリマ－6,3452
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド 65 KDA YES-ASSOCIATED PROTEIN / YAP65


分子量: 5360.021 Da / 分子数: 1 / 変異: L30K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YAP65 / プラスミド: pGAT2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46937
#2: タンパク質・ペプチド WW Domain Binding Protein-1 / WBP-1


分子量: 985.090 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 147-156 / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: GenBank: 4205084, UniProt: Q96G27*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
2322D NOESY
2422D TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2 mM WW domain; 2.4 mM peptide GTPPPPYTVG; 10mM potassium phosphate buffer pH6; 100mM NaCl; 0.1 mM DTT; 0.1 mM EDTA,90% H20, 10% D20
21.2 mM WW domain; 2.4 mM peptide GTPPPPYTVG; 10mM potassium phosphate buffer pH6; 100mM NaCl; 0.1 mM DTT; 0.1 mM EDTA,100%D20
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100mM NaCl 6 1 atm288 K
2100mM NaCl 6 1 atm288 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DMXBrukerDMX7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6BRUKER, A.G.解析
XwinNMR2.6BRUKER, A.G.collection
ANSIG3.3Kraulis, P.Jデータ解析
X-PLOR3.1Brunger, A.精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: 2000K, 200 runs, force constants for NOE 50 kcalmol-1rad-2, 590 restraints including 20 hydrogen bond restraints
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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