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万見
- PDB-1jmb: CRYSTAL STRUCTURE OF FOUR-HELIX BUNDLE MODEL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jmb
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FOUR-HELIX BUNDLE MODEL
要素PROTEIN (FOUR-HELIX BUNDLE MODEL)
キーワードDE NOVO PROTEIN / ALPHA-HELICAL BUNDLE / PROTEIN DESIGN
機能・相同性Immunoglobulin FC, subunit C / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha / :
機能・相同性情報
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Di Costanzo, L. / Geremia, S.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2001
タイトル: Toward the de novo design of a catalytically active helix bundle: a substrate-accessible carboxylate-bridged dinuclear metal center.
著者: Di Costanzo, L. / Wade, H. / Geremia, S. / Randaccio, L. / Pavone, V. / DeGrado, W.F. / Lombardi, A.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Retrostructural Analysis of Metalloproteins: Application to the Design of a Minimal Model for Diiron Proteins
著者: Lombardi, A. / Summa, C.M. / Geremia, S. / Randaccio, L. / Pavone, V. / DeGrado, W.F.
#2: ジャーナル: Curr.Opin.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Tertiary Templates for the Design of Diiron Proteins
著者: Summa, C.M. / Lombardi, A. / Lewis, M. / DeGrado, W.F.
#3: ジャーナル: Annu.Rev.Biochem. / 年: 1999
タイトル: De Novo Design and Structural Characterization of Proteins and Metalloproteins
著者: DeGrado, W.F. / Summa, C.M. / Pavone, V. / Nastri, F. / Lombardi, A.
履歴
登録2001年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FOUR-HELIX BUNDLE MODEL)
B: PROTEIN (FOUR-HELIX BUNDLE MODEL)
C: PROTEIN (FOUR-HELIX BUNDLE MODEL)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8088
ポリマ－17,4863
非ポリマー3215
水55831
1
A: PROTEIN (FOUR-HELIX BUNDLE MODEL)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (FOUR-HELIX BUNDLE MODEL)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9246
ポリマ－11,6582
非ポリマー2664
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
2
B: PROTEIN (FOUR-HELIX BUNDLE MODEL)
C: PROTEIN (FOUR-HELIX BUNDLE MODEL)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8465
ポリマ－11,6582
非ポリマー1883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area5900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.121, 112.451, 79.877
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (FOUR-HELIX BUNDLE MODEL)


分子量: 5828.813 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THIS PROTEIN WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.39 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 200, DMSO, Mn(CH3COO)2 , TRIS, pH 7.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
1100 mg/mlprotein1drop
30.03 M1reservoirMn(CH3COO)2
40.1 MTris-HCl1reservoirpH7.5
2PEG2001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.2
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 18643 / Num. obs: 7562 / % possible obs: 87.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.329 / % possible all: 90.5
反射
*PLUS
最低解像度: 21.2 Å / Num. measured all: 18643
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: THEORETICAL MODEL

解像度: 2.2→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.318 361 5 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs-18643 87.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1239 0 15 31 1285
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0290.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.3891.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.9682
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it6.2053
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it9.5224.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 7186 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.247
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 41.8 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_angle_d / Dev ideal: 4.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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