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万見
- PDB-1jlh: Human Glucose-6-phosphate Isomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jlh
タイトルHuman Glucose-6-phosphate Isomerase
要素phosphoglucose isomerase
キーワードISOMERASE / glycolysis / glyconeogenesis
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / hemostasis / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / Gluconeogenesis / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / canonical glycolysis / Glycolysis ...glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / hemostasis / glucose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate derivative binding / Gluconeogenesis / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / canonical glycolysis / Glycolysis / erythrocyte homeostasis / positive regulation of immunoglobulin production / ciliary membrane / response to testosterone / response to immobilization stress / humoral immune response / mesoderm formation / response to cadmium ion / response to muscle stretch / positive regulation of endothelial cell migration / response to progesterone / cytokine activity / glycolytic process / gluconeogenesis / TP53 Regulates Metabolic Genes / growth factor activity / response to estradiol / glucose homeostasis / secretory granule lumen / in utero embryonic development / carbohydrate metabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / learning or memory / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. ...Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cordeiro, A.T.
引用ジャーナル: BIOCHIM.BIOPHYS.ACTA / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of human phosphoglucose isomerase and analysis of the initial catalytic steps
著者: Cordeiro, A.T. / Godoi, P.H.C. / Silva, C.H.T.P. / Garratt, R.C. / Oliva, G. / Thiemann, O.H.
履歴
登録2001年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: phosphoglucose isomerase
B: phosphoglucose isomerase
C: phosphoglucose isomerase
D: phosphoglucose isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,9204
ポリマ－252,9204
非ポリマー00
水23,2211289
1
A: phosphoglucose isomerase
B: phosphoglucose isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4602
ポリマ－126,4602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12720 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area36430 Å2
手法PISA
2
C: phosphoglucose isomerase
D: phosphoglucose isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4602
ポリマ－126,4602
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12700 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area36510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.750, 108.021, 271.073
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
phosphoglucose isomerase / PGI / GLUCOSE PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 63229.879 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET29-a(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06744, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 10000, 0.1M HEPES , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
詳細: Cordeiro, A.T., (2001) Acta Crystallogr., D57, 592.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
210 %PEG100001reservoir
3100 mMHEPES1reservoirpH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.545 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.545 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→22.21 Å / Num. all: 138847 / Num. obs: 138362 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 15.5 Å2 / Limit h max: 38 / Limit h min: 0 / Limit k max: 51 / Limit k min: 0 / Limit l max: 129 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 3704005.62 / Observed criterion F min: 24.9 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rmerge(I) obs: 0.399 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 99.7 % / Num. measured all: 672976
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 99.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DQR

1dqr


解像度: 2.1→22.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 6914 5 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all-138843 --
obs-138362 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 53.15 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 78.4 Å2 / Biso mean: 26.8 Å2 / Biso min: 9.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.9 Å20 Å20 Å2
2--9.87 Å20 Å2
3----7.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.18 Å
Luzzati d res high-2.1
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→22.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17752 0 0 1289 19041
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg21.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.92
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.92
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obsTotal num. of bins used% reflection obs (%)
2.1-2.230.2811835.20.233215520.0081719917030699.4
2.2-2.310.2248294.80.225162940.0081723317123899.4
2.31-2.460.2128054.70.211163560.0071725917161899.4
2.46-2.640.21386750.213162920.0071720817159899.7
2.64-2.910.2138735.10.213163680.0071726917241899.8
2.91-3.330.2098474.90.208164960.0071736617343899.9
3.33-4.190.18387350.181165790.0061747017452899.9
4.19-22.210.1689105.10.17169430.0061798317853899.3
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Rfactor Rfree: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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