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万見
- PDB-1jbu: Coagulation Factor VII Zymogen (EGF2/Protease) in Complex with In... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jbu
タイトルCoagulation Factor VII Zymogen (EGF2/Protease) in Complex with Inhibitory Exosite Peptide A-183
要素
  • (COAGULATION FACTOR ...) x 2
  • Peptide exosite inhibitor A-183
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / shifted registration / beta-strands / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to carbon dioxide / response to genistein / serine-type peptidase complex / response to vitamin K / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to carbon dioxide / response to genistein / serine-type peptidase complex / response to vitamin K / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of leukocyte chemotaxis / response to thyroxine / response to cholesterol / response to growth hormone / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of blood coagulation / animal organ regeneration / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / serine-type peptidase activity / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / circadian rhythm / protein processing / Golgi lumen / response to estrogen / blood coagulation / response to estradiol / : / vesicle / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZAMIDINE / Coagulation factor VII
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Eigenbrot, C. / Kirchhofer, D. / Dennis, M.S. / Santell, L. / Lazarus, R.A. / Stamos, J. / Ultsch, M.H.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: The factor VII zymogen structure reveals reregistration of beta strands during activation.
著者: Eigenbrot, C. / Kirchhofer, D. / Dennis, M.S. / Santell, L. / Lazarus, R.A. / Stamos, J. / Ultsch, M.H.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: A Novel Exosite on Coagulation Factor VIIa and its Molecular Interactions with a New Class of Peptide Inhibitors
著者: Roberge, M. / Santell, L. / Dennis, M.S. / Eigenbrot, C. / Dwyer, M.A. / Lazarus, R.A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: The Crystal Structure of the Complex of Blood Coagulation Factor VIIa with Soluble Tissue Factor
著者: Banner, D.W. / D'Arcy, A. / Chene, C. / Winkler, F.K. / Guha, A. / Konigsberg, W.H. / Nemerson, Y. / Kirchhofer, D.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of Extracellular Tissue Factor Complexed with Factor VIIa Inhibited with a BPTI Mutant
著者: Zhang, E. / St.Charles, R. / Tulinsky, A.
#4: ジャーナル: J.STRUCT.BIOL. / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of Active Site-inhibited Human Coagulation Factor VIIa (des-Gla)
著者: Kemball-Cook, G. / Johnson, D.J. / Tuddenham, E.G. / Harlos, K.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Structure of Human Factor VIIa and its Implications for the Triggering of Blood Coagulation
著者: Pike, A.C. / Brzozowski, A.M. / Roberts, S.M. / Olsen, O.H. / Persson, E.
#6: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Peptide Exosite Inhibitors of Factor VIIa as Anticoagulants
著者: Dennis, M.S. / Eigenbrot, C. / Skelton, N.J. / Ultsch, M.H. / Santell, L. / Dwyer, M.A. / O'Connell, M.P. / Lazarus, R.A.
履歴
登録2001年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _citation_author.name
改定 1.42018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52023年8月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 600HETEROGEN The authors are uncertain of the true identity of the het group BEN, and used benzamidine ...HETEROGEN The authors are uncertain of the true identity of the het group BEN, and used benzamidine as a convenience.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: COAGULATION FACTOR VII
L: COAGULATION FACTOR VII
X: Peptide exosite inhibitor A-183
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1915
ポリマ－36,9753
非ポリマー2162
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14640 Å2
手法PISA
2
L: COAGULATION FACTOR VII

H: COAGULATION FACTOR VII
X: Peptide exosite inhibitor A-183
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1915
ポリマ－36,9753
非ポリマー2162
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation4_455x-1/2,-y+1/2,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3430 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area15140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.440, 84.510, 84.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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COAGULATION FACTOR ... , 2種, 2分子 HL

#1: タンパク質 COAGULATION FACTOR VII / SERUM PROTHROMBIN CONVERSION ACCELERATOR


分子量: 28103.256 Da / 分子数: 1 / 断片: Heavy chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pAcGP67 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High-Five / 参照: UniProt: P08709, coagulation factor VIIa
#2: タンパク質 COAGULATION FACTOR VII / SERUM PROTHROMBIN CONVERSION ACCELERATOR


分子量: 6871.753 Da / 分子数: 1 / 断片: Light chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pAcGP67 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High-Five / 参照: UniProt: P08709, coagulation factor VIIa

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 X

#3: タンパク質・ペプチド Peptide exosite inhibitor A-183


分子量: 2000.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: synthetic construct / プラスミド: pA-100-Z / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 27C7

-
非ポリマー , 3種, 200分子

#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-BEN / BENZAMIDINE / ベンズアミジン


分子量: 120.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HEPES, ammonium sulfate, glycerol, PEG 400, benzamidine, calcium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMHEPES1drop
2850 mMammonium sulfate1drop
37.5 %glycerol1drop
40.85 %PEG4001drop
55 mg/mlrF71drop
65 mMbenzamidine1drop
75 mM1dropCa2+
80.3 mg/mlA-1831drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年12月8日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35 Å / Num. all: 33624 / Num. obs: 33624 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.044 % / Biso Wilson estimate: 33.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.77 % / Rmerge(I) obs: 0.422 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 3318 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 135991
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Num. unique obs: 3318 / Num. measured obs: 12516

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR98.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1DAN

1dan


解像度: 2→35 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 698 2.1 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.212 33404 --
obs0.212 33404 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.01 Å20 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3----0.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2415 0 14 198 2627
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.973
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.474
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.074
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.96
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 59 1.8 %
Rwork0.313 3230 -
obs-3259 99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1MSI_XPLOR_PARHCSDXMSI_XPLOR_TOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.SO4TOP.SO4
X-RAY DIFFRACTION3PARWAT.PROTOPWAT.PRO
X-RAY DIFFRACTION4PARAM.BDNTOP.BDN
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR(ONLINE) / バージョン: 98.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0.2 / % reflection Rfree: 2.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 36.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.34 / % reflection Rfree: 1.8 % / Rfactor Rwork: 0.313 / Rfactor obs: 0.318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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