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万見
- PDB-1jaz: Crystal Structure of Monoclinic Form of D90E Mutant of Escherichi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jaz
タイトルCrystal Structure of Monoclinic Form of D90E Mutant of Escherichia coli Asparaginase II
要素L-ASPARAGINASE II
キーワードHYDROLASE / L-asparaginase / leukemia / zinc-binding site
機能・相同性
機能・相同性情報


asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Borek, D. / Kozak, M. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of active site mutant of antileukemic L-asparaginase reveals conserved zinc-binding site.
著者: Borek, D. / Kozak, M. / Pei, J. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Escherichia coli L-Asparaginase, An Enzyme Used in Cancer Therapy
著者: Swain, A.L. / Jaskolski, M. / Housset, D. / Rao, J.K. / Wlodawer, A.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: A Covalently Bound Catalytic Intermediate in Escherichia coli Asparaginase: Crystal Structure of a Thr-89-Val Mutant
著者: Palm, G.J. / Lubkowski, J. / Derst, C. / Schleper, S. / Rohm, K.H. / Wlodawer, A.
#3: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 2001
タイトル: Structures of Two Highly Homologous Bacterial L-Asparaginases: a Case of Enantiomorphic Space Groups
著者: Jaskolski, M. / Kozak, M. / Lubkowski, J. / Palm, G. / Wlodawer, A.
#4: ジャーナル: ACTA BIOCHIM.POL. / 年: 1997
タイトル: Why a "Benign" Mutation Kills Enzyme Activity. Structure-based Analysis of the A176V Mutant of Saccharomyces cerevisiae L-Asparaginase I
著者: Bonthron, D.T. / Jaskolski, M.
#5: ジャーナル: BIOCHIM.BIOPHYS.ACTA / 年: 2000
タイトル: Dynamics of a mobile loop at the active site of Escherichia coli Asparaginase
著者: Aung, H.P. / Bocola, M. / Schleper, S. / Rohm, K.H.
履歴
登録2001年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32016年10月19日Group: Database references
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMER IS A HOMOTETRAMER WITH 222 SYMMETRY. THE ASYMMETRIC UNIT CONSIST OF MONOMERS A AND B. THE ACTIVE-SITE-COMPETENT DIMERS (A/A' AND B/B') ARE CREATED THROUGH CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD ROTATION.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ASPARAGINASE II
B: L-ASPARAGINASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4785
ポリマ－69,2822
非ポリマー1963
水2,450136
1
A: L-ASPARAGINASE II
B: L-ASPARAGINASE II
ヘテロ分子

A: L-ASPARAGINASE II
B: L-ASPARAGINASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,95610
ポリマ－138,5634
非ポリマー3926
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area14890 Å2
ΔGint-202 kcal/mol
Surface area38860 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)73.118, 133.076, 62.565
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.78, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-47-

ASN

詳細The biological assembly is a homotetramer. The asymmetric unit contains two asparaginase monomers. The complete tetramer is generated by crystallographic two-fold rotation which relates the two subunits necessary for the creation of the active site.

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要素

#1: タンパク質 L-ASPARAGINASE II / L-ASNASE II


分子量: 34640.836 Da / 分子数: 2 / 変異: D90E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00805, asparaginase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG MME 550, MES, zinc sulfate, pH 6.5, 292 K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.104 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月21日 / 詳細: Vertically focusing cylindrical pre-mirror
放射モノクロメーター: Single asymmetrically cut Si(111) crystal with horizontal diffraction plane. The crystal is bendable for horizontal focusing.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.104 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→25 Å / Num. all: 26057 / Num. obs: 26057 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 36.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 28.9
反射 シェル解像度: 2.27→2.35 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 87.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MONOMER A FROM NATIVE L-ASPARAGINASE II STRUCTURE - PDB CODE: 3ECA

3eca


解像度: 2.27→10 Å / SU B: 11.03497 / SU ML: 0.27657 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / ESU R: 0.38927 / ESU R Free: 0.23674 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: Maximum likelihood method and TLS parameters were used. Residues 15-35 of monomer A and residues 15-37 of monomer B are not included in the model because of poor electron density and possible ...詳細: Maximum likelihood method and TLS parameters were used. Residues 15-35 of monomer A and residues 15-37 of monomer B are not included in the model because of poor electron density and possible disorder.EACH SUBUNIT (A AND B) COORDINATES ONE ZINC ION. ANOTHER ZINC CATION (AT HALF OCCUPANCY) IS LOCATED CLOSE TO THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS AND IS COORDINATED BY TWO COPIES OF SUBUNIT B.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1301 5.1 %RANDOM
Rwork0.1802 ---
all0.1828 24392 --
obs0.1828 24392 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å2-1.44 Å2
2--0.73 Å20 Å2
3----0.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4587 0 3 136 4726
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.6391.951
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d4.3963
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.6721.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.1992
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.0623
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.1994.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0050.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.10.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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