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- PDB-6paa: E. coli L-asparaginase II mutant (T12V) in complex with L-Asp at ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6paa
タイトルE. coli L-asparaginase II mutant (T12V) in complex with L-Asp at pH 5.5
要素L-asparaginase 2
キーワードHYDROLASE / inactive mutant / hydrolysis of L-asparagine
機能・相同性
機能・相同性情報


L-asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. ...L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / L-asparaginase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2019
タイトル: Geometric considerations support the double-displacement catalytic mechanism of l-asparaginase.
著者: Lubkowski, J. / Wlodawer, A.
履歴
登録2019年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,3328
ポリマ－142,8004
非ポリマー5324
水19,3661075
1
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,3328
ポリマ－142,8004
非ポリマー5324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area14700 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area40440 Å2
手法PISA
2
C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,3328
ポリマ－142,8004
非ポリマー5324
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area14610 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area40730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.837, 62.472, 143.373
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.110, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-621-

HOH

21B-644-

HOH

31C-687-

HOH

41D-646-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
L-asparaginase 2 / L-asparaginase II / L-ASNase II / L-asparagine amidohydrolase II


分子量: 35699.988 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Expressed variant contains 8 additional N-terminal residues MDHHHHHH (affinity tag) and mutation (T12V) in mature protein
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: ansB, b2957, JW2924 / プラスミド: pET22b(+)
詳細 (発現宿主): contains secretion sequence pelB leader
Cell (発現宿主): bacteria / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): JC2 strain lacking in ansA / 参照: UniProt: P00805, asparaginase
#2: 化合物
ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1075 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Crystals were grown 0.17 M NH4-citrate, pH 5.5, 17-18% PEG3350, 5 mM L-Asp

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月5日 / 詳細: Multilayer X-ray mirrors VariMax HF
放射モノクロメーター: Multilayer X-ray mirrors VariMax HF
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→40 Å / Num. obs: 92363 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 0.914 / Net I/σ(I): 14.9 / Num. measured all: 277746
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.85-1.881.90.39427870.7260.350.5290.97955.1
1.88-1.9220.3732100.760.3110.4860.98663.6
1.92-1.952.20.33537290.8040.2710.4330.96573.4
1.95-1.992.30.32643770.8570.2520.4140.93487.7
1.99-2.042.60.32546730.8550.2350.4040.93293.3
2.04-2.082.70.27147560.8930.1910.3330.94793.4
2.08-2.142.80.22646930.930.1570.2770.9693.5
2.14-2.192.90.18746470.9490.1280.2270.95992.3
2.19-2.2630.15446040.9580.1040.1860.93991.3
2.26-2.333.20.13446740.9710.0880.1610.97492
2.33-2.413.20.10748540.980.070.1290.95895.4
2.41-2.513.20.09149060.9870.0590.1080.93697.6
2.51-2.623.30.07949760.990.0510.0940.93498.1
2.62-2.763.30.06750030.9920.0430.080.93298.8
2.76-2.943.40.05450470.9940.0340.0640.89599.1
2.94-3.163.40.04350300.9960.0280.0510.85699
3.16-3.483.30.03550420.9970.0220.0410.78699.4
3.48-3.983.30.03150890.9960.020.0370.75499.8
3.98-5.023.20.0351150.9970.0190.0350.76399.3
5.02-403.50.03951510.9970.0240.0461.08597.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / WRfactor Rfree: 0.2174 / WRfactor Rwork: 0.1605 / FOM work R set: 0.8327 / SU B: 3.836 / SU ML: 0.113 / SU R Cruickshank DPI: 0.1616 / SU Rfree: 0.1557 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.162 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2286 4403 4.8 %RANDOM
Rwork0.1699 ---
obs0.1727 86417 89.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.45 Å2 / Biso mean: 26.299 Å2 / Biso min: 11.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0 Å20.01 Å2
2---0.49 Å2-0 Å2
3---0.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9323 0 36 1075 10434
Biso mean--27.36 33.05 -
残基数----1243
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.029547
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028858
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8931.95913022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.092320605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.76951253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.53625.99399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.276151560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.771532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.21567
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02110748
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021712
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 153 -
Rwork0.253 3542 -
all-3695 -
obs--49.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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